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- EMDB-0693: Cryo-EM structure of human MLL3-ubNCP complex (4.0 angstrom) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0693
タイトルCryo-EM structure of human MLL3-ubNCP complex (4.0 angstrom)
マップデータMain map of human MLL3-ubNCP complex (4.0 angstrom)
試料
  • 複合体: Human MLL3 complex associated with an H2B-monoubiquitinated nucleosome (4.0 angstrom)
    • 複合体: Human MLL3KMT2C
      • タンパク質・ペプチド: x 9種
      • DNA: x 2種
    • 複合体: H2B-monoubiquitinated nucleosome
  • リガンド: x 1種
キーワードhistone modification (ヒストン) / nucleosome (ヌクレオソーム) / MLL / TRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / : ...[histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / : / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Cardiogenesis / Ribosomal scanning and start codon recognition / histone methyltransferase complex / Translation initiation complex formation / regulation of tubulin deacetylation / acyltransferase activity / histone methyltransferase activity / regulation of cell division / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / MLL1 complex / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / regulation of embryonic development / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / 造血 / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / histone acetyltransferase complex / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / response to electrical stimulus / Maturation of protein E / Maturation of protein E / positive regulation of gluconeogenesis / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / グリコーゲン合成 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of FZD by ubiquitination / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / methylated histone binding / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Translesion synthesis by REV1 / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / Translesion synthesis by POLK / Regulation of BACH1 activity / small-subunit processome / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / cytosolic ribosome / Josephin domain DUBs / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase 2C / KMT2C, ePHD1 / KMT2C, ePHD2 / : / : / : / DHHC domain profile. / HMG-I/HMG-Y, DNA-binding, conserved site / HMG-I and HMG-Y DNA-binding domain (A+T-hook). / ASH2, PHD zinc finger ...Histone-lysine N-methyltransferase 2C / KMT2C, ePHD1 / KMT2C, ePHD2 / : / : / : / DHHC domain profile. / HMG-I/HMG-Y, DNA-binding, conserved site / HMG-I and HMG-Y DNA-binding domain (A+T-hook). / ASH2, PHD zinc finger / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2-like, WH / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / 高移動度群タンパク質 / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / PHD-zinc-finger like domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / S27a-like superfamily / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / PHD-finger / 薬指 / Zinc finger PHD-type signature. / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Histone H3 signature 1. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin domain signature. / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc-binding ribosomal protein / G-protein beta WD-40 repeat / Ubiquitin-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ヒストンH3 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / WD repeat-containing protein 5 / ヒストンH4 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Histone H3.2 / Retinoblastoma-binding protein 5 / ヒストンH2A / Histone-lysine N-methyltransferase 2C / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Huang J / Xue H
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (China) 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Structural basis of nucleosome recognition and modification by MLL methyltransferases.
著者: Han Xue / Tonghui Yao / Mi Cao / Guanjun Zhu / Yan Li / Guiyong Yuan / Yong Chen / Ming Lei / Jing Huang /
要旨: Methyltransferases of the mixed-lineage leukaemia (MLL) family-which include MLL1, MLL2, MLL3, MLL4, SET1A and SET1B-implement methylation of histone H3 on lysine 4 (H3K4), and have critical and ...Methyltransferases of the mixed-lineage leukaemia (MLL) family-which include MLL1, MLL2, MLL3, MLL4, SET1A and SET1B-implement methylation of histone H3 on lysine 4 (H3K4), and have critical and distinct roles in the regulation of transcription in haematopoiesis, adipogenesis and development. The C-terminal catalytic SET (Su(var.)3-9, enhancer of zeste and trithorax) domains of MLL proteins are associated with a common set of regulatory factors (WDR5, RBBP5, ASH2L and DPY30) to achieve specific activities. Current knowledge of the regulation of MLL activity is limited to the catalysis of histone H3 peptides, and how H3K4 methyl marks are deposited on nucleosomes is poorly understood. H3K4 methylation is stimulated by mono-ubiquitination of histone H2B on lysine 120 (H2BK120ub1), a prevalent histone H2B mark that disrupts chromatin compaction and favours open chromatin structures, but the underlying mechanism remains unknown. Here we report cryo-electron microscopy structures of human MLL1 and MLL3 catalytic modules associated with nucleosome core particles that contain H2BK120ub1 or unmodified H2BK120. These structures demonstrate that the MLL1 and MLL3 complexes both make extensive contacts with the histone-fold and DNA regions of the nucleosome; this allows ease of access to the histone H3 tail, which is essential for the efficient methylation of H3K4. The H2B-conjugated ubiquitin binds directly to RBBP5, orienting the association between MLL1 or MLL3 and the nucleosome. The MLL1 and MLL3 complexes display different structural organizations at the interface between the WDR5, RBBP5 and MLL1 (or the corresponding MLL3) subunits, which accounts for the opposite roles of WDR5 in regulating the activity of the two enzymes. These findings transform our understanding of the structural basis for the regulation of MLL activity at the nucleosome level, and highlight the pivotal role of nucleosome regulation in histone-tail modification.
履歴
登録2019年7月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年9月11日-
マップ公開2019年9月11日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.019
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.019
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6kiw
  • 表面レベル: 0.019
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0693.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0693.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 75.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map of human MLL3-ubNCP complex (4.0 angstrom)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.019
最小 - 最大-0.114158854 - 0.16608746
平均 (標準偏差)0.00001429138 (±0.005730429)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ270270270
Spacing270270270
セルA=B=C: 294.30002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.091.091.09
M x/y/z270270270
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z294.300294.300294.300
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS270270270
D min/max/mean-0.1140.1660.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_0693_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Additional EM map shows good density of WDR5.

