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- EMDB-0836: Structure of SMG1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0836
タイトルStructure of SMG1
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: SMG1
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein kinase SMG1
キーワードSMG1 / Cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / Nonsense-mediated mRNA decay (ナンセンス変異依存mRNA分解機構) / TRANSFERASE (転移酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / chromatoid body / regulation of telomere maintenance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / telomeric DNA binding / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / mRNA export from nucleus / peptidyl-serine phosphorylation / protein autophosphorylation ...diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / chromatoid body / regulation of telomere maintenance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / telomeric DNA binding / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / mRNA export from nucleus / peptidyl-serine phosphorylation / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein serine kinase activity / DNA修復 / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / RNA binding / 核質 / ATP binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase SMG1 / Serine/threonine-protein kinase SMG1, N-terminal / SMG1, PIKK catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase smg-1 / Serine/threonine-protein kinase SMG1 N-terminal / Rapamycin binding domain / FATC domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase ...Serine/threonine-protein kinase SMG1 / Serine/threonine-protein kinase SMG1, N-terminal / SMG1, PIKK catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase smg-1 / Serine/threonine-protein kinase SMG1 N-terminal / Rapamycin binding domain / FATC domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase SMG1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.63 Å
データ登録者Xu Y / Qi Y
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structure of SMG1-SMG8-SMG9 complex.
著者: Li Zhu / Liang Li / Yilun Qi / Zishuo Yu / Yanhui Xu /
要旨: Nonsense-mediated mRNA decay (NMD) targets premature stop codon (PTC)-containing mRNAs for rapid degradation, and is essential for mammalian embryonic development, brain development and modulation of ...Nonsense-mediated mRNA decay (NMD) targets premature stop codon (PTC)-containing mRNAs for rapid degradation, and is essential for mammalian embryonic development, brain development and modulation of the stress response. The key event in NMD is the SMG1-mediated phosphorylation of an RNA helicase UPF1 and SMG1 kinase activity is inhibited by SMG8 and SMG9 in an unknown mechanism. Here, we determined the cryo-EM structures of human SMG1 at 3.6 Å resolution and the SMG1-SMG8-SMG9 complex at 3.4 Å resolution, respectively. SMG8 has a C-terminal kinase inhibitory domain (KID), which covers the catalytic pocket and inhibits the kinase activity of SMG1. Structural analyses suggest that GTP hydrolysis of SMG9 would lead to a dramatic conformational change of SMG8-SMG9 and the KID would move away from the inhibitory position to restore SMG1 kinase activity. Thus, our structural and biochemical analyses provide a mechanistic understanding of SMG1-SMG8-SMG9 complex assembly and the regulatory mechanism of SMG1 kinase activity.
履歴
登録2019年10月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年4月15日-
マップ公開2020年4月15日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 6.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 6.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6l53
  • 表面レベル: 8
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0836.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0836.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度
表面レベル登録者による: 6.5 / ムービー #1: 6.5
最小 - 最大-22.818190000000001 - 49.032516000000001
平均 (標準偏差)0.000000000002463 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 332.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.041.041.04
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z332.800332.800332.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ320320320
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-22.81849.0330.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : SMG1

全体名称: SMG1
要素
  • 細胞器官・細胞要素: SMG1
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein kinase SMG1

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超分子 #1: SMG1

超分子名称: SMG1 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Serine/threonine-protein kinase SMG1

