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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4131 | ||||||||||||
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タイトル | Structure of the mammalian ribosomal termination complex with eRF1 and eRF3. | ||||||||||||
マップデータ | Postprocess, sharpened map. | ||||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 translation termination factor activity / cytoplasmic translational termination / translation release factor complex / regulation of translational termination / translation release factor activity / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / sequence-specific mRNA binding / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay ...translation termination factor activity / cytoplasmic translational termination / translation release factor complex / regulation of translational termination / translation release factor activity / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / sequence-specific mRNA binding / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / ヒドロキシル化 / Eukaryotic Translation Termination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / cytosolic ribosome / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / G1/S transition of mitotic cell cycle / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / ribosome binding / 5S rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / ribonucleoprotein complex / GTPase activity / GTP binding / 核小体 / RNA binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Rabbit (ウサギ) / Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.65 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Shao S / Murray J / Brown A / Taunton J / Ramakrishnan V / Hegde RS | ||||||||||||
資金援助 | 英国, 3件
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引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2016 タイトル: Decoding Mammalian Ribosome-mRNA States by Translational GTPase Complexes. 著者: Sichen Shao / Jason Murray / Alan Brown / Jack Taunton / V Ramakrishnan / Ramanujan S Hegde / 要旨: In eukaryotes, accurate protein synthesis relies on a family of translational GTPases that pair with specific decoding factors to decipher the mRNA code on ribosomes. We present structures of the ...In eukaryotes, accurate protein synthesis relies on a family of translational GTPases that pair with specific decoding factors to decipher the mRNA code on ribosomes. We present structures of the mammalian ribosome engaged with decoding factor⋅GTPase complexes representing intermediates of translation elongation (aminoacyl-tRNA⋅eEF1A), termination (eRF1⋅eRF3), and ribosome rescue (Pelota⋅Hbs1l). Comparative analyses reveal that each decoding factor exploits the plasticity of the ribosomal decoding center to differentially remodel ribosomal proteins and rRNA. This leads to varying degrees of large-scale ribosome movements and implies distinct mechanisms for communicating information from the decoding center to each GTPase. Additional structural snapshots of the translation termination pathway reveal the conformational changes that choreograph the accommodation of decoding factors into the peptidyl transferase center. Our results provide a structural framework for how different states of the mammalian ribosome are selectively recognized by the appropriate decoding factor⋅GTPase complex to ensure translational fidelity. #1: ジャーナル: To Be Published タイトル: Decoding mammalian ribosome-mRNA states by translational GTPase complexes 著者: Shao S / Murray J / Brown A / Taunton J / Ramakrishnan V / Hegde RS | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_4131.map.gz | 13 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-4131-v30.xml emd-4131.xml | 102.2 KB 102.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_4131_fsc.xml | 14.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_4131.png | 185.8 KB | ||
その他 | emd_4131_half_map_1.map.gz emd_4131_half_map_2.map.gz | 245.2 MB 245.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4131 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4131 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 5lztMC 4129C 4130C 4132C 4133C 4134C 4135C 4136C 4137C 5lzsC 5lzuC 5lzvC 5lzwC 5lzxC 5lzyC 5lzzC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_4131.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Postprocess, sharpened map. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.34 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-ハーフマップ: Half map 1.
ファイル | emd_4131_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 1. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 2.
ファイル | emd_4131_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 2. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Affinity-purified 80S ribosome-nascent chain complex reconstitute...
+超分子 #1: Affinity-purified 80S ribosome-nascent chain complex reconstitute...
+分子 #1: uL2
+分子 #2: uL3
+分子 #3: uL4
+分子 #4: uL18
+分子 #5: eL6
+分子 #6: uL30
+分子 #7: eL8
+分子 #8: uL6
+分子 #9: uL16
+分子 #10: uL5
+分子 #11: eL13
+分子 #12: eL14
+分子 #13: eL15
+分子 #14: uL13
+分子 #15: uL22
+分子 #16: eL18
+分子 #17: eL19
+分子 #18: eL20
+分子 #19: eL21
+分子 #20: eL22
+分子 #21: uL14
+分子 #22: eL24
+分子 #23: uL23
+分子 #24: uL24
+分子 #25: eL27
+分子 #26: uL15
+分子 #27: eL29
+分子 #28: eL30
+分子 #29: eL31
+分子 #30: eL32
+分子 #31: eL33
+分子 #32: eL34
+分子 #33: uL29
+分子 #34: eL36
+分子 #35: eL37
+分子 #36: eL38
+分子 #37: eL39
+分子 #38: eL40
+分子 #39: eL41
+分子 #40: eL42
+分子 #41: eL43
+分子 #42: eL28
+分子 #43: uL10
+分子 #44: uL11
+分子 #45: Nascent chain
+分子 #52: uS2
+分子 #53: eS1
+分子 #54: uS5
+分子 #55: uS3
+分子 #56: eS4
+分子 #57: uS7
+分子 #58: eS6
+分子 #59: eS7
+分子 #60: eS8
+分子 #61: uS4
+分子 #62: eS10
+分子 #63: uS17
+分子 #64: eS12
+分子 #65: uS15
+分子 #66: uS11
+分子 #67: uS19
+分子 #68: uS9
+分子 #69: eS17
+分子 #70: uS13
+分子 #71: eS19
+分子 #72: uS10
+分子 #73: eS21
+分子 #74: uS8
+分子 #75: uS12
+分子 #76: eS24
+分子 #77: eS25
+分子 #78: eS26
+分子 #79: eS27
+分子 #80: eS28
+分子 #81: uS14
+分子 #82: eS30
+分子 #83: eS31
+分子 #84: RACK1
+分子 #86: eRF1
+分子 #87: eRF3a
+分子 #46: P-site tRNA
+分子 #47: E-site tRNA
+分子 #48: 28S ribosomal RNA
+分子 #49: 5S ribosomal RNA
+分子 #50: 5.8S ribosomal RNA
+分子 #51: 18S ribosomal RNA
+分子 #85: mRNA (UGA stop codon)
+分子 #88: MAGNESIUM ION
+分子 #89: ZINC ION
+分子 #90: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.2 mg/mL | |||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.4 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 5.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III 詳細: 3 ul aliquots were applied to the grid and incubated for 30 s, before blotting for 3s to remove excess solution.. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率(補正後): 104478 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 倍率(公称値): 59000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / 実像数: 2611 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 30.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: RECIPROCAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 63.3 / 当てはまり具合の基準: FSCaverage |
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得られたモデル | PDB-5lzt: |