ファイルemd_0693_additional_1.map
注釈Additional EM map shows good density of WDR5.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Additional EM map shows the major binding mode...

ファイルemd_0693_additional_2.map
注釈Additional EM map shows the major binding mode of H2BK120ub1 to RBBP5.
投影像・断面図
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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Additional EM map shows the minor binding mode...

ファイルemd_0693_additional_3.map
注釈Additional EM map shows the minor binding mode 1 of H2BK120ub1 to RBBP5.
投影像・断面図
軸ZYX

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ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Additional EM map shows the minor binding mode...

ファイルemd_0693_additional_4.map
注釈Additional EM map shows the minor binding mode 2 of H2BK120ub1 to RBBP5.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Additional EM map shows the minor binding mode...

ファイルemd_0693_additional_5.map
注釈Additional EM map shows the minor binding mode 3 of H2BK120ub1 to RBBP5.
投影像・断面図
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密度ヒストグラム

ヒストグラム

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追加マップ: Additional EM map shows good density of ASH2L.

ファイルemd_0693_additional_6.map
注釈Additional EM map shows good density of ASH2L.
投影像・断面図
軸ZYX

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human MLL3 complex associated with an H2B-monoubiquitinated nucle...

全体名称: Human MLL3 complex associated with an H2B-monoubiquitinated nucleosome (4.0 angstrom)
要素
  • 複合体: Human MLL3 complex associated with an H2B-monoubiquitinated nucleosome (4.0 angstrom)
    • 複合体: Human MLL3KMT2C
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3ヒストンH3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2AヒストンH2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
      • DNA: DNA (144-MER)
      • DNA: DNA (145-MER)
      • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase 2C
      • タンパク質・ペプチド: Retinoblastoma-binding protein 5
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitinユビキチン
      • タンパク質・ペプチド: WD repeat-containing protein 5
      • タンパク質・ペプチド: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
    • 複合体: H2B-monoubiquitinated nucleosome
  • リガンド: ZINC ION

+
超分子 #1: Human MLL3 complex associated with an H2B-monoubiquitinated nucle...

