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- EMDB-10430: Mouse RNF213 mutant R4753K modeling the Moyamoya-disease-related ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10430
タイトルMouse RNF213 mutant R4753K modeling the Moyamoya-disease-related Human variant R4810K
マップデータComposite map assembled from 4 focused refinements
試料
  • 複合体: full length mouse RNF213 with the R4753K mutation
    • タンパク質・ペプチド: RNF213,E3 ubiquitin-protein ligase RNF213,E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid ubiquitination / lipid droplet formation / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / xenophagy / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / 血管新生 / immune system process / protein K63-linked ubiquitination / regulation of lipid metabolic process ...lipid ubiquitination / lipid droplet formation / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / xenophagy / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / 血管新生 / immune system process / protein K63-linked ubiquitination / regulation of lipid metabolic process / protein autoubiquitination / lipid droplet / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / 血管新生 / protein ubiquitination / defense response to bacterium / 核小体 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / 薬指 / Zinc finger RING-type profile. ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / 薬指 / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Ahel J / Meinhart A / Haselbach D / Clausen T
資金援助 オーストリア, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)AdG 694978 オーストリア
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Moyamoya disease factor RNF213 is a giant E3 ligase with a dynein-like core and a distinct ubiquitin-transfer mechanism.
著者: Juraj Ahel / Anita Lehner / Antonia Vogel / Alexander Schleiffer / Anton Meinhart / David Haselbach / Tim Clausen /
要旨: RNF213 is the major susceptibility factor for Moyamoya disease, a progressive cerebrovascular disorder that often leads to brain stroke in adults and children. Characterization of disease-associated ...RNF213 is the major susceptibility factor for Moyamoya disease, a progressive cerebrovascular disorder that often leads to brain stroke in adults and children. Characterization of disease-associated mutations has been complicated by the enormous size of RNF213. Here, we present the cryo-EM structure of mouse RNF213. The structure reveals the intricate fold of the 584 kDa protein, comprising an N-terminal stalk, a dynein-like core with six ATPase units, and a multidomain E3 module. Collaboration with UbcH7, a cysteine-reactive E2, points to an unexplored ubiquitin-transfer mechanism that proceeds in a RING-independent manner. Moreover, we show that pathologic MMD mutations cluster in the composite E3 domain, likely interfering with substrate ubiquitination. In conclusion, the structure of RNF213 uncovers a distinct type of an E3 enzyme, highlighting the growing mechanistic diversity in ubiquitination cascades. Our results also provide the molecular framework for investigating the emerging role of RNF213 in lipid metabolism, hypoxia, and angiogenesis.
履歴
登録2019年10月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月1日-
マップ公開2020年7月1日-
更新2021年1月13日-
現状2021年1月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.019
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.019
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6tay
  • 表面レベル: 0.019
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10430.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10430.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite map assembled from 4 focused refinements
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.019 / ムービー #1: 0.019
最小 - 最大-0.004337043 - 0.14622968
平均 (標準偏差)0.0005997717 (±0.002782871)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 366.08 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.041.041.04
M x/y/z352352352
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z366.080366.080366.080
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS352352352
D min/max/mean-0.0040.1460.001

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添付データ

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追加マップ: None

ファイルemd_10430_additional_1.map
注釈None
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: focused refinement on the second half of the AAA-region

ファイルemd_10430_additional_2.map
注釈focused refinement on the second half of the AAA-region
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: None

ファイルemd_10430_additional_3.map
注釈None
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: focused refinement on the N-terminus

ファイルemd_10430_additional_4.map
注釈focused refinement on the N-terminus
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : full length mouse RNF213 with the R4753K mutation

全体名称: full length mouse RNF213 with the R4753K mutation
要素
  • 複合体: full length mouse RNF213 with the R4753K mutation
    • タンパク質・ペプチド: RNF213,E3 ubiquitin-protein ligase RNF213,E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: full length mouse RNF213 with the R4753K mutation

超分子名称: full length mouse RNF213 with the R4753K mutation / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 組換株: BTI-Tn-5B1-4 / 組換プラスミド: EMBacY
分子量実験値: 580 KDa

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分子 #1: RNF213,E3 ubiquitin-protein ligase RNF213,E3 ubiquitin-protein li...

