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万見
- EMDB-32142: PTH-bound human PTH1R in complex with Gs (class1) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32142
タイトルPTH-bound human PTH1R in complex with Gs (class1)
マップデータ
試料
  • 複合体: endogenous ligand-bound the human PTH receptor in complex with Gs
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • 複合体: nanobody Nb35
      • タンパク質・ペプチド: nanobody Nb35
    • 複合体: Parathyroid hormoneパラトルモン
      • タンパク質・ペプチド: Parathyroid hormoneパラトルモン
    • 複合体: Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
      • タンパク質・ペプチド: Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


type 1 parathyroid hormone receptor binding / parathyroid hormone receptor binding / negative regulation of bone mineralization involved in bone maturation / positive regulation of osteoclast proliferation / negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / hormone-mediated apoptotic signaling pathway / response to parathyroid hormone / parathyroid hormone receptor activity / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / magnesium ion homeostasis ...type 1 parathyroid hormone receptor binding / parathyroid hormone receptor binding / negative regulation of bone mineralization involved in bone maturation / positive regulation of osteoclast proliferation / negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / hormone-mediated apoptotic signaling pathway / response to parathyroid hormone / parathyroid hormone receptor activity / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / magnesium ion homeostasis / positive regulation of signal transduction / macromolecule biosynthetic process / response to fibroblast growth factor / phosphate ion homeostasis / cAMP metabolic process / response to vitamin D / G-protein activation / Activation of the phototransduction cascade / : / Glucagon-type ligand receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / G beta:gamma signalling through CDC42 / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Ca2+ pathway / Activation of G protein gated Potassium channels / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G protein-coupled peptide receptor activity / G alpha (z) signalling events / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (q) signalling events / negative regulation of chondrocyte differentiation / G alpha (i) signalling events / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Class B/2 (Secretin family receptors) / Activation of G protein gated Potassium channels / G-protein activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through PLC beta / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Thromboxane signalling through TP receptor / Presynaptic function of Kainate receptors / G beta:gamma signalling through CDC42 / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Glucagon-type ligand receptors / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase activity / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / G alpha (12/13) signalling events / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Ca2+ pathway / osteoblast development / G alpha (z) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / G alpha (s) signalling events / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / G alpha (q) signalling events / peptide hormone receptor binding / photoreceptor outer segment membrane / G alpha (i) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / spectrin binding / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / bone mineralization / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / PKA activation in glucagon signalling / peptide hormone binding / Rho protein signal transduction / activation of phospholipase C activity / hair follicle placode formation / photoreceptor outer segment / developmental growth / D1 dopamine receptor binding / intracellular transport / positive regulation of glycogen biosynthetic process / chondrocyte differentiation / Hedgehog 'off' state / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of cAMP-mediated signaling / response to cadmium ion / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / homeostasis of number of cells within a tissue / cell maturation / bone resorption / cardiac muscle cell apoptotic process / activation of adenylate cyclase activity / adenylate cyclase activator activity / photoreceptor inner segment / trans-Golgi network membrane / skeletal system development / positive regulation of glucose import / response to lead ion
類似検索 - 分子機能
パラトルモン / Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related protein / Parathyroid hormone family / Parathyroid hormone family signature. / パラトルモン / GPCR, family 2, parathyroid hormone receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / Hormone receptor domain / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. ...パラトルモン / Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related protein / Parathyroid hormone family / Parathyroid hormone family signature. / パラトルモン / GPCR, family 2, parathyroid hormone receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / Hormone receptor domain / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / G-protein alpha subunit, group S / G-alpha domain profile. / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / GGL domain / G-protein gamma-like domain superfamily / G-protein gamma-like domain / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
パラトルモン / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Bos taurus (ウシ) / unidentified (未定義)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Kobayashi K / Kusakizako T / Miyauchi H / Tomita A / Shihoya W / Yamashita K / Nishizawa T / Kato HE / Nureki O
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2022
タイトル: Endogenous ligand recognition and structural transition of a human PTH receptor.
著者: Kazuhiro Kobayashi / Kouki Kawakami / Tsukasa Kusakizako / Hirotake Miyauchi / Atsuhiro Tomita / Kan Kobayashi / Wataru Shihoya / Keitaro Yamashita / Tomohiro Nishizawa / Hideaki E Kato / ...著者: Kazuhiro Kobayashi / Kouki Kawakami / Tsukasa Kusakizako / Hirotake Miyauchi / Atsuhiro Tomita / Kan Kobayashi / Wataru Shihoya / Keitaro Yamashita / Tomohiro Nishizawa / Hideaki E Kato / Asuka Inoue / Osamu Nureki /
要旨: Endogenous parathyroid hormone (PTH) and PTH-related peptide (PTHrP) bind to the parathyroid hormone receptor 1 (PTH1R) and activate the stimulatory G-protein (Gs) signaling pathway. Intriguingly, ...Endogenous parathyroid hormone (PTH) and PTH-related peptide (PTHrP) bind to the parathyroid hormone receptor 1 (PTH1R) and activate the stimulatory G-protein (Gs) signaling pathway. Intriguingly, the two ligands have distinct signaling and physiological properties: PTH evokes prolonged Gs activation, whereas PTHrP evokes transient Gs activation with reduced bone-resorption effects. The distinct molecular actions are ascribed to the differences in ligand recognition and dissociation kinetics. Here, we report cryoelectron microscopic structures of six forms of the human PTH1R-Gs complex in the presence of PTH or PTHrP at resolutions of 2.8 -4.1 Å. A comparison of the PTH-bound and PTHrP-bound structures reveals distinct ligand-receptor interactions underlying the ligand affinity and selectivity. Furthermore, five distinct PTH-bound structures, combined with computational analyses, provide insights into the unique and complex process of ligand dissociation from the receptor and shed light on the distinct durations of signaling induced by PTH and PTHrP.
履歴
登録2021年11月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年8月3日-
マップ公開2022年8月3日-
更新2023年2月15日-
現状2023年2月15日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32142.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32142.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.10667 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.019
最小 - 最大-0.09872274 - 0.1665571
平均 (標準偏差)0.0005893184 (±0.0071833963)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ138138138
Spacing138138138
セルA=B=C: 152.72046 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_32142_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_32142_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_32142_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_32142_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : endogenous ligand-bound the human PTH receptor in complex with Gs

