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- EMDB-24213: Cryo-EM structure of ATP13A2 in the E2-Pi state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-24213
タイトルCryo-EM structure of ATP13A2 in the E2-Pi state
マップデータSummed, unsharpened map
試料
  • 複合体: Human ATP13A2 complexed with Pi
    • タンパク質・ペプチド: Human ATP13A2 (PARK9)
機能・相同性
機能・相同性情報


polyamine transmembrane transporter activity / ABC-type polyamine transporter activity / polyamine transmembrane transport / spermine transmembrane transport / peptidyl-aspartic acid autophosphorylation / regulation of ubiquitin-specific protease activity / regulation of autophagosome size / extracellular exosome biogenesis / regulation of chaperone-mediated autophagy / P-type ion transporter activity ...polyamine transmembrane transporter activity / ABC-type polyamine transporter activity / polyamine transmembrane transport / spermine transmembrane transport / peptidyl-aspartic acid autophosphorylation / regulation of ubiquitin-specific protease activity / regulation of autophagosome size / extracellular exosome biogenesis / regulation of chaperone-mediated autophagy / P-type ion transporter activity / negative regulation of lysosomal protein catabolic process / regulation of lysosomal protein catabolic process / autophagosome-lysosome fusion / intracellular monoatomic cation homeostasis / regulation of autophagy of mitochondrion / autophagosome organization / protein localization to lysosome / phosphatidic acid binding / multivesicular body membrane / positive regulation of exosomal secretion / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / intracellular zinc ion homeostasis / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / regulation of protein localization to nucleus / cupric ion binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / regulation of mitochondrion organization / regulation of endopeptidase activity / lysosomal transport / cellular response to zinc ion / regulation of intracellular protein transport / lipid homeostasis / autophagosome membrane / Ion transport by P-type ATPases / オートファゴソーム / regulation of macroautophagy / cellular response to manganese ion / regulation of neuron apoptotic process / 小胞 / エンドソーム / lysosomal lumen / monoatomic ion transmembrane transport / positive regulation of protein secretion / transmembrane transport / intracellular calcium ion homeostasis / オートファジー / late endosome / cellular response to oxidative stress / late endosome membrane / manganese ion binding / intracellular iron ion homeostasis / vesicle / protein autophosphorylation / リソソーム / neuron projection / lysosomal membrane / neuronal cell body / positive regulation of gene expression / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
: / : / P5-type ATPase cation transporter / P-type ATPase, subfamily V / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily ...: / : / P5-type ATPase cation transporter / P-type ATPase, subfamily V / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyamine-transporting ATPase 13A2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Sim SI / Park E
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: Structural basis of polyamine transport by human ATP13A2 (PARK9).
著者: Sue Im Sim / Sören von Bülow / Gerhard Hummer / Eunyong Park /
要旨: Polyamines are small, organic polycations that are ubiquitous and essential to all forms of life. Currently, how polyamines are transported across membranes is not understood. Recent studies have ...Polyamines are small, organic polycations that are ubiquitous and essential to all forms of life. Currently, how polyamines are transported across membranes is not understood. Recent studies have suggested that ATP13A2 and its close homologs, collectively known as P5B-ATPases, are polyamine transporters at endo-/lysosomes. Loss-of-function mutations of ATP13A2 in humans cause hereditary early-onset Parkinson's disease. To understand the polyamine transport mechanism of ATP13A2, we determined high-resolution cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of human ATP13A2 in five distinct conformational intermediates, which together, represent a near-complete transport cycle of ATP13A2. The structural basis of the polyamine specificity was revealed by an endogenous polyamine molecule bound to a narrow, elongated cavity within the transmembrane domain. The structures show an atypical transport path for a water-soluble substrate, in which polyamines may exit within the cytosolic leaflet of the membrane. Our study provides important mechanistic insights into polyamine transport and a framework to understand the functions and mechanisms of P5B-ATPases.
履歴
登録2021年6月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年11月10日-
マップ公開2021年11月10日-
更新2021年12月1日-
現状2021年12月1日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_24213.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_24213.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Summed, unsharpened map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.911 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.12 / ムービー #1: 0.12
最小 - 最大-0.29591882 - 0.5969696
平均 (標準偏差)0.00024646556 (±0.014712727)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 291.52002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.9110.9110.911
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z291.520291.520291.520
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.2960.5970.000