分子名称: Serine/threonine-protein kinase SMG1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 410.966969 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSRRAPGSRL SSGGGGGGTK YPRSWNDWQP RTDSASADPD NLKYSSSRDR GGSSSYGLQP SNSAVVSRQR HDDTRVHADI QNDEKGGYS VNGGSGENTY GRKSLGQELR VNNVTSPEFT SVQHGSRALA TKDMRKSQER SMSYSDESRL SNLLRRITRE D DRDRRLAT ...文字列:
MSRRAPGSRL SSGGGGGGTK YPRSWNDWQP RTDSASADPD NLKYSSSRDR GGSSSYGLQP SNSAVVSRQR HDDTRVHADI QNDEKGGYS VNGGSGENTY GRKSLGQELR VNNVTSPEFT SVQHGSRALA TKDMRKSQER SMSYSDESRL SNLLRRITRE D DRDRRLAT VKQLKEFIQQ PENKLVLVKQ LDNILAAVHD VLNESSKLLQ ELRQEGACCL GLLCASLSYE AEKIFKWIFS KF SSSAKDE VKLLYLCATY KALETVGEKK AFSSVMQLVM TSLQSILENV DTPELLCKCV KCILLVARCY PHIFSTNFRD TVD ILVGWH IDHTQKPSLT QQVSGWLQSL EPFWVADLAF STTLLGQFLE DMEAYAEDLS HVASGESVDE DVPPPSVSLP KLAA LLRVF STVVRSIGER FSPIRGPPIT EAYVTDVLYR VMRCVTAANQ VFFSEAVLTA ANECVGVLLG SLDPSMTIHC DMVIT YGLD QLENCQTCGT DYIISVLNLL TLIVEQINTK LPSSFVEKLF IPSSKLLFLR YHKEKEVVAV AHAVYQAVLS LKNIPV LET AYKLILGEMT CALNNLLHSL QLPEACSEIK HEAFKNHVFN VDNAKFVVIF DLSALTTIGN AKNSLIGMWA LSPTVFA LL SKNLMIVHSD LAVHFPAIQY AVLYTLYSHC TRHDHFISSS LSSSSPSLFD GAVISTVTTA TKKHFSIILN LLGILLKK D NLNQDTRKLL MTWALEAAVL MKKSETYAPL FSLPSFHKFC KGLLANTLVE DVNICLQACS SLHALSSSLP DDLLQRCVD VCRVQLVHSG TRIRQAFGKL LKSIPLDVVL SNNNHTEIQE ISLALRSHMS KAPSNTFHPQ DFSDVISFIL YGNSHRTGKD NWLERLFYS CQRLDKRDQS TIPRNLLKTD AVLWQWAIWE AAQFTVLSKL RTPLGRAQDT FQTIEGIIRS LAAHTLNPDQ D VSQWTTAD NDEGHGNNQL RLVLLLQYLE NLEKLMYNAY EGCANALTSP PKVIRTFFYT NRQTCQDWLT RIRLSIMRVG LL AGQPAVT VRHGFDLLTE MKTTSLSQGN ELEVTIMMVV EALCELHCPE AIQGIAVWSS SIVGKNLLWI NSVAQQAEGR FEK ASVEYQ EHLCAMTGVD CCISSFDKSV LTLANAGRNS ASPKHSLNGE SRKTVLSKPT DSSPEVINYL GNKACECYIS IADW AAVQE WQNAIHDLKK STSSTSLNLK ADFNYIKSLS SFESGKFVEC TEQLELLPGE NINLLAGGSK EKIDMKKLLP NMLSP DPRE LQKSIEVQLL RSSVCLATAL NPIEQDQKWQ SITENVVKYL KQTSRIAIGP LRLSTLTVSQ SLPVLSTLQL YCSSAL ENT VSNRLSTEDC LIPLFSEALR SCKQHDVRPW MQALRYTMYQ NQLLEKIKEQ TVPIRSHLME LGLTAAKFAR KRGNVSL AT RLLAQCSEVQ LGKTTTAQDL VQHFKKLSTQ GQVDEKWGPE LDIEKTKLLY TAGQSTHAME MLSSCAISFC KSVKAEYA V AKSILTLAKW IQAEWKEISG QLKQVYRAQH QQNFTGLSTL SKNILTLIEL PSVNTMEEEY PRIESESTVH IGVGEPDFI LGQLYHLSSV QAPEVAKSWA ALASWAYRWG RKVVDNASQG EGVRLLPREK SEVQNLLPDT ITEEEKERIY GILGQAVCRP AGIQDEDIT LQITESEDNE EDDMVDVIWR QLISSCPWLS ELDESATEGV IKVWRKVVDR IFSLYKLSCS AYFTFLKLNA G QIPLDEDD PRLHLSHRVE QSTDDMIVMA TLRLLRLLVK