超分子名称: Human MLL3 complex associated with an H2B-monoubiquitinated nucleosome (4.0 angstrom)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#11

+
超分子 #2: Human MLL3

超分子名称: Human MLL3 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#11
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: H2B-monoubiquitinated nucleosome

超分子名称: H2B-monoubiquitinated nucleosome / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#11
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
分子 #1: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.30393 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEASEAY LVALFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: ヒストンH3

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.263231 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

UniProtKB: ヒストンH4

+
分子 #3: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.978241 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESSKSAKSK

UniProtKB: ヒストンH2A

+
分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.498715 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSR EIQTAVRLLL PGELAKHAVS EGTKAVTCYT SAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

+
分子 #7: Histone-lysine N-methyltransferase 2C

分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase 2C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ヒストンメチルトランスフェラーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.642941 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSARSEPKMS AHVKRFVLRP HTLNSTSTSK SFQSTVTGEL NAPYSKQFVH SKSSQYRKMK TEWKSNVYLA RSRIQGLGLY AARDIEKHT MVIEYIGTII RNEVANRKEK LYESQNRGVY MFRMDNDHVI DATLTGGPAR YINHSCAPNC VAEVVTFERG H KIIISSSR ...文字列:
GSARSEPKMS AHVKRFVLRP HTLNSTSTSK SFQSTVTGEL NAPYSKQFVH SKSSQYRKMK TEWKSNVYLA RSRIQGLGLY AARDIEKHT MVIEYIGTII RNEVANRKEK LYESQNRGVY MFRMDNDHVI DATLTGGPAR YINHSCAPNC VAEVVTFERG H KIIISSSR RIQKGEELCY DYKFDFEDDQ HKIPCHCGAV NCRKWMN

UniProtKB: Histone-lysine N-methyltransferase 2C

+
分子 #8: Retinoblastoma-binding protein 5

分子名称: Retinoblastoma-binding protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.223477 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNLELLESFG QNYPEEADGT LDCISMALTC TFNRWGTLLA VGCNDGRIVI WDFLTRGIAK IISAHIHPVC SLCWSRDGHK LVSASTDNI VSQWDVLSGD CDQRFRFPSP ILKVQYHPRD QNKVLVCPMK SAPVMLTLSD SKHVVLPVDD DSDLNVVASF D RRGEYIYT ...文字列:
MNLELLESFG QNYPEEADGT LDCISMALTC TFNRWGTLLA VGCNDGRIVI WDFLTRGIAK IISAHIHPVC SLCWSRDGHK LVSASTDNI VSQWDVLSGD CDQRFRFPSP ILKVQYHPRD QNKVLVCPMK SAPVMLTLSD SKHVVLPVDD DSDLNVVASF D RRGEYIYT GNAKGKILVL KTDSQDLVAS FRVTTGTSNT TAIKSIEFAR KGSCFLINTA DRIIRVYDGR EILTCGRDGE PE PMQKLQD LVNRTPWKKC CFSGDGEYIV AGSARQHALY IWEKSIGNLV KILHGTRGEL LLDVAWHPVR PIIASISSGV VSI WAQNQV ENWSAFAPDF KELDENVEYE ERESEFDIED EDKSEPEQTG ADAAEDEEVD VTSVDPIAAF CSSDEELEDS KALL YLPIA PEVEDPEENP YGPPPDAVQT SLMDEGASSE KKRQSSADGS QPPKKKPKTT NIELQGVPND EVHPLLGVKG DGKSK KKQA GRPKGSKGKE KDSPFKPKLY KGDRGLPLEG SAKGKVQAEL SQPLTAGGAI SELL

UniProtKB: Retinoblastoma-binding protein 5

+
分子 #9: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.622922 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGC

UniProtKB: Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein

+
分子 #10: WD repeat-containing protein 5

分子名称: WD repeat-containing protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.635438 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MATEEKKPET EAARAQPTPS SSATQSKPTP VKPNYALKFT LAGHTKAVSS VKFSPNGEWL ASSSADKLIK IWGAYDGKFE KTISGHKLG ISDVAWSSDS NLLVSASDDK TLKIWDVSSG KCLKTLKGHS NYVFCCNFNP QSNLIVSGSF DESVRIWDVK T GKCLKTLP ...文字列:
MATEEKKPET EAARAQPTPS SSATQSKPTP VKPNYALKFT LAGHTKAVSS VKFSPNGEWL ASSSADKLIK IWGAYDGKFE KTISGHKLG ISDVAWSSDS NLLVSASDDK TLKIWDVSSG KCLKTLKGHS NYVFCCNFNP QSNLIVSGSF DESVRIWDVK T GKCLKTLP AHSDPVSAVH FNRDGSLIVS SSYDGLCRIW DTASGQCLKT LIDDDNPPVS FVKFSPNGKY ILAATLDNTL KL WDYSKGK CLKTYTGHKN EKYCIFANFS VTGGKWIVSG SEDNLVYIWN LQTKEIVQKL QGHTDVVIST ACHPTENIIA SAA LENDKT IKLWKSDC

UniProtKB: WD repeat-containing protein 5

+
分子 #11: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2

分子名称: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.288758 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDTQAGSVDE ENGRQLGEVE LQCGICTKWF TADTFGIDTS SCLPFMTNYS FHCNVCHHSG NTYFLRKQAN LKEMCLSALA NLTWQSRTQ DEHPKTMFSK DKDIIPFIDK YWECMTTRQR PGKMTWPNNI VKTMSKERDV FLVKEHPDPG SKDPEEDYPK F GLLDQDLS ...文字列:
MDTQAGSVDE ENGRQLGEVE LQCGICTKWF TADTFGIDTS SCLPFMTNYS FHCNVCHHSG NTYFLRKQAN LKEMCLSALA NLTWQSRTQ DEHPKTMFSK DKDIIPFIDK YWECMTTRQR PGKMTWPNNI VKTMSKERDV FLVKEHPDPG SKDPEEDYPK F GLLDQDLS NIGPAYDNQK QSSAVSTSGN LNGGIAAGSS GKGRGAKRKQ QDGGTTGTTK KARSDPLFSA QRLPPHGYPL EH PFNKDGY RYILAEPDPH APDPEKLELD CWAGKPIPGD LYRACLYERV LLALHDRAPQ LKISDDRLTV VGEKGYSMVR ASH GVRKGA WYFEITVDEM PPDTAARLGW SQPLGNLQAP LGYDKFSYSW RSKKGTKFHQ SIGKHYSSGY GQGDVLGFYI NLPE DTETA KSLPDTYKDK ALIKFKSYLY FEEKDFVDKA EKSLKQTPHS EIIFYKNGVN QGVAYKDIFE GVYFPAISLY KSCTV SINF GPCFKYPPKD LTYRPMSDMG WGAVVEHTLA DVLYHVETEV DGRRSPPWEP

UniProtKB: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2

+
分子 #5: DNA (144-MER)

分子名称: DNA (144-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 44.217172 KDa
配列文字列: (DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG) (DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT) (DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA) (DC) (DA)(DG)(DC)(DT)(DC) ...文字列:
(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG) (DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT) (DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA) (DC) (DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG) (DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA)(DA) (DA)(DC) (DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DC) (DC)(DC)(DC) (DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT) (DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA)(DA) (DG)(DG)(DG)(DG) (DA)(DT)(DT)(DA)(DC) (DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC)(DT) (DC)(DC)(DA)(DG)(DG) (DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT) (DC)(DC)(DG) (DA)

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分子 #6: DNA (145-MER)

分子名称: DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 44.992648 KDa
配列文字列: (DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC) ...文字列:
(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC) (DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG) (DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC) (DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DC)(DT)(DC) (DG)(DA)

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分子 #12: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 81945
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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