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- EMDB-7339: Cryo-EM structure of human KATP bound to ATP and ADP in propeller form -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7339
タイトルCryo-EM structure of human KATP bound to ATP and ADP in propeller form
マップデータhuman KATP complexed with ATP and ADP in propeller form
試料
  • 複合体: Quatrefoil form of human KATP in complex with ATP and ADP
    • タンパク質・ペプチド: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11
    • タンパク質・ペプチド: ATP-binding cassette sub-family C member 8
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective ABCC9 causes CMD10, ATFB12 and Cantu syndrome / negative regulation of neuroblast migration / positive regulation of uterine smooth muscle relaxation / ATP感受性カリウムチャネル / Defective ABCC8 can cause hypo- and hyper-glycemias / positive regulation of tight junction disassembly / potassium ion-transporting ATPase complex / negative regulation of blood-brain barrier permeability / ATP-activated inward rectifier potassium channel activity / glutamate secretion, neurotransmission ...Defective ABCC9 causes CMD10, ATFB12 and Cantu syndrome / negative regulation of neuroblast migration / positive regulation of uterine smooth muscle relaxation / ATP感受性カリウムチャネル / Defective ABCC8 can cause hypo- and hyper-glycemias / positive regulation of tight junction disassembly / potassium ion-transporting ATPase complex / negative regulation of blood-brain barrier permeability / ATP-activated inward rectifier potassium channel activity / glutamate secretion, neurotransmission / inward rectifying potassium channel / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / sulfonylurea receptor activity / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / positive regulation of potassium ion transport / inward rectifier potassium channel activity / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / nervous system process / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / response to pH / inorganic cation transmembrane transport / neuromuscular process / ankyrin binding / negative regulation of glial cell proliferation / cellular response to organic substance / response to ATP / response to zinc ion / potassium ion import across plasma membrane / intracellular glucose homeostasis / voltage-gated potassium channel activity / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / potassium ion binding / potassium channel activity / regulation of insulin secretion / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / negative regulation of insulin secretion / ABC-type transporter activity / Ion homeostasis / potassium ion transmembrane transport / 横行小管 / regulation of membrane potential / negative regulation of angiogenesis / Regulation of insulin secretion / female pregnancy / ADP binding / 筋鞘 / response to insulin / visual learning / ABC-family proteins mediated transport / transmembrane transport / potassium ion transport / 記憶 / synaptic vesicle membrane / glucose metabolic process / positive regulation of tumor necrosis factor production / transmembrane transporter binding / response to lipopolysaccharide / response to xenobiotic stimulus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, inwardly rectifying, Kir6.2 / ATP-binding cassette subfamily C member 8 / Sulphonylurea receptor / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / ABC transporter transmembrane region ...Potassium channel, inwardly rectifying, Kir6.2 / ATP-binding cassette subfamily C member 8 / Sulphonylurea receptor / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / Immunoglobulin E-set / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-binding cassette sub-family C member 8 / ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.6 Å
データ登録者Lee KPK / Chen J / MacKinnon R
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Molecular structure of human KATP in complex with ATP and ADP.
著者: Kenneth Pak Kin Lee / Jue Chen / Roderick MacKinnon /
要旨: In many excitable cells, KATP channels respond to intracellular adenosine nucleotides: ATP inhibits while ADP activates. We present two structures of the human pancreatic KATP channel, containing the ...In many excitable cells, KATP channels respond to intracellular adenosine nucleotides: ATP inhibits while ADP activates. We present two structures of the human pancreatic KATP channel, containing the ABC transporter SUR1 and the inward-rectifier K channel Kir6.2, in the presence of Mg and nucleotides. These structures, referred to as quatrefoil and propeller forms, were determined by single-particle cryo-EM at 3.9 Å and 5.6 Å, respectively. In both forms, ATP occupies the inhibitory site in Kir6.2. The nucleotide-binding domains of SUR1 are dimerized with Mg-ATP in the degenerate site and Mg-ADP in the consensus site. A lasso extension forms an interface between SUR1 and Kir6.2 adjacent to the ATP site in the propeller form and is disrupted in the quatrefoil form. These structures support the role of SUR1 as an ADP sensor and highlight the lasso extension as a key regulatory element in ADP's ability to override ATP inhibition.
履歴
登録2018年1月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年1月24日-
マップ公開2018年1月24日-
更新2018年1月24日-
現状2018年1月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0343
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0343
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6c3p
  • 表面レベル: 0.0343
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7339.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7339.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈human KATP complexed with ATP and ADP in propeller form
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0343 / ムービー #1: 0.0343
最小 - 最大-0.75963086 - 1.0142564
平均 (標準偏差)0.00043109682 (±0.010625876)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 390.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.31.31.3
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z390.000390.000390.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-179-179-179
NX/NY/NZ359359359
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.7601.0140.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Quatrefoil form of human KATP in complex with ATP and ADP

全体名称: Quatrefoil form of human KATP in complex with ATP and ADP
要素
  • 複合体: Quatrefoil form of human KATP in complex with ATP and ADP
    • タンパク質・ペプチド: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11
    • タンパク質・ペプチド: ATP-binding cassette sub-family C member 8
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Quatrefoil form of human KATP in complex with ATP and ADP

超分子名称: Quatrefoil form of human KATP in complex with ATP and ADP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 880 KDa

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分子 #1: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11

