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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1049
タイトルA cellular receptor of human rhinovirus type 2, the very-low-density lipoprotein receptor, binds to two neighboring proteins of the viral capsid.
マップデータThis is a 3D reconstruction of HRV2/MBP-VLDLR(-123)
試料
  • 試料: Human Rhinovirus 2 in complex with its cellular receptor, VLDL-Rライノウイルス
  • ウイルス: Human rhinovirus 2 (ライノウイルス)
  • 細胞器官・細胞要素: Cellular Receptor
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human rhinovirus 2 (ライノウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16.0 Å
データ登録者Neumann E / Moser R / Snyers L / Blaas D / Hewat EA
引用ジャーナル: J Virol / : 2003
タイトル: A cellular receptor of human rhinovirus type 2, the very-low-density lipoprotein receptor, binds to two neighboring proteins of the viral capsid.
著者: Emmanuelle Neumann / Rosita Moser / Luc Snyers / Dieter Blaas / Elizabeth A Hewat /
要旨: The very-low-density lipoprotein receptor (VLDL-R) is a receptor for the minor-group human rhinoviruses (HRVs). Only two of the eight binding repeats of the VLDL-R bind to HRV2, and their footprints ...The very-low-density lipoprotein receptor (VLDL-R) is a receptor for the minor-group human rhinoviruses (HRVs). Only two of the eight binding repeats of the VLDL-R bind to HRV2, and their footprints describe an annulus on the dome at each fivefold axis. By studying the complex formed between a selection of soluble fragments of the VLDL-R and HRV2, we demonstrate that it is the second and third repeats that bind. We also show that artificial concatemers of the same repeat can bind to HRV2 with the same footprint as that for the native receptor. In a 16-A-resolution cryoelectron microscopy map of HRV2 in complex with the VLDL-R, the individual repeats are defined. The third repeat is strongly bound to charged and polar residues of the HI and BC loops of viral protein 1 (VP1), while the second repeat is more weakly bound to the neighboring VP1. The footprint of the strongly bound third repeat extends down the north side of the canyon. Since the receptor molecule can bind to two adjacent copies of VP1, we suggest that the bound receptor "staples" the VP1s together and must be detached before release of the RNA can occur. When the receptor is bound to neighboring sites on HRV2, steric hindrance prevents binding of the second repeat.
履歴
ヘッダ(付随情報) 公開2003年5月19日-
登録2003年5月29日-
マップ公開2003年6月3日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 4380
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 4380
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1049.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED INTEGER (2 BYTES)
注釈This is a 3D reconstruction of HRV2/MBP-VLDLR(-123)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.76 Å
密度
表面レベル登録者による: 4380.0 / ムービー #1: 4380
最小 - 最大-17360.0 - 25708.0
平均 (標準偏差)312.54598999000001 (±3491.530029300000024)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-127-127-127
サイズ255255255
Spacing255255255
セルA=B=C: 448.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Integer*27
Å/pix. X/Y/Z1.761.761.76
M x/y/z255255255
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z448.800448.800448.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ0052
NX/NY/NZ12812855
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-127-127-127
NC/NR/NS255255255
D min/max/mean-17360.00025708.000312.546

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human Rhinovirus 2 in complex with its cellular receptor, VLDL-R

全体名称: Human Rhinovirus 2 in complex with its cellular receptor, VLDL-Rライノウイルス
要素
  • 試料: Human Rhinovirus 2 in complex with its cellular receptor, VLDL-Rライノウイルス
  • ウイルス: Human rhinovirus 2 (ライノウイルス)
  • 細胞器官・細胞要素: Cellular Receptor

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超分子 #1000: Human Rhinovirus 2 in complex with its cellular receptor, VLDL-R

超分子名称: Human Rhinovirus 2 in complex with its cellular receptor, VLDL-R
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2

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超分子 #1: Human rhinovirus 2

超分子名称: Human rhinovirus 2 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 12130 / 生物種: Human rhinovirus 2 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 300 Å

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超分子 #2: Cellular Receptor

超分子名称: Cellular Receptor / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 2 / Name.synonym: Very Low Density Lipoprotein - Receptor
詳細: The VLDL-R consists of eight imperfect ligand-binding repeats of approximately 40 amino acids at its N-terminus. Recombinant VLDL-minireceptors encompassing different ligand-binding repeats ...詳細: The VLDL-R consists of eight imperfect ligand-binding repeats of approximately 40 amino acids at its N-terminus. Recombinant VLDL-minireceptors encompassing different ligand-binding repeats are here expressed with the first three repeats + a Maltose Binding Protein fused to the N-terminus + a Hexa-his-tag fused to the C-terminus.
組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: muscle
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pMALTM-c2x

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.82 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 50 mM Tris-HCl for the virus 2 mM CaCl2, 20 mM Tris-HCL for the receptor fragment
グリッド詳細: 300 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / 手法: Blot with filter paper for 1-2 seconds

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2010F
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率(補正後): 39700 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 1.4 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.9 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.18 µm / 倍率(公称値): 40000
試料ステージ試料ホルダー: Oxford cryo-holder CT3200 / 試料ホルダーモデル: OTHER
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 300,000 times magnification
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 33 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / 詳細: Zeiss PhotoScan TD scanner

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画像解析

CTF補正詳細: CTFMIX
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF
詳細: Methods for reconstructing density maps of "single" particles from cryoelectron micrographs to subnanometer resolution (Conway et al.,J Struct Biol. 1999 Dec 1;128(1):106-18.)
使用した粒子像数: 912
詳細HRV2 and receptor fragment were incubated for 1 hour at 4 degree Celcius.

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原子モデル構築 1

ソフトウェア名称: O
詳細Protocol: Manual docking. Fitting the X-RAY structures of HRV2 and the VLDL-R repeats to the cryo-electron microscope reconstructed density. Determination of the residues included in the footprints.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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