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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20805 | |||||||||
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タイトル | Spastin Hexamer (unsharpened map) | |||||||||
マップデータ | Spastin Hexamer (unsharpened map) | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 cytokinetic process / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / microtubule severing / endoplasmic reticulum tubular network / positive regulation of microtubule depolymerization / cytoskeleton-dependent cytokinesis / mitotic nuclear membrane reassembly / nuclear membrane reassembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III ...cytokinetic process / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / microtubule severing / endoplasmic reticulum tubular network / positive regulation of microtubule depolymerization / cytoskeleton-dependent cytokinesis / mitotic nuclear membrane reassembly / nuclear membrane reassembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / membrane fission / microtubule bundle formation / anterograde axonal transport / mitotic spindle disassembly / protein hexamerization / exit from mitosis / axonal transport of mitochondrion / beta-tubulin binding / positive regulation of cytokinesis / mitotic cytokinesis / alpha-tubulin binding / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / axon cytoplasm / lipid droplet / axonogenesis / isomerase activity / protein homooligomerization / spindle pole / midbody / nuclear membrane / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / microtubule / endosome / axon / centrosome / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å | |||||||||
データ登録者 | Han H / Schubert HL | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2020 タイトル: Structure of spastin bound to a glutamate-rich peptide implies a hand-over-hand mechanism of substrate translocation. 著者: Han Han / Heidi L Schubert / John McCullough / Nicole Monroe / Michael D Purdy / Mark Yeager / Wesley I Sundquist / Christopher P Hill / 要旨: Many members of the AAA+ ATPase family function as hexamers that unfold their protein substrates. These AAA unfoldases include spastin, which plays a critical role in the architecture of eukaryotic ...Many members of the AAA+ ATPase family function as hexamers that unfold their protein substrates. These AAA unfoldases include spastin, which plays a critical role in the architecture of eukaryotic cells by driving the remodeling and severing of microtubules, which are cytoskeletal polymers of tubulin subunits. Here, we demonstrate that a human spastin binds weakly to unmodified peptides from the C-terminal segment of human tubulin α1A/B. A peptide comprising alternating glutamate and tyrosine residues binds more tightly, which is consistent with the known importance of glutamylation for spastin microtubule severing activity. A cryo-EM structure of the spastin-peptide complex at 4.2 Å resolution revealed an asymmetric hexamer in which five spastin subunits adopt a helical, spiral staircase configuration that binds the peptide within the central pore, whereas the sixth subunit of the hexamer is displaced from the peptide/substrate, as if transitioning from one end of the helix to the other. This configuration differs from a recently published structure of spastin from , which forms a six-subunit spiral without a transitioning subunit. Our structure resembles other recently reported AAA unfoldases, including the meiotic clade relative Vps4, and supports a model in which spastin utilizes a hand-over-hand mechanism of tubulin translocation and microtubule remodeling. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_20805.map.gz | 49.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-20805-v30.xml emd-20805.xml | 7.9 KB 7.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_20805.png | 140.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20805 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20805 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_20805_validation.pdf.gz | 77.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_20805_full_validation.pdf.gz | 76.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_20805_validation.xml.gz | 494 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20805 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20805 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_20805.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Spastin Hexamer (unsharpened map) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.056 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Spastin Hexamer in complex with substrate peptide
全体 | 名称: Spastin Hexamer in complex with substrate peptide |
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要素 |
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-超分子 #1: Spastin Hexamer in complex with substrate peptide
超分子 | 名称: Spastin Hexamer in complex with substrate peptide / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 57.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 119984 |
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初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |