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万見
- EMDB-29864: Complete auto-inhibitory complex of Xenopus laevis DNA polymerase... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29864
タイトルComplete auto-inhibitory complex of Xenopus laevis DNA polymerase alpha-primase
マップデータComplete auto-inhibitory complex of Xenopus laevis DNA polymerase alpha-primase
試料
  • 複合体: Polymerase alpha-primase
    • 複合体: Polymerase alpha
      • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase alpha catalytic subunit
      • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase alpha subunit BDNAポリメラーゼ
    • 複合体: PrimaseDNAプライマーゼ
      • タンパク質・ペプチド: DNA primase large subunitDNAプライマーゼ
      • タンパク質・ペプチド: DNA primaseDNAプライマーゼ
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER鉄・硫黄クラスター
キーワードPrimase (DNAプライマーゼ) / DNA polymerase (DNAポリメラーゼ) / chimeric RNA-DNA primer / RNA/DNA hybrid / DNA replication (DNA複製) / DNA synthesis (DNA合成) / REPLICATION (DNA複製) / TRANSFERASE (転移酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha DNA polymerase:primase complex / DNA primase activity / lagging strand elongation / mitotic DNA replication initiation / DNA replication, synthesis of primer / DNA strand elongation involved in DNA replication / leading strand elongation / DNA replication initiation / DNA-directed RNA polymerase complex / nuclear matrix ...alpha DNA polymerase:primase complex / DNA primase activity / lagging strand elongation / mitotic DNA replication initiation / DNA replication, synthesis of primer / DNA strand elongation involved in DNA replication / leading strand elongation / DNA replication initiation / DNA-directed RNA polymerase complex / nuclear matrix / double-strand break repair via nonhomologous end joining / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / 核膜 / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA複製 / DNAポリメラーゼ / DNA-directed DNA polymerase activity / nucleotide binding / chromatin binding / クロマチン / 核小体 / DNA binding / 核質 / metal ion binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase alpha, subunit B, N-terminal domain superfamily / DNA polymerase alpha subunit B N-terminal / DNA polymerase alpha, subunit B, N-terminal / DNA polymerase alpha, subunit B / DNA primase, small subunit, eukaryotic/archaeal / DNA primase, large subunit, eukaryotic / DNA primase, small subunit / DNA primase small subunit / DNA primase large subunit, eukaryotic/archaeal / DNA polymerase alpha catalytic subunit, N-terminal domain ...DNA polymerase alpha, subunit B, N-terminal domain superfamily / DNA polymerase alpha subunit B N-terminal / DNA polymerase alpha, subunit B, N-terminal / DNA polymerase alpha, subunit B / DNA primase, small subunit, eukaryotic/archaeal / DNA primase, large subunit, eukaryotic / DNA primase, small subunit / DNA primase small subunit / DNA primase large subunit, eukaryotic/archaeal / DNA polymerase alpha catalytic subunit, N-terminal domain / DNA polymerase alpha, zinc finger domain superfamily / Eukaryotic and archaeal DNA primase, large subunit / DNA Polymerase alpha zinc finger / DNA polymerase alpha subunit p180 N terminal / Zinc finger, DNA-directed DNA polymerase, family B, alpha / DNA polymerase alpha catalytic subunit, catalytic domain / DNA polymerase alpha/delta/epsilon, subunit B / DNA polymerase alpha/epsilon subunit B / DNA polymerase family B, thumb domain / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA primase large subunit / DNA polymerase alpha subunit B / DNAプライマーゼ / DNA polymerase alpha catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Mullins EA / Chazin WJ / Eichman BF
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM136401 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM118089 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)PO1CA92584 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2023
タイトル: A mechanistic model of primer synthesis from catalytic structures of DNA polymerase α-primase.
著者: Elwood A Mullins / Lauren E Salay / Clarissa L Durie / Noah P Bradley / Jane E Jackman / Melanie D Ohi / Walter J Chazin / Brandt F Eichman
要旨: The mechanism by which polymerase α-primase (polα-primase) synthesizes chimeric RNA-DNA primers of defined length and composition, necessary for replication fidelity and genome stability, is ...The mechanism by which polymerase α-primase (polα-primase) synthesizes chimeric RNA-DNA primers of defined length and composition, necessary for replication fidelity and genome stability, is unknown. Here, we report cryo-EM structures of polα-primase in complex with primed templates representing various stages of DNA synthesis. Our data show how interaction of the primase regulatory subunit with the primer 5'-end facilitates handoff of the primer to polα and increases polα processivity, thereby regulating both RNA and DNA composition. The structures detail how flexibility within the heterotetramer enables synthesis across two active sites and provide evidence that termination of DNA synthesis is facilitated by reduction of polα and primase affinities for the varied conformations along the chimeric primer/template duplex. Together, these findings elucidate a critical catalytic step in replication initiation and provide a comprehensive model for primer synthesis by polα-primase.
履歴
登録2023年2月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月12日-
マップ公開2023年4月12日-
更新2024年4月24日-
現状2024年4月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_29864.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29864.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Complete auto-inhibitory complex of Xenopus laevis DNA polymerase alpha-primase
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.013726085 - 0.07966039
平均 (標準偏差)0.000030623334 (±0.0014555873)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 328.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Complete auto-inhibitory complex of Xenopus laevis DNA polymerase...

