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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1049
タイトルA cellular receptor of human rhinovirus type 2, the very-low-density lipoprotein receptor, binds to two neighboring proteins of the viral capsid.
マップデータ
試料Human Rhinovirus 2 in complex with its cellular receptor, VLDL-Rライノウイルス:
virusウイルス / Cellular Receptor
生物種Human rhinovirus 2 (ライノウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16 Å
データ登録者Neumann E / Moser R / Snyers L / Blaas D / Hewat EA
引用ジャーナル: J Virol / : 2003
タイトル: A cellular receptor of human rhinovirus type 2, the very-low-density lipoprotein receptor, binds to two neighboring proteins of the viral capsid.
著者: Emmanuelle Neumann / Rosita Moser / Luc Snyers / Dieter Blaas / Elizabeth A Hewat /
要旨: The very-low-density lipoprotein receptor (VLDL-R) is a receptor for the minor-group human rhinoviruses (HRVs). Only two of the eight binding repeats of the VLDL-R bind to HRV2, and their footprints ...The very-low-density lipoprotein receptor (VLDL-R) is a receptor for the minor-group human rhinoviruses (HRVs). Only two of the eight binding repeats of the VLDL-R bind to HRV2, and their footprints describe an annulus on the dome at each fivefold axis. By studying the complex formed between a selection of soluble fragments of the VLDL-R and HRV2, we demonstrate that it is the second and third repeats that bind. We also show that artificial concatemers of the same repeat can bind to HRV2 with the same footprint as that for the native receptor. In a 16-A-resolution cryoelectron microscopy map of HRV2 in complex with the VLDL-R, the individual repeats are defined. The third repeat is strongly bound to charged and polar residues of the HI and BC loops of viral protein 1 (VP1), while the second repeat is more weakly bound to the neighboring VP1. The footprint of the strongly bound third repeat extends down the north side of the canyon. Since the receptor molecule can bind to two adjacent copies of VP1, we suggest that the bound receptor "staples" the VP1s together and must be detached before release of the RNA can occur. When the receptor is bound to neighboring sites on HRV2, steric hindrance prevents binding of the second repeat.
構造検証レポート簡易版, 詳細版, XML, 構造検証レポートについて
履歴
ヘッダ(付随情報) 公開2003年5月19日-
登録2003年5月29日-
マップ公開2003年6月3日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 4380
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1049.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED INTEGER (2 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.76 Å/pix.
x 255 pix.
= 448.8 Å
1.76 Å/pix.
x 255 pix.
= 448.8 Å
1.76 Å/pix.
x 255 pix.
= 448.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.76 Å
密度
表面レベル登録者による: 4380.0 / ムービー #1: 4380
最小 - 最大-17360.0 - 25708.0
平均 (標準偏差)312.54598999000001 (±3491.530029300000024)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-127-127-127
Dimensions255255255
Spacing255255255
セルA=B=C: 448.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Integer*27
Å/pix. X/Y/Z1.761.761.76
M x/y/z255255255
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z448.800448.800448.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ0052
NX/NY/NZ12812855
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-127-127-127
NC/NR/NS255255255
D min/max/mean-17360.00025708.000312.546

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 Human Rhinovirus 2 in complex with its cellular receptor, VLDL-R

全体名称: Human Rhinovirus 2 in complex with its cellular receptor, VLDL-Rライノウイルス
構成要素数: 2

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構成要素 #1: ウイルス, Human rhinovirus 2

ウイルス名称: Human rhinovirus 2ライノウイルス / クラス: VIRION / エンベロープを持つか: No / 中空か: No / 単離: SEROTYPE
生物種生物種: Human rhinovirus 2 (ライノウイルス)
由来(天然)宿主: Homo sapiens (ヒト) / 宿主のカテゴリ: VERTEBRATES

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構成要素 #2: 細胞要素, Cellular Receptor

細胞要素名称: Cellular Receptor / 別称: Very Low Density Lipoprotein - Receptor
詳細: The VLDL-R consists of eight imperfect ligand-binding repeats of approximately 40 amino acids at its N-terminus. Recombinant VLDL-minireceptors encompassing different ligand-binding repeats ...詳細: The VLDL-R consists of eight imperfect ligand-binding repeats of approximately 40 amino acids at its N-terminus. Recombinant VLDL-minireceptors encompassing different ligand-binding repeats are here expressed with the first three repeats + a Maltose Binding Protein fused to the N-terminus + a Hexa-his-tag fused to the C-terminus.
組換発現: Yes
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌) / ベクター: pMALTM-c2x
由来(天然)臓器・器官・組織: muscle

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 0.82 mg/mL
緩衝液: 50 mM Tris-HCl for the virus 2 mM CaCl2, 20 mM Tris-HCL for the receptor fragment
pH: 7.4
支持膜300 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / 手法: Blot with filter paper for 1-2 seconds

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電子顕微鏡撮影

撮影顕微鏡: JEOL 2010F
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射量: 15 e/Å2 / 照射モード: SPOT SCAN
レンズ倍率: 40000 X (nominal), 39700 X (calibrated)
非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 300,000 times magnification
Cs: 1.4 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 1180 - 2900 nm
試料ホルダホルダー: Oxford cryo-holder CT3200 / モデル: OTHER
カメラ検出器: KODAK SO-163 FILM

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画像取得

画像取得デジタル画像の数: 33 / Scanner: OTHER / サンプリングサイズ: 7 µm / 詳細: Zeiss PhotoScan TD scanner

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画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 投影像の数: 912
詳細: HRV2 and receptor fragment were incubated for 1 hour at 4 degree Celcius.
想定した対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成アルゴリズム: Model Based - PFT / CTF補正: CTFMIX / 解像度: 16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5
詳細: Methods for reconstructing density maps of "single" particles from cryoelectron micrographs to subnanometer resolution (Conway et al.,J Struct Biol. 1999 Dec 1;128(1):106-18.)

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原子モデル構築

モデリング #1ソフトウェア: O / 精密化のプロトコル: rigid body / 精密化に使用した空間: REAL
詳細: Protocol: Manual docking. Fitting the X-RAY structures of HRV2 and the VLDL-R repeats to the cryo-electron microscope reconstructed density. Determination of the residues included in the footprints.

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万見について

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お知らせ

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2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

New: 新型コロナ情報

  • 新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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