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万見
- EMDB-3136: A Single Alpha Helix Drives Extensive Remodeling of the Proteasom... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3136
タイトルA Single Alpha Helix Drives Extensive Remodeling of the Proteasome Lid and Completion of Regulatory Particle Assembly
マップデータReconstruction of LP2
試料
  • 試料: Recombinant LP2 (Lid Particle 2)
  • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit RPN3
  • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit RPN5
  • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit RPN6
  • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit RPN7
  • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit RPN8
  • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit RPN9
  • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit RPN11
  • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit Sem1
キーワードproteasome (プロテアソーム) / ubiquitin (ユビキチン) / proteolysis (タンパク質分解) / electron microscopy (電子顕微鏡) / mass spectrometry (質量分析法)
機能・相同性
機能・相同性情報


protein deneddylation => GO:0000338 / molecular_function / SAGA complex localization to transcription regulatory region / peroxisome fission / proteasome storage granule assembly / transcription export complex 2 / protein deneddylation / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / COP9 signalosome ...protein deneddylation => GO:0000338 / molecular_function / SAGA complex localization to transcription regulatory region / peroxisome fission / proteasome storage granule assembly / transcription export complex 2 / protein deneddylation / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / COP9 signalosome / proteasome regulatory particle / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / mitochondrial fission / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ub-specific processing proteases / proteasome binding / regulation of protein catabolic process / protein deubiquitination / proteasome storage granule / proteasome assembly / enzyme regulator activity / mRNA export from nucleus / protein folding chaperone / Neutrophil degranulation / proteasome complex / double-strand break repair via homologous recombination / metallopeptidase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / molecular adaptor activity / regulation of cell cycle / structural molecule activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ミトコンドリア / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / Rpn9, C-terminal helix / Rpn9 C-terminal helix / : / ArsR-like helix-turn-helix domain / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN7/PSMD6 C-terminal helix / 26S proteasome regulatory subunit, C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit, C-terminal / Proteasome regulatory subunit C-terminal ...: / Rpn9, C-terminal helix / Rpn9 C-terminal helix / : / ArsR-like helix-turn-helix domain / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN7/PSMD6 C-terminal helix / 26S proteasome regulatory subunit, C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit, C-terminal / Proteasome regulatory subunit C-terminal / DSS1/SEM1 / DSS1/SEM1 / 26S proteasome regulatory subunit RPN5, C-terminal domain / DSS1/SEM1 family / 26S proteasome regulatory subunit RPN5 C-terminal domain / DSS1_SEM1 / 26S proteasome regulatory subunit Rpn6, N-terminal / 6S proteasome subunit Rpn6, C-terminal helix domain / 26S proteasome regulatory subunit RPN6 N-terminal domain / 26S proteasome subunit RPN6 C-terminal helix domain / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 13 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 7/8 / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7, N-terminal / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7/COP9 signalosome complex subunit 1 / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7/COP9 signalosome complex subunit 1 / 26S proteasome subunit RPN7 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 12/COP9 signalosome complex subunit 4 / PCI/PINT associated module / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / motif in proteasome subunits, Int-6, Nip-1 and TRIP-15 / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / TPR repeat region circular profile. / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / TPR repeat profile. / MPN domain / MPN domain profile. / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome complex subunit SEM1 / 26S proteasome regulatory subunit RPN3 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase RPN11 / 26S proteasome regulatory subunit RPN9 / 26S proteasome regulatory subunit RPN7 / 26S proteasome regulatory subunit RPN8 / 26S proteasome regulatory subunit RPN5 / 26S proteasome regulatory subunit RPN6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 16.0 Å
データ登録者Tomko Jr RJ / Taylor DW / Chen ZA / Wang HW / Rappsilber J / Hochstrasser M
引用ジャーナル: Cell / 年: 2015
タイトル: A Single α Helix Drives Extensive Remodeling of the Proteasome Lid and Completion of Regulatory Particle Assembly.
著者: Robert J Tomko / David W Taylor / Zhuo A Chen / Hong-Wei Wang / Juri Rappsilber / Mark Hochstrasser /
要旨: Most short-lived eukaryotic proteins are degraded by the proteasome. A proteolytic core particle (CP) capped by regulatory particles (RPs) constitutes the 26S proteasome complex. RP biogenesis ...Most short-lived eukaryotic proteins are degraded by the proteasome. A proteolytic core particle (CP) capped by regulatory particles (RPs) constitutes the 26S proteasome complex. RP biogenesis culminates with the joining of two large subcomplexes, the lid and base. In yeast and mammals, the lid appears to assemble completely before attaching to the base, but how this hierarchical assembly is enforced has remained unclear. Using biochemical reconstitutions, quantitative cross-linking/mass spectrometry, and electron microscopy, we resolve the mechanistic basis for the linkage between lid biogenesis and lid-base joining. Assimilation of the final lid subunit, Rpn12, triggers a large-scale conformational remodeling of the nascent lid that drives RP assembly, in part by relieving steric clash with the base. Surprisingly, this remodeling is triggered by a single Rpn12 α helix. Such assembly-coupled conformational switching is reminiscent of viral particle maturation and may represent a commonly used mechanism to enforce hierarchical assembly in multisubunit complexes.
履歴
登録2015年8月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年9月23日-
マップ公開2015年10月21日-
更新2015年10月21日-
現状2015年10月21日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3136.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3136.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of LP2
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.8 Å
密度
表面レベル登録者による: 5.0 / ムービー #1: 5
最小 - 最大-19.906469349999998 - 23.58402061
平均 (標準偏差)0.0 (±0.99999994)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-80-80-80
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 448.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.82.82.8
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z448.000448.000448.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-80-80-80
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-19.90623.584-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Recombinant LP2 (Lid Particle 2)