分子名称: RNF213,E3 ubiquitin-protein ligase RNF213,E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 527.650312 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)KLTLGLSIL FMVEAAEFTV PKKDLDSLCY LLIPSAGSPE ALHSDLSPVL RIRQRWRIYL TNLCLR CID ERCDRWLGIL PLLHTCMQKS PPKKNSKSQP EDTWAGLEGI SFSEFRDKAP TRSQPLQFMQ SKMALLRVDE YLFRSWL SV VPLESLSSYL ENSIDYLSDV PVRVLDCLQG ISYRLPGLRK ISNQNMKKDV ENVFKMLMHL VDIYQHRIFG ENLLQIYL T ECLTLHETVC NITANHQFFE IPALSAELIC KLLELSPPGH TDEGLPEKSY EDLVTSTLQE ALATTRNWLR SLFKSRMLS ISSAYVRLTY SEEMAVWRRL VEIGFPEKHG WKGSLLGDME GRLKQEPPRL QISFFCSSQC RDGGLHDSVS RSFEKCVIEA VSSACQSQT SVLEGLSCQD LQKFGTLLSA VITKSWPVHN GEPVFDVDEI FKYLLKWPDV RQLFELCGTN EKIIDNITEE G RQLMATAE SVFQKVAGEL ENGTIVVGQL ELILEHQSQF LDIWNLNRRR LPSQEKACDV RSLLKRRRDD LLFLKQEKRY VE SLLRQLG RVKHLVQVDF GNIEIIHSQD LSNKKLNEAV IKLPNSSSYK RETHYCLSPD IREMASKLDS LKDSHIFQDF WQE TAESLN TLDKDPRELK VSLPEVLEYL YNPCYDNFYT LYENLKSGKI TFAEVDAIFK DFVDKYDELK NDLKFMCTMN PQDQ KGWIS ERVGQIKEYH TLHQAVSSAK VILQVRRALG VTGDFSVLNP LLNFADSFED FGNEKLDQIS PQFIKAKQLL QDISE PRQR CLEELARQTE LVAWLHKALE DINELKVFVD LASISAGEND IDVDRVACFH DAVQGYASLL YKMDERTNFS DFMNHL QEL WRALDNDQHL PDKLKDSARN LEWLKTVKES HGSVELSSLS LATAINSRGV YVIEAPKDGQ KISPDTVLRL LLPDGHG YP EALRTYSTEE LKELLNKLML MSGKKDHNSN TEVEKFSEVF SNMQRLVHVF IKLHCAGNML FRTWTAKVYC CPDGGIFM N FGLELLSQLT EKGDVIQLLG ALCRQMEDFL DNWKTVVAQK RAEHFYLNFY TAEQLVYLSS ELRKPRPSEA ALMMLSFIK GKCTVQDLVQ ATSACESKAD RYCLREVMKK LPQQLLSEPS LMGKLQVIMM QSLVYMSAFL PHCLDLDALG RCLAHLATMG GTPVERPLP KGLQAGQPNL ILCGHSEVLP AALAIYMQAP RQPLPTFDEV LLCTPATTIE EVELLLRRCL TSGSQGHKVY S LLFADQLS YEVGCQAEEF FQSLCTRAHR EDYQLVILCD AAREHCYIPS TFSQYKVPLV PQAPLPNIQA YLQSHYQVPK RL LSAATVF RDGLCVGIVT SERAGVGKSL YVNTLHTKLK AKLRDETVPL KIIRLTEPHL DENQVLSALL PFLKEKYQKM PVI FHIDIS TSVQTGIPIF LFKLLILQYL MDINGKIWRR SPGHLYLVEI PQGLSVQPKR SSKLNARAPL FKFLDLFPKV TCRP PKEVI DMELTPERSH TDPAMDPVEF CSEAFQRPYQ YLKRFHQQQN LDTFQYEKGS VEGSPEECLQ HFLIYCGLIN PSWSE LRNF AWFLNCQLKD CEASIFCKSA FTGDTLRGFK NFVVTFMILM ARDFATPTLH TSDQSPGRQS VTIGEVVEED LAPFSL RKR WESEPHPYVF FNGDHMTMTF IGFHLETNNN GYVDAINPSN GKVIKKDVMT KELFDGLRLQ RVPFNIDFDN LPRYEKL ER LCLALGIEWP IDPDETYELT TDNMLKILAI EMRFRCGIPV IIMGETGCGK TRLIKFLSDL KRGSVEAETM KLVKVHGG T TPSMIYSKVK EAERTAFSNK AQHKLDTILF FDEANTTEAV SCIKEILCDR TVDGEHLHED SGLHIIAACN PYRKHSQEM ILRLESAGLG YRVSAEETAD RLGSIPLRQL VYRVHALPPS LIPLVWDFGQ LNDSAEKLYI QQIVQRLVDS VSVNPSETCV IADVLSASQ MFMRKRENEC GFVSLRDVER CVKVFRWFHD HSDMLLKELD KFLHESSDST HTFERDPVLW SLVMAIGVCY H ASLEEKAS YRTAIARCFP KPYNSSRAIL DEVTHVQDLF LRGAPIRTNI ARNLALKENV FMMVICIELK IPLFLVGKPG SS KSLAKII VADAMQGQAA FSELFRCLKQ VHLVSFQCSP HSTPQGIIST FKQCARFQQG KDLGQYVSVV VLDEVGLAED SPK MPLKTL HPLLEDGCIE DDPAPYKKVG FVGISNWALD PAKMNRGIFV SRGSPNEKEL IESAEGICSS DRLVQDKIRG YFAP FAKAY ETVCQKQDKE FFGLRDYYSL IKMVFAKAKA SKRGLSPQDI THAVLRNFSG KDNIQALSIF TASLPEARYK EEVST VELI KQNIYPGPQA SSRGLDGAES RYLLVLTRNY VALQILQQTF FEGQQPEIIF GSSFPQDQEY TQICRNINRV KICMET GKM VVLLNLQNLY ESLYDALNQY