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- EMDB-23005: Maltose Binding Protein in complex with Hsp90 and co-chaperone p23 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23005
タイトルMaltose Binding Protein in complex with Hsp90 and co-chaperone p23Maltose-binding protein
マップデータPrimary map ; MBP:Hsp90:p23
試料
  • 複合体: Complex of the Maltose Binding Protein, Hsp90 dimer, and the co-chaperone p23
    • タンパク質・ペプチド: heat shock protein 90Hsp90
    • タンパク質・ペプチド: p23
    • タンパク質・ペプチド: maltose binding proteinMaltose-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


lung saccule development / prostaglandin-E synthase / prostaglandin-E synthase activity / telomerase activity / intracellular glucocorticoid receptor signaling pathway / Aryl hydrocarbon receptor signalling / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / cyclooxygenase pathway / telomerase holoenzyme complex / protein folding chaperone complex ...lung saccule development / prostaglandin-E synthase / prostaglandin-E synthase activity / telomerase activity / intracellular glucocorticoid receptor signaling pathway / Aryl hydrocarbon receptor signalling / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / cyclooxygenase pathway / telomerase holoenzyme complex / protein folding chaperone complex / glycogen biosynthetic process / prostaglandin biosynthetic process / skin development / telomerase holoenzyme complex assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / telomere maintenance via telomerase / HSF1 activation / chaperone-mediated protein complex assembly / Attenuation phase / DNA polymerase binding / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of telomerase activity / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / telomere maintenance / ESR-mediated signaling / Hsp90 protein binding / unfolded protein binding / フォールディング / fibroblast proliferation / protein-folding chaperone binding / Estrogen-dependent gene expression / Potential therapeutics for SARS / chromosome, telomeric region / protein stabilization / シグナル伝達 / protein-containing complex / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Co-chaperone protein p23-like / CS domain / CS domain / CS domain profile. / HSP20-like chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
Prostaglandin E synthase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.63 Å
データ登録者Noddings CM / Wang Y-R / Agard DA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM118099 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Structure of Hsp90-p23-GR reveals the Hsp90 client-remodelling mechanism.
著者: Chari M Noddings / Ray Yu-Ruei Wang / Jill L Johnson / David A Agard /
要旨: Hsp90 is a conserved and essential molecular chaperone responsible for the folding and activation of hundreds of 'client' proteins. The glucocorticoid receptor (GR) is a model client that constantly ...Hsp90 is a conserved and essential molecular chaperone responsible for the folding and activation of hundreds of 'client' proteins. The glucocorticoid receptor (GR) is a model client that constantly depends on Hsp90 for activity. GR ligand binding was previously shown to nr inhibited by Hsp70 and restored by Hsp90, aided by the co-chaperone p23. However, a molecular understanding of the chaperone-mediated remodelling that occurs between the inactive Hsp70-Hsp90 'client-loading complex' and an activated Hsp90-p23 'client-maturation complex' is lacking for any client, including GR. Here we present a cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the human GR-maturation complex (GR-Hsp90-p23), revealing that the GR ligand-binding domain is restored to a folded, ligand-bound conformation, while being simultaneously threaded through the Hsp90 lumen. In addition, p23 directly stabilizes native GR using a C-terminal helix, resulting in enhanced ligand binding. This structure of a client bound to Hsp90 in a native conformation contrasts sharply with the unfolded kinase-Hsp90 structure. Thus, aided by direct co-chaperone-client interactions, Hsp90 can directly dictate client-specific folding outcomes. Together with the GR-loading complex structure, we present the molecular mechanism of chaperone-mediated GR remodelling, establishing the first, to our knowledge, complete chaperone cycle for any Hsp90 client.
履歴
登録2020年11月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年1月12日-
マップ公開2022年1月12日-
更新2022年1月26日-
現状2022年1月26日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23005.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23005.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Primary map ; MBP:Hsp90:p23
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.835 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.01
最小 - 最大-0.013279311 - 0.034546394
平均 (標準偏差)0.0001856064 (±0.0014194038)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 250.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8350.8350.835
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z250.500250.500250.500
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0130.0350.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_23005_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Raw map ; MBP:Hsp90:p23

ファイルemd_23005_additional_1.map
注釈Raw map ; MBP:Hsp90:p23
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: MBP:Hsp90:p23 Half Map 1

ファイルemd_23005_half_map_1.map
注釈MBP:Hsp90:p23 Half Map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: MBP:Hsp90:p23 Half Map 2

ファイルemd_23005_half_map_2.map
注釈MBP:Hsp90:p23 Half Map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of the Maltose Binding Protein, Hsp90 dimer, and the co-c...

