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- EMDB-30398: CryoEM structure of S.typhimurium flagellar LP ring -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30398
タイトルCryoEM structure of S.typhimurium flagellar LP ring
マップデータCryoEM structure of S.typhimurium flagellar LP ring
試料
  • 複合体: LP ring
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar P-ring protein
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar L-ring protein
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, distal rod, L ring / bacterial-type flagellum basal body, distal rod, P ring / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / cell outer membrane / outer membrane-bounded periplasmic space / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Flagellar L-ring protein / Flagellar L-ring protein / Flagellar P-ring protein / Flagellar P-ring protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar P-ring protein / Flagellar L-ring protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌) / Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Yamaguchi T / Makino F / Miyata T / Minamino T / Kato T / Namba K
資金援助 日本, 2件
OrganizationGrant number
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP25000013,JP18K06155,JP26293097,JP19H03182,JP15H01640 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP19am0101117,JP17pc0101020 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2021
タイトル: Structure of the molecular bushing of the bacterial flagellar motor.
著者: Tomoko Yamaguchi / Fumiaki Makino / Tomoko Miyata / Tohru Minamino / Takayuki Kato / Keiichi Namba /
要旨: The basal body of the bacterial flagellum is a rotary motor that consists of several rings (C, MS and LP) and a rod. The LP ring acts as a bushing supporting the distal rod for its rapid and stable ...The basal body of the bacterial flagellum is a rotary motor that consists of several rings (C, MS and LP) and a rod. The LP ring acts as a bushing supporting the distal rod for its rapid and stable rotation without much friction. Here, we use electron cryomicroscopy to describe the LP ring structure around the rod, at 3.5 Å resolution, from Salmonella Typhimurium. The structure shows 26-fold rotational symmetry and intricate intersubunit interactions of each subunit with up to six partners, which explains the structural stability. The inner surface is charged both positively and negatively. Positive charges on the P ring (the part of the LP ring that is embedded within the peptidoglycan layer) presumably play important roles in its initial assembly around the rod with a negatively charged surface.
履歴
登録2020年7月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月2日-
マップ公開2021年6月2日-
更新2021年12月22日-
現状2021年12月22日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7clr
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7clr
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30398.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM structure of S.typhimurium flagellar LP ring
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.45 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.017 / ムービー #1: 0.017
最小 - 最大-0.031408295 - 0.09122549
平均 (標準偏差)0.00021971043 (±0.002537645)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-199-199-199
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 580.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.451.451.45
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z580.000580.000580.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-199-199-199
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0310.0910.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_30398_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : LP ring

全体名称: LP ring
要素
  • 複合体: LP ring
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar P-ring protein
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar L-ring protein

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超分子 #1: LP ring

超分子名称: LP ring / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Bushing of flagellar motor
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
: HK1002

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分子 #1: Flagellar P-ring protein

分子名称: Flagellar P-ring protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 26 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
分子量理論値: 38.194176 KDa
配列文字列: MFKALAGIVL ALVATLAHAE RIRDLTSVQG VRENSLIGYG LVVGLDGTGD QTTQTPFTTQ TLNNMLSQLG ITVPTGTNMQ LKNVAAVMV TASYPPFARQ GQTIDVVVSS MGNAKSLRGG TLLMTPLKGV DSQVYALAQG NILVGGAGAS AGGSSVQVNQ L NGGRITNG ...文字列:
MFKALAGIVL ALVATLAHAE RIRDLTSVQG VRENSLIGYG LVVGLDGTGD QTTQTPFTTQ TLNNMLSQLG ITVPTGTNMQ LKNVAAVMV TASYPPFARQ GQTIDVVVSS MGNAKSLRGG TLLMTPLKGV DSQVYALAQG NILVGGAGAS AGGSSVQVNQ L NGGRITNG AIIERELPTQ FGAGNTINLQ LNDEDFTMAQ QITDAINRAR GYGSATALDA RTVQVRVPSG NSSQVRFLAD IQ NMEVNVT PQDAKVVINS RTGSVVMNRE VTLDSCAVAQ GNLSVTVNRQ LNVNQPNTPF GGGQTVVTPQ TQIDLRQSGG SLQ SVRSSA NLNSVVRALN ALGATPMDLM SILQSMQSAG CLRAKLEII

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分子 #2: Flagellar L-ring protein

分子名称: Flagellar L-ring protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 26 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
分子量理論値: 24.726666 KDa
配列文字列: MQKYALHAYP VMALMVATLT GCAWIPAKPL VQGATTAQPI PGPVPVANGS IFQSAQPINY GYQPLFEDRR PRNIGDTLTI VLQENVSAS KSSSANASRD GKTSFGFDTV PRYLQGLFGN SRADMEASGG NSFNGKGGAN ASNTFSGTLT VTVDQVLANG N LHVVGEKQ ...文字列:
MQKYALHAYP VMALMVATLT GCAWIPAKPL VQGATTAQPI PGPVPVANGS IFQSAQPINY GYQPLFEDRR PRNIGDTLTI VLQENVSAS KSSSANASRD GKTSFGFDTV PRYLQGLFGN SRADMEASGG NSFNGKGGAN ASNTFSGTLT VTVDQVLANG N LHVVGEKQ IAINQGTEFI RFSGVVNPRT ISGSNSVPST QVADARIEYV GNGYINEAQN MGWLQRFFLN LSPM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称
50.0 mMC4H11NO3Tris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタン
50.0 mMNaCl塩化ナトリウムSodium chloride塩化ナトリウム
25.0 mMC3H4N2Imidazoleイミダゾール
0.05 % (w/v)C47H88O22Lauryl Maltose Neopentyl Glycol(LMNG)
0.05 % (w/v)Triton X-100トリトンX-100
糖包埋材質: buffer
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: MOLYBDENUM / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 200
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 8.23 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.275 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 1.4 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 40000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER / ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-50 / 実像数: 12759 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 45.0 e/Å2

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画像解析

粒子像選択選択した数: 64418
詳細: particles were picked up by YOLOPick.py (in-house python program)
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.06)
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0 beta-2)
最終 3次元分類クラス数: 2 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0 beta-2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0 beta-2)
最終 再構成使用したクラス数: 2 / 想定した対称性 - 点群: C26 (26回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0 beta-2) / 使用した粒子像数: 10802
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 38
得られたモデル

PDB-7clr:
CryoEM structure of S.typhimurium flagellar LP ring

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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