HAGELRQYLE HGLETTPTAP WRGIIPQLFS RLNHPEVYVR QS ICNLLCR VAQDSPHLIL YPAIVGTISL SSESQASGNK FSTAIPTLLG NIQGEELLVS ECEGGSPPAS QDSNKDEPKS GLN EDQAMM QDCYSKIVDK LSSANPTMVL QVQMLVAELR RVTVLWDELW LGVLLQQHMY VLRRIQQLED EVKRVQNNNT LRKE EKIAI MREKHTALMK PIVFALEHVR SITAAPAETP HEKWFQDNYG DAIENALEKL KTPLNPAKPG SSWIPFKEIM LSLQQ RAQK RASYILRLEE ISPWLAAMTN TEIALPGEVS ARDTVTIHSV GGTITILPTK TKPKKLLFLG SDGKSYPYLF KGLEDL HLD ERIMQFLSIV NTMFATINRQ ETPRFHARHY SVTPLGTRSG LIQWVDGATP LFGLYKRWQQ REAALQAQKA QDSYQTP QN PGIVPRPSEL YYSKIGPALK TVGLSLDVSR RDWPLHVMKA VLEELMEATP PNLLAKELWS SCTTPDEWWR VTQSYARS T AVMSMVGYII GLGDRHLDNV LIDMTTGEVV HIDYNVCFEK GKSLRVPEKV PFRMTQNIET ALGVTGVEGV FRLSCEQVL HIMRRGRETL LTLLEAFVYD PLVDWTAGGE AGFAGAVYGG GGQQAESKQS KREMEREITR SLFSSRVAEI KVNWFKNRDE MLVVLPKLD GSLDEYLSLQ EQLTDVEKLQ GKLLEEIEFL EGAEGVDHPS HTLQHRYSEH TQLQTQQRAV QEAIQVKLNE F EQWITHYQ AAFNNLEATQ LASLLQEIST QMDLGPPSYV PATAFLQNAG QAHLISQCEQ LEGEVGALLQ QRRSVLRGCL EQ LHHYATV ALQYPKAIFQ KHRIEQWKTW MEELICNTTV ERCQELYRKY EMQYAPQPPP TVCQFITATE MTLQRYAADI NSR LIRQVE RLKQEAVTVP VCEDQLKEIE RCIKVFLHEN GEEGSLSLAS VIISALCTLT RRNLMMEGAA SSAGEQLVDL TSRD GAWFL EELCSMSGNV TCLVQLLKQC HLVPQDLDIP NPMEASETVH LANGVYTSLQ ELNSNFRQII FPEALRCLMK GEYTL ESML HELDGLIEQT TDGVPLQTLV ESLQAYLRNA AMGLEEETHA HYIDVARLLH AQYGELIQPR NGSVDETPKM SAGQML LVA FDGMFAQVET AFSLLVEKLN KMEIPIAWRK IDIIREARST QVNFFDDDNH RQVLEEIFFL KRLQTIKEFF RLCGTFS KT LSGSSSLEDQ NTVNGPVQIV NVKTLFRNSC FSEDQMAKPI KAFTADFVRQ LLIGLPNQAL GLTLCSFISA LGVDIIAQ V EAKDFGAESK VSVDDLCKKA VEHNIQIGKF SQLVMNRATV LASSYDTAWK KHDLVRRLET SISSCKTSLQ RVQLHIAMF QWQHEDLLIN RPQAMSVTPP PRSAILTSMK KKLHTLSQIE TSIATVQEKL AALESSIEQR LKWAGGANPA LAPVLQDFEA TIAERRNLV LKESQRASQV TFLCSNIIHF ESLRTRTAEA LNLDAALFEL IKRCQQMCSF ASQFNSSVSE LELRLLQRVD T GLEHPIGS SEWLLSAHKQ LTQDMSTQRA IQTEKEQQIE TVCETIQNLV DNIKTVLTGH NRQLGDVKHL LKAMAKDEEA AL ADGEDVP YENSVRQFLG EYKSWQDNIQ TVLFTLVQAM GQVRSQEHVE MLQEITPTLK ELKTQSQSIY NNLVSFASPL VTD ATNECS SPTSSATYQP SFAAAVRSNT GQKTQPDVMS QNARKLIQKN LATSADTPPS TVPGTGKSVA CSPKKAVRDP KTGK AVQER NSYAVSVWKR VKAKLEGRDV DPNRRMSVAE QVDYVIKEAT NLDNLAQLYE GWTAWV

UniProtKB: Serine/threonine-protein kinase SMG1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.63 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 42688

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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