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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10104
タイトルStructure of Azospirillum brasilense Glutamate Synthase in a4b4 oligomeric state.
マップデータ
試料Glutamate Synthase complex in a4b4 oligomeric state:
(Glutamate synthase [NADPH] ...) x 2 / (ligandリガンド) x 4
機能・相同性
機能・相同性情報


グルタミン酸シンターゼ (NADPH) / glutamate synthase (NADPH) activity / L-glutamate biosynthetic process / glutamine metabolic process / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding
FAD/NAD(P)-binding domain / Glutamate synthase, central-N / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / GXGXG motif / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Aldolase-type TIM barrel / Alpha-helical ferredoxin / Glutamate synthase, NADH/NADPH, small subunit 2 ...FAD/NAD(P)-binding domain / Glutamate synthase, central-N / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / GXGXG motif / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Aldolase-type TIM barrel / Alpha-helical ferredoxin / Glutamate synthase, NADH/NADPH, small subunit 2 / Glutamine amidotransferases class-II / Glutamate synthase domain / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal / Conserved region in glutamate synthase / Glutamate synthase central domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily
Glutamate synthase [NADPH] large chain / Glutamate synthase [NADPH] small chain
生物種Azospirillum brasilense (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Swuec P
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / : 2019
タイトル: Cryo-EM Structures of Azospirillum brasilense Glutamate Synthase in Its Oligomeric Assemblies.
著者: Paolo Swuec / Antonio Chaves-Sanjuan / Carlo Camilloni / Maria Antonietta Vanoni / Martino Bolognesi /
要旨: Bacterial NADPH-dependent glutamate synthase (GltS) is a complex iron-sulfur flavoprotein that catalyzes the reductive synthesis of two L-Glu molecules from L-Gln and 2-oxo-glutarate. GltS functional ...Bacterial NADPH-dependent glutamate synthase (GltS) is a complex iron-sulfur flavoprotein that catalyzes the reductive synthesis of two L-Glu molecules from L-Gln and 2-oxo-glutarate. GltS functional unit hosts an α-subunit (αGltS) and a β-subunit (βGltS) that assemble in different αβ oligomers in solution. Here, we present the cryo-electron microscopy structures of Azospirillum brasilense GltS in four different oligomeric states (αβ, αβ, αβ and αβ, in the 3.5- to 4.1-Å resolution range). Our study provides a comprehensive GltS model that details the inter-protomeric assemblies and allows unequivocal location of the FAD cofactor and of two electron transfer [4Fe-4S] clusters within βGltS.
構造検証レポートPDB-ID: 6s6s

簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2019年7月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年9月11日-
マップ公開2019年9月11日-
更新2019年9月11日-
現状2019年9月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.09
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.09
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  • 原子モデル: : PDB-6s6s
  • 表面レベル: 0.09
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10104.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 111.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.43 Å/pix.
x 308 pix.
= 439.208 Å
1.43 Å/pix.
x 308 pix.
= 439.208 Å
1.43 Å/pix.
x 308 pix.
= 439.208 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.426 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.09 / ムービー #1: 0.09
最小 - 最大0.0 - 1.0
平均 (標準偏差)0.019289454 (±0.12449379)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
Dimensions308308308
Spacing308308308
セルA=B=C: 439.208 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.4261.4261.426
M x/y/z308308308
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z439.208439.208439.208
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS308308308
D min/max/mean-0.1890.6610.000

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添付データ

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セグメンテーションマップ: #1

ファイルemd_10104_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 Glutamate Synthase complex in a4b4 oligomeric state

全体名称: Glutamate Synthase complex in a4b4 oligomeric state / 構成要素数: 7

+
構成要素 #1: タンパク質, Glutamate Synthase complex in a4b4 oligomeric state

タンパク質名称: Glutamate Synthase complex in a4b4 oligomeric state / 組換発現: No
由来生物種: Azospirillum brasilense (バクテリア)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #2: タンパク質, Glutamate synthase [NADPH] large chain

タンパク質名称: Glutamate synthase [NADPH] large chain / 個数: 4 / 組換発現: No
分子量理論値: 166.224734 kDa
由来生物種: Azospirillum brasilense (バクテリア)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #3: タンパク質, Glutamate synthase [NADPH] small chain

タンパク質名称: Glutamate synthase [NADPH] small chain / 個数: 4 / 組換発現: No
分子量理論値: 52.425109 kDa
由来生物種: Azospirillum brasilense (バクテリア)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #4: リガンド, FLAVIN MONONUCLEOTIDE

リガンド名称: FLAVIN MONONUCLEOTIDEフラビンモノヌクレオチド
個数: 4 / 組換発現: No
分子量理論値: 0.456344 kDa

+
構成要素 #5: リガンド, FE3-S4 CLUSTER

リガンド名称: FE3-S4 CLUSTER / 個数: 4 / 組換発現: No
分子量理論値: 0.295795 kDa

+
構成要素 #6: リガンド, IRON/SULFUR CLUSTER

リガンド名称: IRON/SULFUR CLUSTER鉄・硫黄クラスター / 個数: 8 / 組換発現: No
分子量理論値: 0.35164 kDa

+
構成要素 #7: リガンド, FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

リガンド名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDEフラビンアデニンジヌクレオチド
個数: 4 / 組換発現: No
分子量理論値: 0.78555 kDa

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 3 mg/mL / pH: 7.5
凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 温度: 277.15 K / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射量: 50 e/Å2 / 照射モード: OTHER
レンズ撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ホルダモデル: OTHER
カメラ検出器: FEI FALCON III (4k x 4k)

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画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 投影像の数: 54434
3次元再構成ソフトウェア: RELION / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築

得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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