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- EMDB-9998: Cryo-EM structure of human MLL1-ubNCP complex (3.2 angstrom) -

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データベース: EMDB / ID: EMD-9998
タイトルCryo-EM structure of human MLL1-ubNCP complex (3.2 angstrom)
マップデータ
試料Human MLL1 complex associated with an H2B-monoubiquitinated nucleosome (3.2 angstrom)
  • Human MLL1KMT2A
  • H2B-monoubiquitinated nucleosome
  • Histone H3
  • Histone H4
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • (nucleic-acid核酸) x 2
  • Histone-lysine N-methyltransferase 2A
  • Retinoblastoma-binding protein 5
  • WD repeat-containing protein 5
  • Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
  • Ubiquitinユビキチン
  • (ligandリガンド) x 4
機能・相同性
機能・相同性情報


ISG15 antiviral mechanism / Activation of NF-kappaB in B cells / Translesion Synthesis by POLH / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion synthesis by REV1 / Hedgehog ligand biogenesis / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / ER-Phagosome pathway / Stimuli-sensing channels ...ISG15 antiviral mechanism / Activation of NF-kappaB in B cells / Translesion Synthesis by POLH / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion synthesis by REV1 / Hedgehog ligand biogenesis / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / ER-Phagosome pathway / Stimuli-sensing channels / PKMTs methylate histone lysines / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / FCERI mediated NF-kB activation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / RMTs methylate histone arginines / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Oncogene Induced Senescence / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Separation of Sister Chromatids / Selenocysteine synthesis / HATs acetylate histones / Glycogen synthesis / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Pink/Parkin Mediated Mitophagy / Regulation of FZD by ubiquitination / Degradation of DVL / Degradation of AXIN / Asymmetric localization of PCP proteins / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / TAK1 activates NFkB by phosphorylation and activation of IKKs complex / Circadian Clock / ABC-family proteins mediated transport / Myoclonic epilepsy of Lafora / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Downregulation of ERBB4 signaling / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Assembly Of The HIV Virion / NOD1/2 Signaling Pathway / Budding and maturation of HIV virion / Peptide chain elongation / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Membrane binding and targetting of GAG proteins / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Downstream TCR signaling / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / NF-kB is activated and signals survival / p75NTR recruits signalling complexes / NRIF signals cell death from the nucleus / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Viral mRNA Translation / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / EGFR downregulation / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Vpu mediated degradation of CD4 / TNFR1-induced NFkappaB signaling pathway / Translation initiation complex formation / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Downregulation of ERBB2 signaling / Clathrin-mediated endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Eukaryotic Translation Termination / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Ribosomal scanning and start codon recognition / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Formation of a pool of free 40S subunits / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Stabilization of p53 / G2/M Checkpoints / Cyclin D associated events in G1
Ubiquitin domain profile. / Histone H2A signature. / Histone H3 signature 2. / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Histone H2B signature. / Histone H3 signature 1. / Ubiquitin domain signature. / Histone H4 signature. / C-terminus of histone H2A / Bromodomain profile. ...Ubiquitin domain profile. / Histone H2A signature. / Histone H3 signature 2. / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Histone H2B signature. / Histone H3 signature 1. / Ubiquitin domain signature. / Histone H4 signature. / C-terminus of histone H2A / Bromodomain profile. / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / F/Y rich C-terminus / F/Y-rich N-terminus / CXXC zinc finger domain / Ribosomal protein S27a / SET domain / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / SPRY domain / FYR domain FYRC motif profile. / Extended PHD (ePHD) domain profile. / FYR domain FYRN motif profile. / Zinc finger CXXC-type profile. / Post-SET domain profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / SET domain profile. / B30.2/SPRY domain profile. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / PHD-finger / WD domain, G-beta repeat / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Ubiquitin conserved site / Histone H4, conserved site / Zinc finger, PHD-finger / WD40 repeat, conserved site / WD40-repeat-containing domain / Methyltransferase, trithorax / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Zinc-binding ribosomal protein / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Histone H2A/H2B/H3 / TATA box binding protein associated factor (TAF) / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Ubiquitin family / WD40-repeat-containing protein Swd3/WDR5 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, ePHD domain / S27a-like superfamily / Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / Histone H2A, C-terminal domain / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / Bromodomain-like superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / CENP-T/Histone H4, histone fold / Extended PHD (ePHD) domain / Histone H2A conserved site / FY-rich, N-terminal / FY-rich, C-terminal / SPRY domain / Post-SET domain / Histone H3/CENP-A / Ubiquitin-like domain / Histone H2B / SET domain / Bromodomain / Zinc finger, CXXC-type / Histone H2A / Ribosomal protein S27a / Zinc finger, PHD-type / Histone H4 / B30.2/SPRY domain / WD40リピート
Histone H3 / Histone H2B 1.1 / WD repeat-containing protein 5 / Histone H4 / Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a / Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Retinoblastoma-binding protein 5 / Histone H2A / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Huang J / Xue H / Yao T
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number
National Science Foundation (China) 中国
引用ジャーナル: Nature / : 2019
タイトル: Structural basis of nucleosome recognition and modification by MLL methyltransferases.
著者: Han Xue / Tonghui Yao / Mi Cao / Guanjun Zhu / Yan Li / Guiyong Yuan / Yong Chen / Ming Lei / Jing Huang /
要旨: Methyltransferases of the mixed-lineage leukaemia (MLL) family-which include MLL1, MLL2, MLL3, MLL4, SET1A and SET1B-implement methylation of histone H3 on lysine 4 (H3K4), and have critical and ...Methyltransferases of the mixed-lineage leukaemia (MLL) family-which include MLL1, MLL2, MLL3, MLL4, SET1A and SET1B-implement methylation of histone H3 on lysine 4 (H3K4), and have critical and distinct roles in the regulation of transcription in haematopoiesis, adipogenesis and development. The C-terminal catalytic SET (Su(var.)3-9, enhancer of zeste and trithorax) domains of MLL proteins are associated with a common set of regulatory factors (WDR5, RBBP5, ASH2L and DPY30) to achieve specific activities. Current knowledge of the regulation of MLL activity is limited to the catalysis of histone H3 peptides, and how H3K4 methyl marks are deposited on nucleosomes is poorly understood. H3K4 methylation is stimulated by mono-ubiquitination of histone H2B on lysine 120 (H2BK120ub1), a prevalent histone H2B mark that disrupts chromatin compaction and favours open chromatin structures, but the underlying mechanism remains unknown. Here we report cryo-electron microscopy structures of human MLL1 and MLL3 catalytic modules associated with nucleosome core particles that contain H2BK120ub1 or unmodified H2BK120. These structures demonstrate that the MLL1 and MLL3 complexes both make extensive contacts with the histone-fold and DNA regions of the nucleosome; this allows ease of access to the histone H3 tail, which is essential for the efficient methylation of H3K4. The H2B-conjugated ubiquitin binds directly to RBBP5, orienting the association between MLL1 or MLL3 and the nucleosome. The MLL1 and MLL3 complexes display different structural organizations at the interface between the WDR5, RBBP5 and MLL1 (or the corresponding MLL3) subunits, which accounts for the opposite roles of WDR5 in regulating the activity of the two enzymes. These findings transform our understanding of the structural basis for the regulation of MLL activity at the nucleosome level, and highlight the pivotal role of nucleosome regulation in histone-tail modification.
構造検証レポートPDB-ID: 6kiu

簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2019年7月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年9月11日-
マップ公開2019年9月11日-
更新2019年11月6日-
現状2019年11月6日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: : PDB-6kiu
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9998.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 75.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 270 pix.
= 294.3 Å
1.09 Å/pix.
x 270 pix.
= 294.3 Å
1.09 Å/pix.
x 270 pix.
= 294.3 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.012 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.09355743 - 0.16271995
平均 (標準偏差)-0.00001254022 (±0.004828479)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
Dimensions270270270
Spacing270270270
セルA=B=C: 294.30002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.091.091.09
M x/y/z270270270
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z294.300294.300294.300
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS270270270
D min/max/mean-0.0940.163-0.000

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添付データ

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セグメンテーションマップ: #1

ファイルemd_9998_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 Human MLL1 complex associated with an H2B-monoubiquitinated nucle...