ファイルemd_29864_additional_1.map
注釈Complete auto-inhibitory complex of Xenopus laevis DNA polymerase alpha-primase (locally sharpened)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Complete auto-inhibitory complex of Xenopus laevis DNA polymerase...

ファイルemd_29864_half_map_1.map
注釈Complete auto-inhibitory complex of Xenopus laevis DNA polymerase alpha-primase (half 1)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Complete auto-inhibitory complex of Xenopus laevis DNA polymerase...

ファイルemd_29864_half_map_2.map
注釈Complete auto-inhibitory complex of Xenopus laevis DNA polymerase alpha-primase (half 2)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Polymerase alpha-primase

全体名称: Polymerase alpha-primase
要素
  • 複合体: Polymerase alpha-primase
    • 複合体: Polymerase alpha
      • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase alpha catalytic subunit
      • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase alpha subunit BDNAポリメラーゼ
    • 複合体: PrimaseDNAプライマーゼ
      • タンパク質・ペプチド: DNA primase large subunitDNAプライマーゼ
      • タンパク質・ペプチド: DNA primaseDNAプライマーゼ
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER鉄・硫黄クラスター

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超分子 #1: Polymerase alpha-primase

超分子名称: Polymerase alpha-primase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4 / 詳細: Heterotetrameric protein complex
分子量理論値: 110 KDa

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超分子 #2: Polymerase alpha

超分子名称: Polymerase alpha / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2 / 詳細: Heterodimer consisting of POLA1 and POLA2
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 200 KDa

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超分子 #3: Primase

超分子名称: Primase / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#4 / 詳細: Heterodimer consisting of PRIM1 and PRIM2
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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分子 #1: DNA polymerase alpha catalytic subunit

分子名称: DNA polymerase alpha catalytic subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNAポリメラーゼ
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 129.009414 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: SNAADGSQVF RFYWLDAYED QYSQPGVVYL FGKVWIESAD AYVSCCVSVK NIERTVYLLP RENRVQLSTG KDTGAPVSMM HVYQEFNEA VAEKYKIMKF KSKKVDKDYA FEIPDVPASS EYLEVRYSAD SPQLPQDLKG ETFSHVFGTN TSSLELFLLS R KIKGPSWL ...文字列:
SNAADGSQVF RFYWLDAYED QYSQPGVVYL FGKVWIESAD AYVSCCVSVK NIERTVYLLP RENRVQLSTG KDTGAPVSMM HVYQEFNEA VAEKYKIMKF KSKKVDKDYA FEIPDVPASS EYLEVRYSAD SPQLPQDLKG ETFSHVFGTN TSSLELFLLS R KIKGPSWL EIKSPQLSSQ PMSWCKVEAV VTRPDQVSVV KDLAPPPVVV LSLSMKTVQN AKTHQNEIVA IAALVHHTFP LD KAPPQPP FQTHFCVLSK LNDCIFPYDY NEAVKQKNAN IEIALTERTL LGFFLAKIHK IDPDVIVGHD IYGFDLEVLL QRI NSCKVP FWSKIGRLRR SVMPKLGGRS GFAERNAACG RIICDIEISA KELIRCKSYH LSELVHQILK AERVVIPPEN IRNA YNDSV HLLYMLENTW IDAKFILQIM CELNVLPLAL QITNIAGNVM SRTLMGGRSE RNEYLLLHAF TENNFIVPDK PVFKK MQQT TVEDNDDMGT DQNKNKSRKK AAYAGGLVLE PKVGFYDKFI LLLDFNSLYP SIIQEYNICF TTVHREAPST QKGEDQ DEI PELPHSDLEM GILPREIRKL VERRRHVKQL MKQPDLNPDL YLQYDIRQKA LKLTANSMYG CLGFSYSRFY AKPLAAL VT HQGREILLHT KEMVQKMNLE VIYGDTDSIM INTNCNNLEE VFKLGNRVKS EINKSYKLLE IDIDGIFKSL LLLKKKKY A ALTVEPTGDG KYVTKQELKG LDIVRRDWCE LAKQAGNYVI SQILSDQPRD SIVENIQKKL TEIGENVTNG TVPITQYEI NKALTKDPQD YPDKKSLPHV HVALWINSQG GRKVKAGDTI SYVICQDGSN LSASQRAYAQ EQLQKQENLS IDTQYYLSQQ VHPVVARIC EPIDGIDSAL IAMWLGLDPS QFRAHRHYQQ DEENDALLGG PSQLTDEEKY RDCERFKFFC PKCGTENIYD N VFDGSGLQ IEPGLKRCSK PECDASPLDY VIQVHNKLLL DIRRYIKKYY SGWLVCEEKT CQNRTRRLPL SFSRNGPICQ AC SKATLRS EYPEKALYTQ LCFYRFIFDW DYALEKVVSE QERGHLKKKL FQESENQYKK LKSTVDQVLS RSGYSEVNLS KLF QTLNTI K

UniProtKB: DNA polymerase alpha catalytic subunit

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分子 #2: DNA polymerase alpha subunit B

分子名称: DNA polymerase alpha subunit B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 67.194219 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: SNAMSVSAKS IAEELKVFDV NFEDEEVPEK MVELCTVHRL KEEDMVNEWM AFSTTRNLPL TVGNLNLLEH EVLNKKSARP RPSLKKEKH CGNRDFNTIQ ELIEVETAEE NLLDSYATPA KGSQKRNLST PEHPQSKRIL SINRSPHVLF SPTSFSPSAT P SQKYGSRT ...文字列:
SNAMSVSAKS IAEELKVFDV NFEDEEVPEK MVELCTVHRL KEEDMVNEWM AFSTTRNLPL TVGNLNLLEH EVLNKKSARP RPSLKKEKH CGNRDFNTIQ ELIEVETAEE NLLDSYATPA KGSQKRNLST PEHPQSKRIL SINRSPHVLF SPTSFSPSAT P SQKYGSRT NRGEVVTTYG ELQGTTWNGG SGSNTNVELF TSLDEPLTKM YKFMFQKLMD IREVVSIKIE ELGASLKDHF QI DEFTSVS LPAQETVTVL GQIGCDSNGK LNSKSVILEG DREHSAGMQV PVDLSELKDY SLFPGQVVIM EGTNSTGRRF VPT KLYEGV PLPFHQPSKE FEECPQQMVI TACGPFTTSD TITYDALKDL IDIVNRDRPD ICILLGPFLD AKHEQIENLQ LTVT FEDVF KRCLKMIIEG TRPSGCHLVI VPSLRDVHHD PVYPQPPFSC FEPAKEDKER VHFVADPCTL SVNGVVIGMT STDLL FHMG AEEISSSAGA PDRFSRILRH ILTQRSYYPL YPPNEEINID YEALYSYTPM PVTPDVFIVP SELRYFIKDV TGCICI NPG RLTKGLVGGT YARFLVKSGA MGSEGKRSTC ISAQVVRV