全体名称: Recombinant LP2 (Lid Particle 2)
要素
  • 試料: Recombinant LP2 (Lid Particle 2)
  • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit RPN3
  • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit RPN5
  • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit RPN6
  • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit RPN7
  • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit RPN8
  • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit RPN9
  • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit RPN11
  • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit Sem1

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超分子 #1000: Recombinant LP2 (Lid Particle 2)

超分子名称: Recombinant LP2 (Lid Particle 2) / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse.
集合状態: 1 Rpn3: 1 Rpn5: 1 Rpn6: 1 Rpn7: 1 Rpn8: 1 Rpn9: 1 Rpn11: 1 Sem1
Number unique components: 8
分子量理論値: 343 KDa

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分子 #1: 26S proteasome regulatory subunit RPN3

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit RPN3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: RPN3 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast
分子量理論値: 64 KDa
配列UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit RPN3
GO: ubiquitin-dependent protein catabolic process, regulation of protein catabolic process, molecular_function, proteasome complex, proteasome regulatory particle, lid subcomplex
InterPro: 26S proteasome regulatory subunit, C-terminal, Proteasome component (PCI) domain

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分子 #2: 26S proteasome regulatory subunit RPN5

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit RPN5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: RPN5 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast
分子量理論値: 52 KDa
配列UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit RPN5
GO: ubiquitin-dependent protein catabolic process, protein deneddylation => GO:0000338, molecular_function, proteasome complex, proteasome regulatory particle, lid subcomplex
InterPro: Proteasome component (PCI) domain, ArsR-like helix-turn-helix domain

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分子 #3: 26S proteasome regulatory subunit RPN6

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit RPN6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: RPN6 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast
分子量理論値: 50 KDa
配列UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit RPN6
GO: ubiquitin-dependent protein catabolic process, structural molecule activity, proteasome complex, proteasome regulatory particle, lid subcomplex
InterPro: Proteasome component (PCI) domain, INTERPRO: IPR013143

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分子 #4: 26S proteasome regulatory subunit RPN7

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit RPN7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: RPN7 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast
分子量理論値: 49 KDa
配列UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit RPN7
GO: ubiquitin-dependent protein catabolic process, structural molecule activity, proteasome complex, proteasome regulatory particle, lid subcomplex
InterPro: 26S proteasome regulatory subunit Rpn7/COP9 signalosome complex subunit 1, Proteasome component (PCI) domain, INTERPRO: IPR013026

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分子 #5: 26S proteasome regulatory subunit RPN8

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit RPN8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / Name.synonym: RPN8 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast
分子量理論値: 38 KDa
配列UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit RPN8
GO: ubiquitin-dependent protein catabolic process, molecular_function, proteasome complex, proteasome regulatory particle, lid subcomplex
InterPro: JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain, Rpn11/EIF3F, C-terminal

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分子 #6: 26S proteasome regulatory subunit RPN9

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit RPN9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / Name.synonym: RPN9 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast
分子量理論値: 46 KDa
配列UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit RPN9
GO: ubiquitin-dependent protein catabolic process, structural molecule activity, proteasome complex, proteasome regulatory particle, lid subcomplex
InterPro: Proteasome component (PCI) domain, ArsR-like helix-turn-helix domain

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分子 #7: 26S proteasome regulatory subunit RPN11

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit RPN11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / Name.synonym: RPN11 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast
分子量理論値: 34 KDa
配列UniProtKB: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase RPN11
GO: protein deubiquitination, mitochondrial fission, cysteine-type deubiquitinase activity, proteasome complex, proteasome regulatory particle, lid subcomplex
InterPro: JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain, Rpn11/EIF3F, C-terminal

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分子 #8: 26S proteasome regulatory subunit Sem1

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit Sem1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast
分子量理論値: 10 KDa
配列UniProtKB: 26S proteasome complex subunit SEM1
GO: proteasome complex, proteasome regulatory particle, lid subcomplex, proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process, proteasome assembly
InterPro: DSS1/SEM1

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.04 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 50 mM Tris, 150 mM NaCl, 5 mM MgCl2, and 10% glycerol
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Sample was negatively stained with six consecutive droplets of 2% uranyl acetate.
グリッド詳細: 400 mesh Cu grid with thin carbon, glow discharged with a sputter coater.
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 80000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
詳細Data acquired using Leginon.
日付2013年4月26日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 600 / 平均電子線量: 30 e/Å2

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画像解析

CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2, SPARX / 使用した粒子像数: 60000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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