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- EMDB-20478: Human TRPM2 in the apo state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20478
タイトルHuman TRPM2 in the apo state
マップデータ
試料human TRPM2
  • Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to purine-containing compound / response to purine-containing compound / mono-ADP-D-ribose binding / zinc ion transmembrane transport / cellular response to temperature stimulus / ligand-gated calcium channel activity / dendritic cell differentiation / cation transmembrane transport / regulation of filopodium assembly / sodium channel activity ...cellular response to purine-containing compound / response to purine-containing compound / mono-ADP-D-ribose binding / zinc ion transmembrane transport / cellular response to temperature stimulus / ligand-gated calcium channel activity / dendritic cell differentiation / cation transmembrane transport / regulation of filopodium assembly / sodium channel activity / temperature homeostasis / TRPチャネル / calcium ion transmembrane import into cytosol / regulation of actin cytoskeleton reorganization / dendritic cell chemotaxis / calcium-release channel activity / calcium ion import across plasma membrane / ficolin-1-rich granule membrane / tertiary granule membrane / release of sequestered calcium ion into cytosol / calcium-mediated signaling using intracellular calcium source / cation channel activity / specific granule membrane / cellular response to calcium ion / calcium channel activity / calcium ion transmembrane transport / cell projection / calcium ion transport / cellular response to hydrogen peroxide / cytoplasmic vesicle membrane / lysosomal membrane / perikaryon / protein homotetramerization / リソソーム / Neutrophil degranulation / neutrophil degranulation / calcium ion binding / integral component of plasma membrane / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2 / TRPM, SLOG domain / SLOG in TRPM / NUDIX hydrolase domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Ion transport protein / Ion transport domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Du J / Lu W / Huang Y
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS111031 米国
引用ジャーナル: Elife / : 2019
タイトル: Ligand recognition and gating mechanism through three ligand-binding sites of human TRPM2 channel.
著者: Yihe Huang / Becca Roth / Wei Lü / Juan Du /
要旨: TRPM2 is critically involved in diverse physiological processes including core temperature sensing, apoptosis, and immune response. TRPM2's activation by Ca and ADP ribose (ADPR), an NAD-metabolite ...TRPM2 is critically involved in diverse physiological processes including core temperature sensing, apoptosis, and immune response. TRPM2's activation by Ca and ADP ribose (ADPR), an NAD-metabolite produced under oxidative stress and neurodegenerative conditions, suggests a role in neurological disorders. We provide a central concept between triple-site ligand binding and the channel gating of human TRPM2. We show consecutive structural rearrangements and channel activation of TRPM2 induced by binding of ADPR in two indispensable locations, and the binding of Ca in the transmembrane domain. The 8-Br-cADPR-an antagonist of cADPR-binds only to the MHR1/2 domain and inhibits TRPM2 by stabilizing the channel in an apo-like conformation. We conclude that MHR1/2 acts as a orthostatic ligand-binding site for TRPM2. The NUDT9-H domain binds to a second ADPR to assist channel activation in vertebrates, but not necessary in invertebrates. Our work provides insights into the gating mechanism of human TRPM2 and its pharmacology.
履歴
登録2019年7月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月31日-
マップ公開2019年9月25日-
更新2019年12月18日-
現状2019年12月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6puo
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20478.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 300 pix.
= 322.2 Å
1.07 Å/pix.
x 300 pix.
= 322.2 Å
1.07 Å/pix.
x 300 pix.
= 322.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.074 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.009 / ムービー #1: 0.009
最小 - 最大-0.019895641 - 0.054120798
平均 (標準偏差)0.0000154228 (±0.0025019152)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
Dimensions300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 322.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0741.0741.074
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z322.200322.200322.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ1548552
NX/NY/NZ198170217
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0200.0540.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 human TRPM2

全体名称: human TRPM2 / 構成要素数: 2

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構成要素 #1: タンパク質, human TRPM2

タンパク質名称: human TRPM2 / 組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

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構成要素 #2: タンパク質, Transient receptor potential cation channel subfamily M me...

タンパク質名称: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2
個数: 4 / 組換発現: No
分子量理論値: 172.280062 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液pH: 8
支持膜unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 6.8 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズCs: 2.7 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 1000.0 - 2500.0 nm
試料ホルダモデル: OTHER
カメラ検出器: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 投影像の数: 161360
3次元再構成ソフトウェア: RELION / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF

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原子モデル構築

モデリング #1精密化に使用した空間: REAL
得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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