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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0367 | |||||||||
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タイトル | Imp7:ImpB:H1.0 | |||||||||
マップデータ | ImpB:H1 complex | |||||||||
試料 |
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キーワード | Imp7:ImpB:H1.0 / Importin / Histone H1 / nuclear import / disordered interactions / TRANSPORT PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 RNA import into nucleus / Inhibition of nitric oxide production / mitotic chromosome movement towards spindle pole / endoplasmic reticulum tubular network / establishment of mitotic spindle localization / astral microtubule organization / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / negative regulation of DNA recombination / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) ...RNA import into nucleus / Inhibition of nitric oxide production / mitotic chromosome movement towards spindle pole / endoplasmic reticulum tubular network / establishment of mitotic spindle localization / astral microtubule organization / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / negative regulation of DNA recombination / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / importin-alpha family protein binding / ribosomal protein import into nucleus / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / NLS-dependent protein nuclear import complex / Apoptosis induced DNA fragmentation / Nuclear import of Rev protein / chromosome condensation / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / mitotic metaphase chromosome alignment / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / NLS-bearing protein import into nucleus / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / mitotic spindle assembly / nucleosome binding / nuclear pore / nucleosomal DNA binding / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / transcription repressor complex / Hsp90 protein binding / euchromatin / heterochromatin formation / chromatin DNA binding / ISG15 antiviral mechanism / small GTPase binding / cytoplasmic stress granule / structural constituent of chromatin / specific granule lumen / protein import into nucleus / nuclear envelope / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / nucleosome / Interferon alpha/beta signaling / actin cytoskeleton / nucleosome assembly / double-stranded DNA binding / nuclear membrane / ficolin-1-rich granule lumen / nuclear body / protein domain specific binding / Neutrophil degranulation / chromatin / enzyme binding / Golgi apparatus / RNA binding / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Bilokapic S / Ivic N | |||||||||
資金援助 | European Union, クロアチア, 2件
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引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2019 タイトル: Fuzzy Interactions Form and Shape the Histone Transport Complex. 著者: Nives Ivic / Mia Potocnjak / Victor Solis-Mezarino / Franz Herzog / Silvija Bilokapic / Mario Halic / 要旨: Protein transport into the nucleus is mediated by transport receptors. Import of highly charged proteins, such as histone H1 and ribosomal proteins, requires a dimer of two transport receptors. In ...Protein transport into the nucleus is mediated by transport receptors. Import of highly charged proteins, such as histone H1 and ribosomal proteins, requires a dimer of two transport receptors. In this study, we determined the cryo-EM structure of the Imp7:Impβ:H1.0 complex, showing that the two importins form a cradle that accommodates the linker histone. The H1.0 globular domain is bound to Impβ, whereas the acidic loops of Impβ and Imp7 chaperone the positively charged C-terminal tail. Although it remains disordered, the H1 tail serves as a zipper that closes and stabilizes the structure through transient non-specific interactions with importins. Moreover, we found that the GGxxF and FxFG motifs in the Imp7 C-terminal tail are essential for Imp7:Impβ dimerization and H1 import, resembling importin interaction with nucleoporins, which, in turn, promote complex disassembly. The architecture of many other complexes might be similarly defined by rapidly exchanging electrostatic interactions mediated by disordered regions. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_0367.map.gz | 11.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-0367-v30.xml emd-0367.xml | 11.4 KB 11.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_0367.png | 137.3 KB | ||