UniProtKB: DNA polymerase alpha subunit B

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分子 #3: DNA primase large subunit

分子名称: DNA primase large subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 59.673844 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLFSRDRKYR HNTRLTGDRK GDLYPSSLQF YQHPPTENIS LIEFETFAIE RLKLLKAVEN LGVSYVKNSE EYSKKLELEL RKLKFPYRP LHEEISDDVY DLRRKDHISH FILRLAYCQS EDLRRWFIQQ EMDLFKFRFG LLTKESVQEF LKLNDLQYVA I SEDEKNMH ...文字列:
MLFSRDRKYR HNTRLTGDRK GDLYPSSLQF YQHPPTENIS LIEFETFAIE RLKLLKAVEN LGVSYVKNSE EYSKKLELEL RKLKFPYRP LHEEISDDVY DLRRKDHISH FILRLAYCQS EDLRRWFIQQ EMDLFKFRFG LLTKESVQEF LKLNDLQYVA I SEDEKNMH KEDLMNSSFG LSLTKMEDTE FYKVPFQAAL DLVRPRKVFL WRGFAFIPHK DIVSIVLNDF RAKLSKALAL SA RSLPVVQ SDERLQPLLN HLSHSYIGQD FSSQSNTGKI SLEQIDGFAA KSFPLCMRQL HKSLRENHHL RHGGRMQYGL FLK GIGLTL EQALQFWRLE FTKGKVDSEK FDKVYAYSIR HNYGKEGKRT DYTPYSCMKV ILSNPPSQGD YHGCPFRHSD PELL KQKLQ SFKVPSSGIN QILELVKGMH YQLACQKYFE LTHSVDDCGF SLNHPNQYFA ESQKLLTGSR EIKKEQTARD SPAVT ASQL SSSSSSASIP KSQSSAPEME DLEQIFSEY

UniProtKB: DNA primase large subunit

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分子 #4: DNA primase

分子名称: DNA primase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 49.356387 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GPHMDLSVYD PASLPDVLPL YYRRLFPFYQ YFRWLNYGGV VKNYFQHREF SFTLKDDVYV RYQSFNNQSE LEKEMQKMCP YKIDIGAVY SHRPSLHNTV KSGTFQAQEK ELVFDIDMTD YDDVRRCCSS ADICPKCWTL MTIAVRILDR ALAEDFGFKH R LWVYSGRR ...文字列:
GPHMDLSVYD PASLPDVLPL YYRRLFPFYQ YFRWLNYGGV VKNYFQHREF SFTLKDDVYV RYQSFNNQSE LEKEMQKMCP YKIDIGAVY SHRPSLHNTV KSGTFQAQEK ELVFDIDMTD YDDVRRCCSS ADICPKCWTL MTIAVRILDR ALAEDFGFKH R LWVYSGRR GVHCWVCDDS ARKLSQAERS AVAEYLSVVK GGEETIKKVQ LPETIHPFIG KSLKMVERYF EKYALVDQDI LE NKQCWDK VIALVPEVAR ESLLREFSKA RSSVERWDKL SSCLEATGKD FRRYSNIPKE IMLQFCYPRL DVNVSKGLNH LLK SPFSVH PKTGRISVPI DCKKLDQFDP FSVPTISLIC SELDNVSKKE EDEDSAGEGE PEAKKRTRDY KRTSLAPYIK VFEQ FLDKL DQSRKGELLN KSDLKKEF

UniProtKB: DNAプライマーゼ

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #6: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄 / 鉄・硫黄クラスター

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.9 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 17820 / 平均電子線量: 54.8 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 23007566
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Ab initio reconstruction
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 47277
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

8g99


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8g9f:
Complete auto-inhibitory complex of Xenopus laevis DNA polymerase alpha-primase

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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