分子名称: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 45.144367 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: SASASAMLSR KGIIPEEYVL TRLAEDPAEP RYRARQRRAR FVSKKGNCNV AHKNIREQGR FLQDVFTTLV DLKWPHTLLI FTMSFLCSW LLFAMAWWLI AFAHGDLAPS EGTAEPCVTS IHSFSSAFLF SIEVQVTIGF GGRMVTEECP LAILILIVQN I VGLMINAI ...文字列:
SASASAMLSR KGIIPEEYVL TRLAEDPAEP RYRARQRRAR FVSKKGNCNV AHKNIREQGR FLQDVFTTLV DLKWPHTLLI FTMSFLCSW LLFAMAWWLI AFAHGDLAPS EGTAEPCVTS IHSFSSAFLF SIEVQVTIGF GGRMVTEECP LAILILIVQN I VGLMINAI MLGCIFMKTA QAHRRAETLI FSKHAVIALR HGRLCFMLRV GDLRKSMIIS ATIHMQVVRK TTSPEGEVVP LH QVDIPME NGVGGNSIFL VAPLIIYHVI DANSPLYDLA PSDLHHHQDL EIIVILEGVV ETTGITTQAR TSYLADEILW GQR FVPIVA EEDGRYSVDY SKFGNTIKVP TPLCTARQLD EDHSLLEALT LASARGPLRK RSVPMAKAKP KFSISPDSLS SNSL EVLFQ G

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分子 #2: ATP-binding cassette sub-family C member 8

分子名称: ATP-binding cassette sub-family C member 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 177.180219 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPLAFCGSEN HSAAYRVDQG VLNNGCFVDA LNVVPHVFLL FITFPILFIG WGSQSSKVHI HHSTWLHFPG HNLRWILTFM LLFVLVCEI AEGILSDGVT ESHHLHLYMP AGMAFMAAVT SVVYYHNIET SNFPKLLIAL LVYWTLAFIT KTIKFVKFLD H AIGFSQLR ...文字列:
MPLAFCGSEN HSAAYRVDQG VLNNGCFVDA LNVVPHVFLL FITFPILFIG WGSQSSKVHI HHSTWLHFPG HNLRWILTFM LLFVLVCEI AEGILSDGVT ESHHLHLYMP AGMAFMAAVT SVVYYHNIET SNFPKLLIAL LVYWTLAFIT KTIKFVKFLD H AIGFSQLR FCLTGLLVIL YGMLLLVEVN VIRVRRYIFF KTPREVKPPE DLQDLGVRFL QPFVNLLSKG TYWWMNAFIK TA HKKPIDL RAIGKLPIAM RALTNYQRLC EAFDAQVRKD IQGTQGARAI WQALSHAFGR RLVLSSTFRI LADLLGFAGP LCI FGIVDH LGKENDVFQP KTQFLGVYFV SSQEFLANAY VLAVLLFLAL LLQRTFLQAS YYVAIETGIN LRGAIQTKIY NKIM HLSTS NLSMGEMTAG QICNLVAIDT NQLMWFFFLC PNLWAMPVQI IVGVILLYYI LGVSALIGAA VIILLAPVQY FVATK LSQA QRSTLEYSNE RLKQTNEMLR GIKLLKLYAW ENIFRTRVET TRRKEMTSLR AFAIYTSISI FMNTAIPIAA VLITFV GHV SFFKEADFSP SVAFASLSLF HILVTPLFLL SSVVRSTVKA LVSVQKLSEF LSSAEIREEQ CAPHEPTPQG PASKYQA VP LRVVNRKRPA REDCRGLTGP LQSLVPSADG DADNCCVQIM GGYFTWTPDG IPTLSNITIR IPRGQLTMIV GQVGCGKS S LLLAALGEMQ KVSGAVFWSS LPDSEIGEDP SPERETATDL DIRKRGPVAY ASQKPWLLNA TVEENIIFES PFNKQRYKM VIEACSLQPD IDILPHGDQT QIGERGINLS GGQRQRISVA RALYQHANVV FLDDPFSALD IHLSDHLMQA GILELLRDDK RTVVLVTHK LQYLPHADWI IAMKDGTIQR EGTLKDFQRS ECQLFEHWKT LMNRQDQELE KETVTERKAT EPPQGLSRAM S SRDGLLQD EEEEEEEAAE SEEDDNLSSM LHQRAEIPWR ACAKYLSSAG ILLLSLLVFS QLLKHMVLVA IDYWLAKWTD SA LTLTPAA RNCSLSQECT LDQTVYAMVF TVLCSLGIVL CLVTSVTVEW TGLKVAKRLH RSLLNRIILA PMRFFETTPL GSI LNRFSS DCNTIDQHIP STLECLSRST LLCVSALAVI SYVTPVFLVA LLPLAIVCYF IQKYFRVASR DLQQLDDTTQ LPLL SHFAE TVEGLTTIRA FRYEARFQQK LLEYTDSNNI ASLFLTAANR WLEVRMEYIG ACVVLIAAVT SISNSLHREL SAGLV GLGL TYALMVSNYL NWMVRNLADM ELQLGAVKRI HGLLKTEAES YEGLLAPSLI PKNWPDQGKI QIQNLSVRYD SSLKPV LKH VNALIAPGQK IGICGRTGSG KSSFSLAFFR MVDTFEGHII IDGIDIAKLP LHTLRSRLSI ILQDPVLFSG TIRFNLD PE RKCSDSTLWE ALEIAQLKLV VKALPGGLDA IITEGGENFS QGQRQLFCLA RAFVRKTSIF IMDEATASID MATENILQ K VVMTAFADRT VVTIAHRVHT ILSADLVIVL KRGAILEFDK PEKLLSRKDS VFASFVRADK

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 8 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.45 mg/mL
緩衝液pH: 8.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 1.18 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: ab-initio model from cryoSPARC
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 47282

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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