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- EMDB-22629: The N-terminus of varicella-zoster virus glycoprotein B has a fun... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22629
タイトルThe N-terminus of varicella-zoster virus glycoprotein B has a functional role in fusion.
マップデータCryo-EM map of varicella-zoster virus glycoprotein B purified from infected cells
試料
  • 複合体: Varicella-zoster virus glycoprotein B trimer.
    • タンパク質・ペプチド: Envelope glycoprotein B
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell Golgi membrane / host cell endosome membrane / membrane => GO:0016020 / symbiont entry into host cell / エンベロープ (ウイルス) / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 1 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B PH-like domain / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein B
類似検索 - 構成要素
生物種Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス) / HHV-3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Oliver SL
資金援助 米国, 6件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41-GM103832 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01-AI102546 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM079429 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R37-AI20459 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI10254601 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10-OD021600 米国
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2021
タイトル: The N-terminus of varicella-zoster virus glycoprotein B has a functional role in fusion.
著者: Stefan L Oliver / Yi Xing / Dong-Hua Chen / Soung Hun Roh / Grigore D Pintilie / David A Bushnell / Marvin H Sommer / Edward Yang / Andrea Carfi / Wah Chiu / Ann M Arvin /
要旨: Varicella-zoster virus (VZV) is a medically important alphaherpesvirus that induces fusion of the virion envelope and the cell membrane during entry, and between cells to form polykaryocytes within ...Varicella-zoster virus (VZV) is a medically important alphaherpesvirus that induces fusion of the virion envelope and the cell membrane during entry, and between cells to form polykaryocytes within infected tissues during pathogenesis. All members of the Herpesviridae, including VZV, have a conserved core fusion complex composed of glycoproteins, gB, gH and gL. The ectodomain of the primary fusogen, gB, has five domains, DI-V, of which DI contains the fusion loops needed for fusion function. We recently demonstrated that DIV is critical for fusion initiation, which was revealed by a 2.8Å structure of a VZV neutralizing mAb, 93k, bound to gB and mutagenesis of the gB-93k interface. To further assess the mechanism of mAb 93k neutralization, the binding site of a non-neutralizing mAb to gB, SG2, was compared to mAb 93k using single particle cryogenic electron microscopy (cryo-EM). The gB-SG2 interface partially overlapped with that of gB-93k but, unlike mAb 93k, mAb SG2 did not interact with the gB N-terminus, suggesting a potential role for the gB N-terminus in membrane fusion. The gB ectodomain structure in the absence of antibody was defined at near atomic resolution by single particle cryo-EM (3.9Å) of native, full-length gB purified from infected cells and by X-ray crystallography (2.4Å) of the transiently expressed ectodomain. Both structures revealed that the VZV gB N-terminus (aa72-114) was flexible based on the absence of visible structures in the cryo-EM or X-ray crystallography data but the presence of gB N-terminal peptides were confirmed by mass spectrometry. Notably, N-terminal residues 109KSQD112 were predicted to form a small α-helix and alanine substitution of these residues abolished cell-cell fusion in a virus-free assay. Importantly, transferring the 109AAAA112 mutation into the VZV genome significantly impaired viral propagation. These data establish a functional role for the gB N-terminus in membrane fusion broadly relevant to the Herpesviridae.
履歴
登録2020年9月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年1月20日-
マップ公開2021年1月20日-
更新2021年1月20日-
現状2021年1月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7k1s
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7k1s
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22629.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22629.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM map of varicella-zoster virus glycoprotein B purified from infected cells
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.08331513 - 0.14840676
平均 (標準偏差)6.776161e-05 (±0.0021700847)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 423.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z424.000424.000424.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ107101134
NX/NY/NZ14113986
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0830.1480.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Varicella-zoster virus glycoprotein B trimer.

全体名称: Varicella-zoster virus glycoprotein B trimer.
要素
  • 複合体: Varicella-zoster virus glycoprotein B trimer.
    • タンパク質・ペプチド: Envelope glycoprotein B
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Varicella-zoster virus glycoprotein B trimer.

超分子名称: Varicella-zoster virus glycoprotein B trimer. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: The varicella-zoster virus glycoprotein B trimer was purified from infected MeWo cells.
由来(天然)生物種: Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)

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分子 #1: Envelope glycoprotein B

分子名称: Envelope glycoprotein B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: HHV-3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
分子量理論値: 105.47325 KDa
配列文字列: MSPCGYYSKW RNRDRPEYRR NLRFRRFFSS IHPNAAAGSG FNGPGVFITS VTGVWLCFLC IFSMFVTAVV SVSPSSFYES LQVEPTQSE DITRSAHLGD GDEIREAIHK SQDAETKPTF YVCPPPTGST IVRLEPPRTC PDYHLGKNFT EGIAVVYKEN I AAYKFKAT ...文字列:
MSPCGYYSKW RNRDRPEYRR NLRFRRFFSS IHPNAAAGSG FNGPGVFITS VTGVWLCFLC IFSMFVTAVV SVSPSSFYES LQVEPTQSE DITRSAHLGD GDEIREAIHK SQDAETKPTF YVCPPPTGST IVRLEPPRTC PDYHLGKNFT EGIAVVYKEN I AAYKFKAT VYYKDVIVST AWAGSSYTQI TNRYADRVPI PVSEITDTID KFGKCSSKAT YVRNNHKVEA FNEDKNPQDM PL IASKYNS VGSKAWHTTN DTYMVAGTPG TYRTGTSVNC IIEEVEARSI FPYDSFGLST GDIIYMSPFF GLRDGAYREH SNY AMDRFH QFEGYRQRDL DTRALLEPAA RNFLVTPHLT VGWNWKPKRT EVCSLVKWRE VEDVVRDEYA HNFRFTMKTL STTF ISETN EFNLNQIHLS QCVKEEARAI INRIYTTRYN SSHVRTGDIQ TYLARGGFVV VFQPLLSNSL ARLYLQELVR ENTNH SPQK HPTRNTRSRR SVPVELRANR TITTTSSVEF AMLQFTYDHI QEHVNEMLAR ISSSWCQLQN RERALWSGLF PINPSA LAS TILDQRVKAR ILGDVISVSN CPELGSDTRI ILQNSMRVSG STTRCYSRPL ISIVSLNGSG TVEGQLGTDN ELIMSRD LL EPCVANHKRY FLFGHHYVYY EDYRYVREIA VHDVGMISTY VDLNLTLLKD REFMPLQVYT RDELRDTGLL DYSEIQRR N QMHSLRFYDI DKVVQYDSGT AIMQGMAQFF QGLGTAGQAV GHVVLGATGA LLSTVHGFTT FLSNPFGALA VGLLVLAGL VAAFFAYRYV LKLKTSPMKA LYPLTTKGLK QLPEGMDPFA EKPNATDTPI EEIGDSQNTE PSVNSGFDPD KFREAQEMIK YMTLVSAAE RQESKARKKN KTSALLTSRL TGLALRNRRG YSRVRTENVT GV

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分子 #3: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 7.5 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 349207
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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