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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-17232 | |||||||||||||||
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タイトル | Purified human apoferritin at 2.8 A resolution from tilt series processed with TomoBEAR | |||||||||||||||
マップデータ | Final map, filtered according to local resolution in RELION, sharpened with a B factor of -70. Nominal apix is 1.378, but was calibrated to 1.331. | |||||||||||||||
試料 |
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キーワード | apoferritin / heavy chain / purified sample / StA / tomography / cryo-ET / TomoBEAR / tilt series / CAFR / automated processing / benchmark / OXIDOREDUCTASE | |||||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||
手法 | サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Balyschew N / Yushkevich A / Mikirtumov V / Sanchez RM / Sprink T / Kudryashev M | |||||||||||||||
資金援助 | ドイツ, 4件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Streamlined structure determination by cryo-electron tomography and subtomogram averaging using TomoBEAR. 著者: Nikita Balyschew / Artsemi Yushkevich / Vasilii Mikirtumov / Ricardo M Sanchez / Thiemo Sprink / Mikhail Kudryashev / 要旨: Structures of macromolecules in their native state provide unique unambiguous insights into their functions. Cryo-electron tomography combined with subtomogram averaging demonstrated the power to ...Structures of macromolecules in their native state provide unique unambiguous insights into their functions. Cryo-electron tomography combined with subtomogram averaging demonstrated the power to solve such structures in situ at resolutions in the range of 3 Angstrom for some macromolecules. In order to be applicable to the structural determination of the majority of macromolecules observable in cells in limited amounts, processing of tomographic data has to be performed in a high-throughput manner. Here we present TomoBEAR-a modular configurable workflow engine for streamlined processing of cryo-electron tomographic data for subtomogram averaging. TomoBEAR combines commonly used cryo-EM packages with reasonable presets to provide a transparent ("white box") approach for data management and processing. We demonstrate applications of TomoBEAR to two data sets of purified macromolecular targets, to an ion channel RyR1 in a membrane, and the tomograms of plasma FIB-milled lamellae and demonstrate the ability to produce high-resolution structures. TomoBEAR speeds up data processing, minimizes human interventions, and will help accelerate the adoption of in situ structural biology by cryo-ET. The source code and the documentation are freely available. #1: ジャーナル: bioRxiv / 年: 2023 タイトル: Streamlined Structure Determination by Cryo-Electron Tomography and Subtomogram Averaging using TomoBEAR 著者: Balyschew N / Yushkevich A / Mikirtumov V / Sanchez RM / Sprink T / Kudryashev M | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_17232.map.gz | 19.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-17232-v30.xml emd-17232.xml | 16.3 KB 16.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_17232_fsc.xml | 7.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_17232.png | 73.2 KB | ||
マスクデータ | emd_17232_msk_1.map | 30.5 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-17232.cif.gz | 4.7 KB | ||
その他 | emd_17232_half_map_1.map.gz emd_17232_half_map_2.map.gz | 15.1 MB 15.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-17232 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-17232 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_17232_validation.pdf.gz | 843.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_17232_full_validation.pdf.gz | 843.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_17232_validation.xml.gz | 14.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_17232_validation.cif.gz | 17.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-17232 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-17232 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_17232.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Final map, filtered according to local resolution in RELION, sharpened with a B factor of -70. Nominal apix is 1.378, but was calibrated to 1.331. | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.331 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_17232_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_17232_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_17232_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Apoferritin
全体 | 名称: Apoferritin |
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要素 |
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-超分子 #1: Apoferritin
超分子 | 名称: Apoferritin / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | サブトモグラム平均法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 1 / 平均電子線量: 3.67 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 最大 デフォーカス(補正後): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 2.0 µm / 倍率(補正後): 64000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): -5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): -2.0 µm / 倍率(公称値): 64000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |