[日本語] English
万見
- EMDB-0169: Mature CA domain hexamer from HIV-1 CA-SP1 Gag proteolytic cleava... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0169
タイトルMature CA domain hexamer from HIV-1 CA-SP1 Gag proteolytic cleavage mutant virus particles
マップデータStructure of the mature CA domain hexamer from HIV-1 CA-SP1 Gag proteolytic cleavage mutant virus particles
試料
  • ウイルス: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Gag polyproteinGroup-specific antigen
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.9 Å
データ登録者Mattei S / Tan AWK / Glass B / Mueller B / Kraeusslich HG / Briggs JAG
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: High-resolution structures of HIV-1 Gag cleavage mutants determine structural switch for virus maturation.
著者: Simone Mattei / Aaron Tan / Bärbel Glass / Barbara Müller / Hans-Georg Kräusslich / John A G Briggs /
要旨: HIV-1 maturation occurs via multiple proteolytic cleavages of the Gag polyprotein, causing rearrangement of the virus particle required for infectivity. Cleavage results in beta-hairpin formation at ...HIV-1 maturation occurs via multiple proteolytic cleavages of the Gag polyprotein, causing rearrangement of the virus particle required for infectivity. Cleavage results in beta-hairpin formation at the N terminus of the CA (capsid) protein and loss of a six-helix bundle formed by the C terminus of CA and the neighboring SP1 peptide. How individual cleavages contribute to changes in protein structure and interactions, and how the mature, conical capsid forms, are poorly understood. Here, we employed cryoelectron tomography to determine morphology and high-resolution CA lattice structures for HIV-1 derivatives in which Gag cleavage sites are mutated. These analyses prompt us to revise current models for the crucial maturation switch. Unlike previously proposed, cleavage on either terminus of CA was sufficient, in principle, for lattice maturation, while complete processing was needed for conical capsid formation. We conclude that destabilization of the six-helix bundle, rather than beta-hairpin formation, represents the main determinant of structural maturation.
履歴
登録2018年7月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年9月5日-
マップ公開2018年9月26日-
更新2018年10月10日-
現状2018年10月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.158
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.158
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0169.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0169.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of the mature CA domain hexamer from HIV-1 CA-SP1 Gag proteolytic cleavage mutant virus particles
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.158 / ムービー #1: 0.158
最小 - 最大-0.50392437 - 0.8852983
平均 (標準偏差)0.0016272595 (±0.07120357)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 345.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z345.600345.600345.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.5040.8850.002

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Human immunodeficiency virus 1

全体名称: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
要素
  • ウイルス: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Gag polyproteinGroup-specific antigen

-
超分子 #1: Human immunodeficiency virus 1

超分子名称: Human immunodeficiency virus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 11676 / 生物種: Human immunodeficiency virus 1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)
Host system生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293T / 組換プラスミド: pCHIV

-
分子 #1: Gag polyprotein

分子名称: Gag polyprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGARASVLSG GELDRWEKIR LRPGGKKKYK LKHIVWASRE LERFAVNPGL LETSEGCRQI LGQLQPSLQ TGSEELRSLY NTVATLYCVH QRIEIKDTKE ALDKIEEEQN KSKKKAQQAA A DTGHSNQV SQNYPIVQNI QGQMVHQAIS PRTLNAWVKV VEEKAFSPEV ...文字列:
MGARASVLSG GELDRWEKIR LRPGGKKKYK LKHIVWASRE LERFAVNPGL LETSEGCRQI LGQLQPSLQ TGSEELRSLY NTVATLYCVH QRIEIKDTKE ALDKIEEEQN KSKKKAQQAA A DTGHSNQV SQNYPIVQNI QGQMVHQAIS PRTLNAWVKV VEEKAFSPEV IPMFSALSEG AT PQDLNTM LNTVGGHQAA MQMLKETINE EAAEWDRVHP VHAGPIAPGQ MREPRGSDIA GTT STLQEQ IGWMTNNPPI PVGEIYKRWI ILGLNKIVRM YSPTSILDIR QGPKEPFRDY VDRF YKTLR AEQASQEVKN WMTETLLVQN ANPDCKTILK ALGPAATLEE MMTACQGVGG PGHKA RVIA EAISQVTNSA TIMMQRGNFR NQRKIVKCFN CGKEGHTARN CRAPRKKGCW KCGKEG HQM KDCTERQANF LGKIWPSYKG RPGNFLQSRP EPTAPPEESF RSGVETTTPP QKQEPID KE LYPLTSLRSL FGNDPSSQ

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: C-flat-2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
詳細: The grid was glow discharged with a current of 20 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 288.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-5 / 平均電子線量: 2.4 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

抽出トモグラム数: 39 / 使用した粒子像数: 185766
手法: Volumes picked on spherical mesh matching curvature of mature CA domains lattice in virions
ソフトウェア: (名称: AV3, TOM Toolbox, AmiraFPM, MATLAB)
詳細: Volumes were picked by defining a spherical mesh to match the curvature of the mature CA lattice in each virion, and randomising the in-plane Euler angle of particles seeded along the mesh.
CTF補正ソフトウェア: (名称: CTFFIND (ver. 4), CTFPHASEFLIP, NOVACTF)
詳細: CTF correction was initially performed by phase-flipping using CTFFIND4, and these tomograms were used for subtomogram alignment. The final reconstruction was generated from tomograms CTF ...詳細: CTF correction was initially performed by phase-flipping using CTFFIND4, and these tomograms were used for subtomogram alignment. The final reconstruction was generated from tomograms CTF corrected by CTF multiplication with astigmatism correction using novaCTF (Turonova et al, 2017).
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア: (名称: AV3, TOM Toolbox)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア: (名称: AV3, TOM Toolbox) / 使用したサブトモグラム数: 7997
詳細Images were collected in super-resolution mode and Fourier cropped to 3708 by 3708 pixels in SerialEM

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る