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万見
- PDB-7kog: Lethocerus Myosin II complete coiled-coil domain resolved in its ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kog
タイトルLethocerus Myosin II complete coiled-coil domain resolved in its native environment
要素Myosin heavy chain isoform Mhc_X1
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / striated muscle (横紋筋) / asynchronous flight muscle
生物種Lethocerus indicus (タイワンタガメ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.25 Å
データ登録者Rahmani, H. / Hu, Z. / Daneshparvar, N. / Taylor, D. / Taylor, K.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM30598 米国
American Heart Association20PRE35120273 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: The myosin II coiled-coil domain atomic structure in its native environment.
著者: Hamidreza Rahmani / Wen Ma / Zhongjun Hu / Nadia Daneshparvar / Dianne W Taylor / J Andrew McCammon / Thomas C Irving / Robert J Edwards / Kenneth A Taylor /
要旨: The atomic structure of the complete myosin tail within thick filaments isolated from flight muscle is described and compared to crystal structures of recombinant, human cardiac myosin tail segments. ...The atomic structure of the complete myosin tail within thick filaments isolated from flight muscle is described and compared to crystal structures of recombinant, human cardiac myosin tail segments. Overall, the agreement is good with three exceptions: the proximal S2, in which the filament has heads attached but the crystal structure doesn't, and skip regions 2 and 4. At the head-tail junction, the tail α-helices are asymmetrically structured encompassing well-defined unfolding of 12 residues for one myosin tail, ∼4 residues of the other, and different degrees of α-helix unwinding for both tail α-helices, thereby providing an atomic resolution description of coiled-coil "uncoiling" at the head-tail junction. Asymmetry is observed in the nonhelical C termini; one C-terminal segment is intercalated between ribbons of myosin tails, the other apparently terminating at Skip 4 of another myosin tail. Between skip residues, crystal and filament structures agree well. Skips 1 and 3 also agree well and show the expected α-helix unwinding and coiled-coil untwisting in response to skip residue insertion. Skips 2 and 4 are different. Skip 2 is accommodated in an unusual manner through an increase in α-helix radius and corresponding reduction in rise/residue. Skip 4 remains helical in one chain, with the other chain unfolded, apparently influenced by the acidic myosin C terminus. The atomic model may shed some light on thick filament mechanosensing and is a step in understanding the complex roles that thick filaments of all species undergo during muscle contraction.
履歴
登録2020年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月31日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
改定 1.22021年4月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-22975
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22975
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Myosin heavy chain isoform Mhc_X1
A: Myosin heavy chain isoform Mhc_X1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)450,4552
ポリマ－450,4552
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: No experiment was needed since the helical symmetry was observed in the cryoEM structure without prior assumption.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area47240 Å2
ΔGint-486 kcal/mol
Surface area158200 Å2

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要素

#1: タンパク質 Myosin heavy chain isoform Mhc_X1


分子量: 225227.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lethocerus indicus (タイワンタガメ)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Lethocerus flight muscle myosin filament / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT
詳細: The sample is a bipolar helical structure, with helical repeat 145 Angstrom and helical turn 33.98 degree. The sample has C4 symmetry. The map contains 6 unique features: myosin molecule with ...詳細: The sample is a bipolar helical structure, with helical repeat 145 Angstrom and helical turn 33.98 degree. The sample has C4 symmetry. The map contains 6 unique features: myosin molecule with completely resolved rods, 4 resolved non-myosin densities among the myosin rods and an annular region inside of annulus occupied by myosin rods that most likely contains paramyosin. The 4 non-myosin densities may contain parts of the proteins myofilin and flightin.
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量単位: KILODALTONS/NANOMETER / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Lethocerus indicus (タイワンタガメ) / 細胞内の位置: myofibril / 器官: myocyte / Organelle: Sarcomere / 組織: dorsal longitudinal indirect flight muscle
緩衝液pH: 6.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-64 (8k x 8k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3507
画像スキャン横: 8192 / 縦: 8192 / 動画フレーム数/画像: 34 / 利用したフレーム数/画像: 1-34

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
4GctfCTF補正
13cisTEM３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 173515 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00517496
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.65323341
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.6792324
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0372591
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0033166

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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