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万見
- EMDB-28933: Cryo-EM structure of the CapZ-capped barbed end of F-actin -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28933
タイトルCryo-EM structure of the CapZ-capped barbed end of F-actin
マップデータSharpened final map of the CapZ-bound actin filament barbed end.
試料
  • 複合体: CapZ-capped barbed end of F-actin
    • 複合体: CapZ (alpha and beta subunits)
      • タンパク質・ペプチド: F-actin-capping protein subunit alpha-1
      • タンパク質・ペプチド: F-actin-capping protein subunit beta
    • 複合体: Actin filamentマイクロフィラメント
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードBarbed end capping protein / F-actin (アクチン) / CapZ / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


WASH complex / sperm connecting piece / F-actin capping protein complex / negative regulation of filopodium assembly / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / cell junction assembly / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / RHOF GTPase cycle / RHOD GTPase cycle ...WASH complex / sperm connecting piece / F-actin capping protein complex / negative regulation of filopodium assembly / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / cell junction assembly / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / RHOF GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / regulation of cell morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / lamellipodium assembly / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / cortical cytoskeleton / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / 刷子縁 / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / COPI-mediated anterograde transport / stress fiber / titin binding / cytoskeleton organization / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / actin filament polymerization / MHC class II antigen presentation / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / sarcomere / filopodium / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Schaffer collateral - CA1 synapse / cell morphogenesis / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / マイクロフィラメント / lamellipodium / cell body / actin binding / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / actin cytoskeleton organization / protein-containing complex assembly / postsynaptic density / 細胞骨格 / hydrolase activity / cadherin binding / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta ...F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
F-actin-capping protein subunit beta / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / rabbit (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Carman PJ / Barrie KR / Dominguez R
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM073791 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM136511 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL156431 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2023
タイトル: Structures of the free and capped ends of the actin filament.
著者: Peter J Carman / Kyle R Barrie / Grzegorz Rebowski / Roberto Dominguez /
要旨: The barbed and pointed ends of the actin filament (F-actin) are the sites of growth and shrinkage and the targets of capping proteins that block subunit exchange, including CapZ at the barbed end and ...The barbed and pointed ends of the actin filament (F-actin) are the sites of growth and shrinkage and the targets of capping proteins that block subunit exchange, including CapZ at the barbed end and tropomodulin at the pointed end. We describe cryo-electron microscopy structures of the free and capped ends of F-actin. Terminal subunits at the free barbed end adopt a "flat" F-actin conformation. CapZ binds with minor changes to the barbed end but with major changes to itself. By contrast, subunits at the free pointed end adopt a "twisted" monomeric actin (G-actin) conformation. Tropomodulin binding forces the second subunit into an F-actin conformation. The structures reveal how the ends differ from the middle in F-actin and how these differences control subunit addition, dissociation, capping, and interactions with end-binding proteins.
履歴
登録2022年11月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月7日-
マップ公開2023年6月7日-
更新2023年7月5日-
現状2023年7月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28933.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28933.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened final map of the CapZ-bound actin filament barbed end.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05
最小 - 最大-0.02645325 - 1.8826389
平均 (標準偏差)0.0007141245 (±0.017851708)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 432.00003 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened map of the CapZ-bound actin filament barbed end.

ファイルemd_28933_additional_1.map
注釈Unsharpened map of the CapZ-bound actin filament barbed end.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map A of the CapZ-bound actin filament barbed end.

ファイルemd_28933_half_map_1.map
注釈Half-map A of the CapZ-bound actin filament barbed end.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map B of the CapZ-bound actin filament barbed end.

ファイルemd_28933_half_map_2.map
注釈Half-map B of the CapZ-bound actin filament barbed end.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CapZ-capped barbed end of F-actin

全体名称: CapZ-capped barbed end of F-actin
要素
  • 複合体: CapZ-capped barbed end of F-actin
    • 複合体: CapZ (alpha and beta subunits)
      • タンパク質・ペプチド: F-actin-capping protein subunit alpha-1
      • タンパク質・ペプチド: F-actin-capping protein subunit beta
    • 複合体: Actin filamentマイクロフィラメント
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: CapZ-capped barbed end of F-actin

超分子名称: CapZ-capped barbed end of F-actin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

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超分子 #2: CapZ (alpha and beta subunits)

超分子名称: CapZ (alpha and beta subunits) / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Actin filament

超分子名称: Actin filament / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: rabbit (ウサギ)
分子量理論値: 42.109973 KDa
配列文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG ...文字列:
MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG DGVTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSS S LEKSYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVMSGGTTM YPGIADRMQ KEITALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWITKQEYDE AGPSIVHRKC F

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分子 #2: F-actin-capping protein subunit alpha-1

分子名称: F-actin-capping protein subunit alpha-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 32.964727 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MADFDDRVSD EEKVRIAAKF ITHAPPGEFN EVFNDVRLLL NNDNLLREGA AHAFAQYNMD QFTPVKIEGY EDQVLITEHG DLGNSRFLD PRNKISFKFD HLRKEASDPQ PEEADGGLKS WRESCDSALR AYVKDHYSNG FCTVYAKTID GQQTIIACIE S HQFQPKNF ...文字列:
MADFDDRVSD EEKVRIAAKF ITHAPPGEFN EVFNDVRLLL NNDNLLREGA AHAFAQYNMD QFTPVKIEGY EDQVLITEHG DLGNSRFLD PRNKISFKFD HLRKEASDPQ PEEADGGLKS WRESCDSALR AYVKDHYSNG FCTVYAKTID GQQTIIACIE S HQFQPKNF WNGRWRSEWK FTITPPTAQV VGVLKIQVHY YEDGNVQLVS HKDVQDSLTV SNEAQTAKEF IKIIENAENE YQ TAISENY QTMSDTTFKA LRRQLPVTRT KIDWNKILSY KIGKEMQNA

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分子 #3: F-actin-capping protein subunit beta

分子名称: F-actin-capping protein subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 31.258289 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SDQQLDCALD LMRRLPPQQI EKNLSDLIDL VPSLCEDLLS SVDQPLKIAR DKVVGKDYLL CDYNRDGDSY RSPWSNKYDP PLEDGAMPS ARLRKLEVEA NNAFDQYRDL YFEGGVSSVY LWDLDHGFAG VILIKKAGDG SKKIKGCWDS IHVVEVQEKS S GRTAHYKL ...文字列:
SDQQLDCALD LMRRLPPQQI EKNLSDLIDL VPSLCEDLLS SVDQPLKIAR DKVVGKDYLL CDYNRDGDSY RSPWSNKYDP PLEDGAMPS ARLRKLEVEA NNAFDQYRDL YFEGGVSSVY LWDLDHGFAG VILIKKAGDG SKKIKGCWDS IHVVEVQEKS S GRTAHYKL TSTVMLWLQT NKSGSGTMNL GGSLTRQMEK DETVSDCSPH IANIGRLVED MENKIRSTLN EIYFGKTKDI VN GLRSIDA IPDNQKFKQL QRELSQVLTQ RQIYIQPDN

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.05 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot force 0 Blot time 2.5 s.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 44.7 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1102793 / 詳細: Topaz particle picking with training
初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.79 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0.0) / 使用した粒子像数: 155516
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-8f8q:
Cryo-EM structure of the CapZ-capped barbed end of F-actin

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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