全体名称: endogenous ligand-bound the human PTH receptor in complex with Gs
要素
  • 複合体: endogenous ligand-bound the human PTH receptor in complex with Gs
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • 複合体: nanobody Nb35
      • タンパク質・ペプチド: nanobody Nb35
    • 複合体: Parathyroid hormoneパラトルモン
      • タンパク質・ペプチド: Parathyroid hormoneパラトルモン
    • 複合体: Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
      • タンパク質・ペプチド: Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor

+
超分子 #1: endogenous ligand-bound the human PTH receptor in complex with Gs

超分子名称: endogenous ligand-bound the human PTH receptor in complex with Gs
タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

超分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

+
超分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

超分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

+
超分子 #4: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

超分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)

+
超分子 #5: nanobody Nb35

超分子名称: nanobody Nb35 / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4

+
超分子 #6: Parathyroid hormone

超分子名称: Parathyroid hormone / タイプ: complex / ID: 6 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #7: Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor

超分子名称: Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
タイプ: complex / ID: 7 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6

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分子 #1: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.255664 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GNSKTEDQRN EEKAQREANK KIEKQLQKDK QVYRATHRLL LLGADNSGKS TIVKQMRIYH VNGFNGEGGE EDPQAARSNS DGEKATKVQ DIKNNLKEAI ETIVAAMSNL VPPVELANPE NQFRVDYILS VMNVPDFDFP PEFYEHAKAL WEDEGVRACY E RSNEYQLI ...文字列:
GNSKTEDQRN EEKAQREANK KIEKQLQKDK QVYRATHRLL LLGADNSGKS TIVKQMRIYH VNGFNGEGGE EDPQAARSNS DGEKATKVQ DIKNNLKEAI ETIVAAMSNL VPPVELANPE NQFRVDYILS VMNVPDFDFP PEFYEHAKAL WEDEGVRACY E RSNEYQLI DCAQYFLDKI DVIKQADYVP SDQDLLRCRV LTSGIFETKF QVDKVNFHMF DVGGQRDERR KWIQCFNDVT AI IFVVDSS DYNRLQEALN LFKSIWNNRW LRTISVILFL NKQDLLAEKV LAGKSKIEDY FPEFARYTTP EDATPEPGED PRV TRAKYF IRDEFLRIST ASGDGRHYCY PHFTCAVDTE NARRIFNDCR DIIQRMHLRQ YELL

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分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 38.744371 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MHHHHHHGSL LQSELDQLRQ EAEQLKNQIR DARKACADAT LSQITNNIDP VGRIQMRTRR TLRGHLAKIY AMHWGTDSRL LVSASQDGK LIIWDSYTTN KVHAIPLRSS WVMTCAYAPS GNYVACGGLD NICSIYNLKT REGNVRVSRE LAGHTGYLSC C RFLDDNQI ...文字列:
MHHHHHHGSL LQSELDQLRQ EAEQLKNQIR DARKACADAT LSQITNNIDP VGRIQMRTRR TLRGHLAKIY AMHWGTDSRL LVSASQDGK LIIWDSYTTN KVHAIPLRSS WVMTCAYAPS GNYVACGGLD NICSIYNLKT REGNVRVSRE LAGHTGYLSC C RFLDDNQI VTSSGDTTCA LWDIETGQQT TTFTGHTGDV MSLSLAPDTR LFVSGACDAS AKLWDVREGM CRQTFTGHES DI NAICFFP NGNAFATGSD DATCRLFDLR ADQELMTYSH DNIICGITSV SFSKSGRLLL AGYDDFNCNV WDALKADRAG VLA GHDNRV SCLGVTDDGM AVATGSWDSF LKIWN

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分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 7.547685 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MASNNTASIA QARKLVEQLK MEANIDRIKV SKAAADLMAY CEAHAKEDPL LTPVPASENP FREKKFFS

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分子 #4: nanobody Nb35

分子名称: nanobody Nb35 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)
分子量理論値: 15.015728 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MGQVQLQESG GGLVQPGGSL RLSCAASGFT FSNYKMNWVR QAPGKGLEWV SDISQSGASI SYTGSVKGRF TISRDNAKNT LYLQMNSLK PEDTAVYYCA RCPAPFTRDC FDVTSTTYAY RGQGTQVTVS SLHHHHHH

+
分子 #5: Parathyroid hormone

分子名称: Parathyroid hormone / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 4.125778 KDa
配列文字列:
SVSEIQLMHN LGKHLNSMER VEWLRKKLQD VHNF

+
分子 #6: Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor

分子名称: Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 54.264359 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: DYKDDDDKDA DDVMTKEEQI FLLHRAQAQC EKRLKEVLQR PASIMESDKG WTSASTSGKP RKDKASGKLY PESEEDKEAP TGSRYRGRP CLPEWDHILC WPLGAPGEVV AVPCPDYIYD FNHKGHAYRR CDRNGSWELV PGHNRTWANY SECVKFLTNE T REREVFDR ...文字列:
DYKDDDDKDA DDVMTKEEQI FLLHRAQAQC EKRLKEVLQR PASIMESDKG WTSASTSGKP RKDKASGKLY PESEEDKEAP TGSRYRGRP CLPEWDHILC WPLGAPGEVV AVPCPDYIYD FNHKGHAYRR CDRNGSWELV PGHNRTWANY SECVKFLTNE T REREVFDR LGMIYTVGYS VSLASLTVAV LILAYFRRLH CTRNYIHMHL FLSFMLRAVS IFVKDAVLYS GATLDEAERL TE EELRAIA QAPPPPATAA AGYAGCRVAV TFFLYFLATN YYWILVEGLY LHSLIFMAFF SEKKYLWGFT VFGWGLPAVF VAV WVSVRA TLANTGCWDL SSGNKKWIIQ VPILASIVLN FILFINIVRV LATKLRETNA GRCDTRQQYR KLLKSTLVLM PLFG VHYIV FMATPYTEVS GTLWQVQMHY EMLFNSFQGF FVAIIYCFCN GEVQAEIKKS WSRWTLALDF KRKARSGS

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 64.319 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 65498
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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