[日本語] English
万見
- EMDB-1104: Global conformational rearrangements during the activation of the... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1104
タイトルGlobal conformational rearrangements during the activation of the GDP/GTP exchange factor Vav3.
マップデータ3D reconstruction of phosphorylated (active) form of Vav3
試料
  • 試料: Phosphorylated and active form of Vav3
  • タンパク質・ペプチド: phosphorylated vav3
機能・相同性small GTPase-mediated signal transduction
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 22.0 Å
データ登録者Llorca O / Arias-Palomo E / Zugaza JL / Bustelo XR
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2005
タイトル: Global conformational rearrangements during the activation of the GDP/GTP exchange factor Vav3.
著者: Oscar Llorca / Ernesto Arias-Palomo / José L Zugaza / Xosé R Bustelo /
要旨: Activation of Rho/Rac GTPases during cell signaling requires the participation of GDP/GTP exchange factors of the Dbl family. Although the structure of the catalytic core of Dbl proteins has been ...Activation of Rho/Rac GTPases during cell signaling requires the participation of GDP/GTP exchange factors of the Dbl family. Although the structure of the catalytic core of Dbl proteins has been established recently, the molecular changes that the full-length proteins experience during normal or oncogenic conditions of stimulation are still unknown. Here, we have used single-particle electron microscopy to solve the structures of the inactive (unphosphorylated), active (phosphorylated), and constitutively active (N-terminally deleted) versions of the exchange factor Vav3. Comparison of these forms has revealed the interdomain interactions maintaining the inactive Vav3 state and the dynamic changes that the overall Vav3 structure undergoes upon tyrosine phosphorylation. We have also found that the conformations of phosphorylated Vav3 and N-terminally deleted Vav3 are distinct, indicating that the acquisition of constitutive activity by exchange factors is structurally more complex than the mere elimination of inhibitory interactions between structural domains.
履歴
登録2005年1月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2005年1月19日-
マップ公開2006年1月19日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 7.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 7.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1104.gif

emd_1104.tif

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1104.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D reconstruction of phosphorylated (active) form of Vav3
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.1 Å
密度
表面レベル1: 0.976 / ムービー #1: 7.4
最小 - 最大-4.32039 - 15.6152
平均 (標準偏差)0.0979977 (±0.877995)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-40-40-40
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 323.9 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.14.14.1
M x/y/z797979
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z323.900323.900323.900
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-32-32-32
NX/NY/NZ646464
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-40-40-40
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-4.32015.6150.098

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Phosphorylated and active form of Vav3

全体名称: Phosphorylated and active form of Vav3
要素
  • 試料: Phosphorylated and active form of Vav3
  • タンパク質・ペプチド: phosphorylated vav3

-
超分子 #1000: Phosphorylated and active form of Vav3

超分子名称: Phosphorylated and active form of Vav3 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: monomer / Number unique components: 1
分子量理論値: 98 KDa / 手法: from its sequence

-
分子 #1: phosphorylated vav3

分子名称: phosphorylated vav3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: pY-vav3 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞: baculovirus-infected S. frugiperda cells / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量実験値: 98 KDa
組換発現生物種: baculovirus-infected S. frugiperda cells (バキュロウイルス科)
配列GO: small GTPase-mediated signal transduction

-
実験情報

-
構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.05 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Tris-Hcl, 100 mM NaCl
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Glow-dischrged carbon-coated grids and negatively stained with 1% w/v uranyl acetate
グリッド詳細: 400 mesh copper-rhodium grids
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1230
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.9 mm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER
温度平均: 293 K
アライメント法Legacy - 非点収差: correction with CCD camera
詳細Electron microscope:JEOL JEM-1230, 120kV. Specimen holder: JEOL type M:207EM-11020.
日付2003年11月14日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK 4489 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 10 µm / 詳細: Digitiser used: Minolta Dimage Scan Multi Pro / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
Tilt angle max0

-
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 22.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 3867

-
原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

1h67

,

1f5x

,

1awe

,

1tbo

,

1gri

)
ソフトウェア名称: SITUS
詳細Protocol: Rigid Body. The domains were fitted computationally using the SITUS software
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coeficients

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る