YVYLGGQKYV DLGLGTHRVK CRVHTAFRLI VIEEKDVVYK QFPVPLINRL EKHYLDM NT VLQPWQKSIV QELQQWAHEF ADVKADQFIA RHKYSPADVF IGYHSDACAS VVLQAVERQG CRDLTEELYR KVSEEARS I LLDCATPDAV VRLSGSSLGS FTAKQLSQEY YYAQQHNSFV DFLQAHLRMT HHECRAVFTE ITTFSRLLTG NDCDVLASE LRGLASKPVV LSLQQYDTEY SFLKDVRSWL TNPGKRKVLV IQADFDDGTR SAQLVASAKY TAINEINKTQ GTKDFVFVYF VTKLSRMGS GTSYVGFHGG LWRSVHIDDL RRSTIMASDV TKLQNVTISQ LFKPEDKPEQ EEMEIETSQS KELAEEQMEV E DSEEMKKA SDPRSCDCSQ FLDTTRLVQS CVQGAVGMLR DQNESCARNM RRVTILLDLL NEDNTRNASF LRESKMRLHV LL NKQEENQ VRSLKEWVTR EAANQDALQE AGTFRHTLWK RVQDVVTPIL ASMIAHIDRD GNLELLAQPD SPAWVQDLWM FIY SDIKFL NISLVLNNTR SNSEMSFILV QSHMNLLKDA YNAVPFSWRI RDYLEELWVQ AQYITDTEGL SKKFVEIFQK TPLG VFLAQ FPVAQQQKLL QSYLKDFLLL TMKVSSREEL MFLQMALWSC LRELQEASGT PDETYKFPLS LPWVHLAFQH FRTRL QNFS RILTIHPQVL SSLSQAAEKH SLAGCEMTLD AFAAMACAEM LKGDLLKPSP KAWLQLVKNL STPLELVCSE GYLCDS GSM TRSVIQEVRA LWNRIFSIAL FVEHVLLGTE SHIPELSPLV TTYVSLLDKC LEEDSNLKTC RPFVAVMTTL CDCKDKA SK KFSRFGIQPC FICHGDAQDP VCLPCDHVYC LRCIQTWLIP GQMMCPYCLT DLPDKFSPTV SQDHRKAIEK HAQFRHMC N SFFVDLVSTM CFKDNTPPEK SVIDTLLSLL FVQKELLRDA SQKHREHTKS LSPFDDVVDQ TPVIRSVLLK LLLKYSFHE VKDYIQNYLT QLEKKAFLTE DKTELYLLFI SCLEDSVHQK TSAGCRNLEQ VLREEGHFLR TYSPGLQGQE PVRIASVEYL QEVARVRLC LDLAADFLSE LQEGSELAED KRRFLKHVEE FCTRVNNDWH RVYLVRKLSS QRGMEFVQSF SKQGHPCQWV F PRKVIAQQ KDHVSLMDRY LVHGNEYKAV RDATAKAVLE CKTLDIGNAL MACRSPKPQQ TAYLLLALYT EVAALYRSPN GS LHPEAKQ LEAVNKFIKE SKILSDPNIR CFARSLVDNT LPLLKIRSAN SILKGTVTEM AVHVATILLC GHNQILKPLR NLA FYPVNM ANAFLPTMPE DLLVHARTWR GLENVTWYTC PRGHPCSVGE CGRPMQESTC LDCGLPVGGL NHTPHEGFSA IRNN EDRTQ TGHVLGSPQS SGVAEVSDRG QSPVVFILTR LLTHLAMLVG ATHNPQALTV IIKPWVQDPQ GFLQQHIQRD LEQLT KMLG RSADETIHVV HLILSSLLRV QSHGVLNFNA ELSTKGCRNN WEKHFETLLL RELKHLDKNL PAINALISQD ERISSN PVT KIIYGDPATF LPHLPQKSII HCSKIWSCRR KITVEYLQHI VEQKNGKETV PVLWHFLQKE AELRLVKFLP EILALQR DL VKQFQNVSRV EYSSIKGFIH SHSSDGLRKL 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分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHEPES
200.0 mMpotassium chlorideKCl
0.25 mMTECEP
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.01 kPa
詳細: SCD 005 Sputter Coater (BAL-TEC) grid sitting on a metallic mesh during glow discharge
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: LEICA EM GP
詳細: blot for 1.5 seconds using using Whatman Filter Paper Grade 1.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 130000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6561 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 47.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4)
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類クラス数: 10 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 374000

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6tay:
Mouse RNF213 mutant R4753K modeling the Moyamoya-disease-related Human variant R4810K

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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