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添付データ

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追加マップ: Summed, sharpened map

ファイルemd_24213_additional_1.map
注釈Summed, sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_24213_half_map_1.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_24213_half_map_2.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human ATP13A2 complexed with Pi

全体名称: Human ATP13A2 complexed with Pi
要素
  • 複合体: Human ATP13A2 complexed with Pi
    • タンパク質・ペプチド: Human ATP13A2 (PARK9)

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超分子 #1: Human ATP13A2 complexed with Pi

超分子名称: Human ATP13A2 complexed with Pi / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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分子 #1: Human ATP13A2 (PARK9)

分子名称: Human ATP13A2 (PARK9) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MSADSSPLVG STPTGYGTLT IGTSIDPLSS SVSSVRLSGY CGSPWRVIGY HVVVWMMAGI PLLLFRWKPL WGVRLRLRP CNLAHAETLV IEIRDKEDSS WQLFTVQVQT EAIGEGSLEP SPQSQAEDGR SQAAVGAVPE G AWKDTAQL HKSEEAKRVL RYYLFQGQRY ...文字列:
MSADSSPLVG STPTGYGTLT IGTSIDPLSS SVSSVRLSGY CGSPWRVIGY HVVVWMMAGI PLLLFRWKPL WGVRLRLRP CNLAHAETLV IEIRDKEDSS WQLFTVQVQT EAIGEGSLEP SPQSQAEDGR SQAAVGAVPE G AWKDTAQL HKSEEAKRVL RYYLFQGQRY IWIETQQAFY QVSLLDHGRS CDDVHRSRHG LSLQDQMVRK AI YGPNVIS IPVKSYPQLL VDEALNPYYG FQAFSIALWL ADHYYWYALC IFLISSISIC LSLYKTRKQS QTL RDMVKL SMRVCVCRPG GEEEWVDSSE LVPGDCLVLP QEGGLMPCDA ALVAGECMVN ESSLTGESIP VLKT ALPEG LGPYCAETHR RHTLFCGTLI LQARAYVGPH VLAVVTRTGF CTAKGGLVSS ILHPRPINFK FYKHS MKFV AALSVLALLG TIYSIFILYR NRVPLNEIVI RALDLVTVVV PPALPAAMTV CTLYAQSRLR RQGIFC IHP LRINLGGKLQ LVCFDKTGTL TEDGLDVMGV VPLKGQAFLP LVPEPRRLPV GPLLRALATC HALSRLQ DT PVGDPMDLKM VESTGWVLEE EPAADSAFGT QVLAVMRPPL WEPQLQAMEE PPVPVSVLHR FPFSSALQ R MSVVVAWPGA TQPEAYVKGS PELVAGLCNP ETVPTDFAQM LQSYTAAGYR VVALASKPLP TVPSLEAAQ QLTRDTVEGD LSLLGLLVMR NLLKPQTTPV IQALRRTRIR AVMVTGDNLQ TAVTVARGCG MVAPQEHLII VHATHPERG QPASLEFLPM ESPTAVNGVK DPDQAASYTV EPDPRSRHLA LSGPTFGIIV KHFPKLLPKV L VQGTVFAR MAPEQKTELV CELQKLQYCV GMCGDGANDC GALKAADVGI SLSQAEASVV SPFTSSMASI EC VPMVIRE GRCSLDTSFS VFKYMALYSL TQFISVLILY TINTNLGDLQ FLAIDLVITT TVAVLMSRTG PAL VLGRVR PPGALLSVPV LSSLLLQMVL VTGVQLGGYF LTLAQPWFVP LNRTVAAPDN LPNYENTVVF SLSS FQYLI LAAAVSKGAP FRRPLYTNVP FLVALALLSS VLVGLVLVPG LLQGPLALRN ITDTGFKLLL LGLVT LNFV GAFMLESVLD QCLPACLRRL RPKRASKKRF KQLERELAEQ PWPPLPAGPL R

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.039 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 1001323
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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