Filedesc metadata | emd-0367.cif.gz | 5.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0367 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0367 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_0367_validation.pdf.gz | 399.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_0367_full_validation.pdf.gz | 399.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_0367_validation.xml.gz | 5.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_0367_validation.cif.gz | 6.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0367 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0367 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_0367.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 18.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | ImpB:H1 complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.43 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Imp7:ImpB:H1.0
全体 | 名称: Imp7:ImpB:H1.0 |
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要素 |
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-超分子 #1: Imp7:ImpB:H1.0
超分子 | 名称: Imp7:ImpB:H1.0 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Importin subunit beta-1
分子 | 名称: Importin subunit beta-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 97.257812 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MELITILEKT VSPDRLELEA AQKFLERAAV ENLPTFLVEL SRVLANPGNS QVARVAAGLQ IKNSLTSKDP DIKAQYQQRW LAIDANARR EVKNYVLQTL GTETYRPSSA SQCVAGIACA EIPVNQWPEL IPQLVANVTN PNSTEHMKES TLEAIGYICQ D IDPEQLQD ...文字列: MELITILEKT VSPDRLELEA AQKFLERAAV ENLPTFLVEL SRVLANPGNS QVARVAAGLQ IKNSLTSKDP DIKAQYQQRW LAIDANARR EVKNYVLQTL GTETYRPSSA SQCVAGIACA EIPVNQWPEL IPQLVANVTN PNSTEHMKES TLEAIGYICQ D IDPEQLQD KSNEILTAII QGMRKEEPSN NVKLAATNAL LNSLEFTKAN FDKESERHFI MQVVCEATQC PDTRVRVAAL QN LVKIMSL YYQYMETYMG PALFAITIEA MKSDIDEVAL QGIEFWSNVC DEEMDLAIEA SEAAEQGRPP EHTSKFYAKG ALQ YLVPIL TQTLTKQDEN DDDDDWNPCK AAGVCLMLLA TCCEDDIVPH VLPFIKEHIK NPDWRYRDAA VMAFGCILEG PEPS QLKPL VIQAMPTLIE LMKDPSVVVR DTAAWTVGRI CELLPEAAIN DVYLAPLLQC LIEGLSAEPR VASNVCWAFS SLAEA AYEA ADVADDQEEP ATYCLSSSFE LIVQKLLETT DRPDGHQNNL RSSAYESLME IVKNSAKDCY PAVQKTTLVI MERLQQ VLQ MESHIQSTSD RIQFNDLQSL LCATLQNVLR KVQHQDALQI SDVVMASLLR MFQSTAGSGG VQEDALMAVS TLVEVLG GE FLKYMEAFKP FLGIGLKNYA EYQVCLAAVG LVGDLCRALQ SNIIPFCDEV MQLLLENLGN ENVHRSVKPQ ILSVFGDI A LAIGGEFKKY LEVVLNTLQQ ASQAQVDKSD YDMVDYLNEL RESCLEAYTG IVQGLKGDQE NVHPDVMLVQ PRVEFILSF IDHIAGDEDH TDGVVACAAG LIGDLCTAFG KDVLKLVEAR PMIHELLTEG RRSKTNKAKT LATWATKELR KLKNQA UniProtKB: Importin subunit beta-1 |
-分子 #2: Histone H1.0
分子 | 名称: Histone H1.0 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 20.927182 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MTENSTSAPA AKPKRAKASK KSTDHPKYSD MIVAAIQAEK NRAGSSRQSI QKYIKSHYKV GENADSQIKL SIKRLVTTGV LKQTKGVGA SGSFRLAKSD EPKKSVAFKK TKKEIKKVAT PKKASKPKKA ASKAPTKKPK ATPVKKAKKK LAATPKKAKK P KTVKAKPV ...文字列: MTENSTSAPA AKPKRAKASK KSTDHPKYSD MIVAAIQAEK NRAGSSRQSI QKYIKSHYKV GENADSQIKL SIKRLVTTGV LKQTKGVGA SGSFRLAKSD EPKKSVAFKK TKKEIKKVAT PKKASKPKKA ASKAPTKKPK ATPVKKAKKK LAATPKKAKK P KTVKAKPV KASKPKKAKP VKPKAKSSAK RAGKKK UniProtKB: Histone H1.0 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k) 平均電子線量: 80.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: RANDOM CONICAL TILT |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 15800 |
初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |