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- EMDB-1701: The molecular mechanism of the multi-tasking kinesin-8 motor -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1701
タイトルThe molecular mechanism of the multi-tasking kinesin-8 motor
マップデータ10A reconstruction of a 15pf microtubule decorated with the motor domain of Kif18A (kinesin 8) in the Apo-state
試料
  • 試料: Microtubule complexed with motor domain of Kif18A (no nucleotide state)
  • タンパク質・ペプチド: Motor domain of Kif18A
  • タンパク質・ペプチド: Alpha tubulin
  • タンパク質・ペプチド: Beta tubulin
キーワードMolecular motor (分子モーター) / kinesin 8 / ruby-helix
生物種Homo sapiens (ヒト) / Bos taurus (ウシ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.1 Å
データ登録者Peters C / Brejc K / Belmont L / Bodey A / Lee Y / Yu M / Ramchandani S / Guo J / Lichtsteiner S / Wood KW ...Peters C / Brejc K / Belmont L / Bodey A / Lee Y / Yu M / Ramchandani S / Guo J / Lichtsteiner S / Wood KW / Sakowicz R / Hartman J / Moores C
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2010
タイトル: Insight into the molecular mechanism of the multitasking kinesin-8 motor.
著者: Carsten Peters / Katjuša Brejc / Lisa Belmont / Andrew J Bodey / Yan Lee / Ming Yu / Jun Guo / Roman Sakowicz / James Hartman / Carolyn A Moores /
要旨: Members of the kinesin-8 motor class have the remarkable ability to both walk towards microtubule plus-ends and depolymerise these ends on arrival, thereby regulating microtubule length. To analyse ...Members of the kinesin-8 motor class have the remarkable ability to both walk towards microtubule plus-ends and depolymerise these ends on arrival, thereby regulating microtubule length. To analyse how kinesin-8 multitasks, we studied the structure and function of the kinesin-8 motor domain. We determined the first crystal structure of a kinesin-8 and used cryo-electron microscopy to calculate the structure of the microtubule-bound motor. Microtubule-bound kinesin-8 reveals a new conformation compared with the crystal structure, including a bent conformation of the α4 relay helix and ordering of functionally important loops. The kinesin-8 motor domain does not depolymerise stabilised microtubules with ATP but does form tubulin rings in the presence of a non-hydrolysable ATP analogue. This shows that, by collaborating, kinesin-8 motor domain molecules can release tubulin from microtubules, and that they have a similar mechanical effect on microtubule ends as kinesin-13, which enables depolymerisation. Our data reveal aspects of the molecular mechanism of kinesin-8 motors that contribute to their unique dual motile and depolymerising functions, which are adapted to control microtubule length.
履歴
登録2010年2月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年3月10日-
マップ公開2010年10月1日-
更新2011年9月9日-
現状2011年9月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

4db-apyrase_...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1701.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 122.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈10A reconstruction of a 15pf microtubule decorated with the motor domain of Kif18A (kinesin 8) in the Apo-state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.4 Å/pix.
x 320 pix.
= 448. Å		1.4 Å/pix.
x 320 pix.
= 448. Å		1.4 Å/pix.
x 320 pix.
= 448. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.4 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-6.53806 - 8.76477
平均 (標準偏差)0.00000000675811 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-159-160-160
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 448 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.41.41.4
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z448.000448.000448.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ121121121
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-160-159-160
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-6.5388.7650.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Microtubule complexed with motor domain of Kif18A (no nucleotide ...

全体名称: Microtubule complexed with motor domain of Kif18A (no nucleotide state)
要素
  • 試料: Microtubule complexed with motor domain of Kif18A (no nucleotide state)
  • タンパク質・ペプチド: Motor domain of Kif18A
  • タンパク質・ペプチド: Alpha tubulin
  • タンパク質・ペプチド: Beta tubulin

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超分子 #1000: Microtubule complexed with motor domain of Kif18A (no nucleotide ...

超分子名称: Microtubule complexed with motor domain of Kif18A (no nucleotide state)
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 3

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分子 #1: Motor domain of Kif18A

分子名称: Motor domain of Kif18A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Motor domain of Kif18A / 詳細: Contains the N-terminal 355 aa / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞中の位置: Cytoplasm
組換発現生物種: Escherichia coli Rosetta DE3 (大腸菌)

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分子 #2: Alpha tubulin

分子名称: Alpha tubulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Alpha tubulin / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 組織: brain / 細胞中の位置: Cytoplasm

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分子 #3: Beta tubulin

分子名称: Beta tubulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: Beta tubulin / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 組織: Brain / 細胞中の位置: Cytoplasm

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
詳細: 80mM PIPES, 150mM NaCl, 7mM MgCl2, 1mM EGTA, 1mM beta-mercaptoethanol
グリッド詳細: 400 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: Manual plunger
Timed resolved state: Vitrified after incubating with Apyrase
手法: Blotted for 1 sec before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: OTHER / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.3 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.92 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: cryo-holder / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lense stigmatism was corrected at 150,000 times magnification
詳細Low dose
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 50 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / ビット/ピクセル: 12
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Phase flipping, Wiener
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Ruby-Helix
詳細: Fourier Bessel Synthesis using data from 25 microtubules (36000 asymmetric units)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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