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- EMDB-6015: Dynein motor domain in the presence of ADP, with linker at position 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6015
タイトルDynein motor domain in the presence of ADP, with linker at position 1モータータンパク質
マップデータReconstruction of dynein motor domain in 100 uM ADP
試料
  • 試料: Dynein motor domain in 100 uM ADPモータータンパク質
  • タンパク質・ペプチド: Dynein heavy chainダイニン
キーワードdynein (ダイニン) / lis1 / regulation mechanism (酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


karyogamy / establishment of mitotic spindle localization / astral microtubule / nuclear migration along microtubule / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / spindle pole body / nuclear migration / dynein intermediate chain binding ...karyogamy / establishment of mitotic spindle localization / astral microtubule / nuclear migration along microtubule / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / spindle pole body / nuclear migration / dynein intermediate chain binding / mitotic sister chromatid segregation / establishment of mitotic spindle orientation / cytoplasmic microtubule / cytoplasmic microtubule organization / Neutrophil degranulation / mitotic spindle organization / 細胞皮質 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / DYN1, AAA+ ATPase lid domain / Dynein heavy chain 3, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker ...: / DYN1, AAA+ ATPase lid domain / Dynein heavy chain 3, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynein heavy chain, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 18.3 Å
データ登録者Toropova K / Zou S / Roberts AJ / Redwine WB / Goodman BS / Reck-Peterson SL / Leschziner AE
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Lis1 regulates dynein by sterically blocking its mechanochemical cycle.
著者: Katerina Toropova / Sirui Zou / Anthony J Roberts / William B Redwine / Brian S Goodman / Samara L Reck-Peterson / Andres E Leschziner /
要旨: Regulation of cytoplasmic dynein's motor activity is essential for diverse eukaryotic functions, including cell division, intracellular transport, and brain development. The dynein regulator Lis1 is ...Regulation of cytoplasmic dynein's motor activity is essential for diverse eukaryotic functions, including cell division, intracellular transport, and brain development. The dynein regulator Lis1 is known to keep dynein bound to microtubules; however, how this is accomplished mechanistically remains unknown. We have used three-dimensional electron microscopy, single-molecule imaging, biochemistry, and in vivo assays to help establish this mechanism. The three-dimensional structure of the dynein-Lis1 complex shows that binding of Lis1 to dynein's AAA+ ring sterically prevents dynein's main mechanical element, the 'linker', from completing its normal conformational cycle. Single-molecule experiments show that eliminating this block by shortening the linker to a point where it can physically bypass Lis1 renders single dynein motors insensitive to regulation by Lis1. Our data reveal that Lis1 keeps dynein in a persistent microtubule-bound state by directly blocking the progression of its mechanochemical cycle.
履歴
登録2014年8月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年9月24日-
マップ公開2014年11月19日-
更新2014年11月19日-
現状2014年11月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6015.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6015.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 21.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of dynein motor domain in 100 uM ADP
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.73 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.5 / ムービー #1: 3.5
最小 - 最大-7.06270647 - 12.442327499999999
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-90-90-90
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 311.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.731.731.73
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z311.400311.400311.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ969680
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-90-90-90
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-7.06312.442-0.000

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添付データ

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添付マップデータ: relion half1 class001 unfil.map

ファイルrelion_half1_class001_unfil.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: relion half2 class001 unfil.map

ファイルrelion_half2_class001_unfil.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dynein motor domain in 100 uM ADP

全体名称: Dynein motor domain in 100 uM ADPモータータンパク質
要素
  • 試料: Dynein motor domain in 100 uM ADPモータータンパク質
  • タンパク質・ペプチド: Dynein heavy chainダイニン

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超分子 #1000: Dynein motor domain in 100 uM ADP

超分子名称: Dynein motor domain in 100 uM ADP / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: monomer / Number unique components: 1
分子量実験値: 361 KDa / 理論値: 361 KDa

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分子 #1: Dynein heavy chain

分子名称: Dynein heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: DYN1 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: RPY844 / 別称: Yeast / 細胞中の位置: Cytoplasmic
分子量実験値: 361 KDa / 理論値: 361 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 組換株: RPY844
配列UniProtKB: Dynein heavy chain, cytoplasmic

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.03 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 50 mM Tris-HCl, 150 mM potassium acetate, 2 mM magnesium acetate, 1 mM EGTA, 1 mM DTT, 100 uM ADP
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids with adsorbed protein were floated on 2% w/v uranyl formate, then sandwiched with a thin layer of carbon, blotted, and frozen in liquid nitrogen.
グリッド詳細: 200 mesh C-flat grid with thin carbon support
凍結凍結剤: NITROGEN / 装置: OTHER
手法: Manually blot, wait 10-20 seconds, then manually plunge into liquid nitrogen.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 86800 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.31 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.39 µm / 倍率（公称値）: 62000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
日付2013年1月14日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 200 / 平均電子線量: 25 e/Å2

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画像解析

CTF補正詳細: phase flip
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 18.3 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION
詳細: The dataset was first 3D-classified in RELION to sort different linker positions. Particles in this map displayed a linker unshifted relative to its position in the absence of nucleotide.
使用した粒子像数: 7630

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4akg


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera
詳細To compare linker positions between PDB file and EM map, only coordinates for the dynein ring (AAA1-6) were fit into the EM density.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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