全体名称: Complex of the Maltose Binding Protein, Hsp90 dimer, and the co-chaperone p23
要素
  • 複合体: Complex of the Maltose Binding Protein, Hsp90 dimer, and the co-chaperone p23
    • タンパク質・ペプチド: heat shock protein 90Hsp90
    • タンパク質・ペプチド: p23
    • タンパク質・ペプチド: maltose binding proteinMaltose-binding protein

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超分子 #1: Complex of the Maltose Binding Protein, Hsp90 dimer, and the co-c...

超分子名称: Complex of the Maltose Binding Protein, Hsp90 dimer, and the co-chaperone p23
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 263 KDa

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分子 #1: heat shock protein 90

分子名称: heat shock protein 90 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MPEETQTQDQ PMEEEEVETF AFQAEIAQLM SLIINTFYSN KEIFLRELIS NSSDALDKIR YESLTDPSK LDSGKELHIN LIPNKQDRTL TIVDTGIGMT KADLINNLGT IAKSGTKAFM E ALQAGADI SMIGQFGVGF YSAYLVAEKV TVITKHNDDE QYAWESSAGG ...文字列:
MPEETQTQDQ PMEEEEVETF AFQAEIAQLM SLIINTFYSN KEIFLRELIS NSSDALDKIR YESLTDPSK LDSGKELHIN LIPNKQDRTL TIVDTGIGMT KADLINNLGT IAKSGTKAFM E ALQAGADI SMIGQFGVGF YSAYLVAEKV TVITKHNDDE QYAWESSAGG SFTVRTDTGE PM GRGTKVI LHLKEDQTEY LEERRIKEIV KKHSQFIGYP ITLFVEKERD KEVSDDEAEE KED KEEEKE KEEKESEDKP EIEDVGSDEE EEKKDGDKKK KKKIKEKYID QEELNKTKPI WTRN PDDIT NEEYGEFYKS LTNDWEDHLA VKHFSVEGQL EFRALLFVPR RAPFDLFENR KKKNN IKLY VRRVFIMDNC EELIPEYLNF IRGVVDSEDL PLNISREMLQ QSKILKVIRK NLVKKC LEL FTELAEDKEN YKKFYEQFSK NIKLGIHEDS QNRKKLSELL RYYTSASGDE MVSLKDY CT RMKENQKHIY YITGETKDQV ANSAFVERLR KHGLEVIYMI EPIDEYCVQQ LKEFEGKT L VSVTKEGLEL PEDEEEKKKQ EEKKTKFENL CKIMKDILEK KVEKVVVSNR LVTSPCCIV TSTYGWTANM ERIMKAQALR DNSTMGYMAA KKHLEINPDH SIIETLRQKA EADKNDKSVK DLVILLYET ALLSSGFSLE DPQTHANRIY RMIKLGLGID EDDPTADDTS AAVTEEMPPL E GDDDTSRM EEVD

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分子 #2: p23

分子名称: p23 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
MQPASAKWYD RRDYVFIEFC VEDSKDVNVN FEKSKLTFSC LGGSDNFKHL NEIDLFHCID PNDSKHKRTD RSILCCLRKG ESGQSWPRLT KERAKLNWLS VDFNNWKDWE DDSDEDMSNF DRFSEMMNNM GGDEDVDLPE VDGADDDSQD SDDEKMPDLE

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分子 #3: maltose binding protein

分子名称: maltose binding protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFGG YAQSGLLAEI TPDKAFQDKL YPFTWDAVRY NGKLIAYPIA VEALSLIYNK DLLPNPPKTW EEIPALDKEL KAKGKSALMF NLQEPYFTWP LIAADGGYAF ...文字列:
MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFGG YAQSGLLAEI TPDKAFQDKL YPFTWDAVRY NGKLIAYPIA VEALSLIYNK DLLPNPPKTW EEIPALDKEL KAKGKSALMF NLQEPYFTWP LIAADGGYAF KYENGKYDIK DVGVDNAGAK AGLTFLVDLI KNKHMNADTD YSIAEAAFNK GETAMTINGP WAWSNIDTSK VNYGVTVLPT FKGQPSKPFV GVLSAGINAA SPNKELAKEF LENYLLTDEG LEAVNKDKPL GAVALKSYEE ELAKDPRIAA TMENAQKGEI MPNIPQMSAF WYAVRTAVIN AASGRQTVDE ALKDAQT

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 5608 / 平均露光時間: 5.9 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 6062152
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1)
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

2cg9

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.63 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8) / 使用した粒子像数: 31556
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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