全体名称: Human MLL1 complex associated with an H2B-monoubiquitinated nucleosome (3.2 angstrom)
構成要素数: 18

+
構成要素 #1: タンパク質, Human MLL1 complex associated with an H2B-monoubiquitinate...

タンパク質名称: Human MLL1 complex associated with an H2B-monoubiquitinated nucleosome (3.2 angstrom)
組換発現: No

+
構成要素 #2: タンパク質, Human MLL1

タンパク質名称: Human MLL1KMT2A / 組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #3: タンパク質, H2B-monoubiquitinated nucleosome

タンパク質名称: H2B-monoubiquitinated nucleosome / 組換発現: No
由来生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
構成要素 #4: タンパク質, Histone H3

タンパク質名称: Histone H3 / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 15.30393 kDa
由来生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #5: タンパク質, Histone H4

タンパク質名称: Histone H4 / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 11.263231 kDa
由来生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #6: タンパク質, Histone H2A

タンパク質名称: Histone H2A / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 13.978241 kDa
由来生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #7: タンパク質, Histone H2B 1.1

タンパク質名称: Histone H2B 1.1 / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 13.498715 kDa
由来生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #8: nucleic-acid, DNA (145-MER)

核酸名称: DNA (145-MER) / クラス: DNA / Structure: OTHER / 合成: No
配列:
(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT) (DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC) (DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG) (DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA)(DA)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC) (DT)(DA)(DG)(DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA) (DG)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DT)(DC)(DC)(DG)(DA)
分子量理論値: 44.521367 kDa
由来生物種: synthetic construct (人工物)

+
構成要素 #9: nucleic-acid, DNA (145-MER)

核酸名称: DNA (145-MER) / クラス: DNA / Structure: OTHER / 合成: No
配列:
(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA) (DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA)(DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT) (DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC) (DG)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG) (DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DC)(DT)(DC)(DG)(DA)
分子量理論値: 44.992648 kDa
由来生物種: synthetic construct (人工物)

+
構成要素 #10: タンパク質, Histone-lysine N-methyltransferase 2A

タンパク質名称: Histone-lysine N-methyltransferase 2A / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 24.970539 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #11: タンパク質, Retinoblastoma-binding protein 5

タンパク質名称: Retinoblastoma-binding protein 5 / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 59.223477 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #12: タンパク質, WD repeat-containing protein 5

タンパク質名称: WD repeat-containing protein 5 / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 36.635438 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #13: タンパク質, Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2

タンパク質名称: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 60.288758 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #14: タンパク質, Ubiquitin

タンパク質名称: Ubiquitinユビキチン / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 8.622922 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #15: リガンド, S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

リガンド名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINES-アデノシル-L-ホモシステイン
個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 0.384411 kDa

+
構成要素 #16: リガンド, ZINC ION

リガンド名称: ZINC ION / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 6.540905 MDa

+
構成要素 #17: リガンド, LYSINE

リガンド名称: LYSINEリシン / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 0.147195 kDa

+
構成要素 #18: リガンド, GLUTAMINE

リガンド名称: GLUTAMINEグルタミン / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 0.146144 kDa

-
実験情報

-
試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 50 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ホルダモデル: OTHER
カメラ検出器: OTHER

-
画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C1 (非対称) / 投影像の数: 139535
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築

得られたモデル

+
万見について

-
お知らせ

-
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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