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- EMDB-23048: Cryo-EM structure of human Factor V at 3.3 Angstrom resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23048
タイトルCryo-EM structure of human Factor V at 3.3 Angstrom resolution
マップデータ
試料
  • 複合体: human Factor V
    • タンパク質・ペプチド: Coagulation factor V凝固・線溶系
機能・相同性
機能・相同性情報


response to vitamin K / Α顆粒 / Cargo concentration in the ER / 循環器 / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / Post-translational protein phosphorylation ...response to vitamin K / Α顆粒 / Cargo concentration in the ER / 循環器 / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / Post-translational protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / extracellular vesicle / 凝固・線溶系 / Platelet degranulation / copper ion binding / 小胞体 / extracellular space / extracellular region / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Coagulation factor 5/8-like / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Multicopper oxidases, conserved site / Multicopper oxidases signature 1. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Multicopper oxidase, N-terminal ...Coagulation factor 5/8-like / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Multicopper oxidases, conserved site / Multicopper oxidases signature 1. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxin / Galactose-binding-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Coagulation factor V
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Ruben EA / Di Cera E
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI) 米国
引用ジャーナル: Blood / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structures of human coagulation factors V and Va.
著者: Eliza A Ruben / Michael J Rau / James A J Fitzpatrick / Enrico Di Cera /
要旨: Coagulation factor V (fV) is the precursor of fVa, which, together with fXa, Ca2+, and phospholipids, defines the prothrombinase complex and activates prothrombin in the penultimate step of the ...Coagulation factor V (fV) is the precursor of fVa, which, together with fXa, Ca2+, and phospholipids, defines the prothrombinase complex and activates prothrombin in the penultimate step of the coagulation cascade. We solved the cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structures of human fV and fVa at atomic (3.3 Å) and near-atomic (4.4 Å) resolution, respectively. The structure of fV reveals the entire A1-A2-B-A3-C1-C2 assembly, but with a surprisingly disordered B domain. The C1 and C2 domains provide a platform for interaction with phospholipid membranes and support the A1 and A3 domains, with the A2 domain sitting on top of them. The B domain is highly dynamic and visible only for short segments connecting to the A2 and A3 domains. The A2 domain reveals all sites of proteolytic processing by thrombin and activated protein C, a partially buried epitope for binding fXa, and fully exposed epitopes for binding activated protein C and prothrombin. Removal of the B domain and activation to fVa exposes the sites of cleavage by activated protein C at R306 and R506 and produces increased disorder in the A1-A2-A3-C1-C2 assembly, especially in the C-terminal acidic portion of the A2 domain that is responsible for prothrombin binding. Ordering of this region and full exposure of the fXa epitope emerge as necessary steps in the assembly of the prothrombin-prothrombinase complex. These structures offer molecular context for the function of fV and fVa and pioneer the analysis of coagulation factors by cryo-EM.
履歴
登録2020年11月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年3月10日-
マップ公開2021年3月10日-
更新2021年6月16日-
現状2021年6月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.43
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.43
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7kve
  • 表面レベル: 0.43
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23048.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23048.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 98.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.43 / ムービー #1: 0.43
最小 - 最大-1.628795 - 2.803443
平均 (標準偏差)0.00015107563 (±0.06669357)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ296296296
Spacing296296296
セルA=B=C: 325.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z296296296
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z325.600325.600325.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS296296296
D min/max/mean-1.6292.8030.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_23048_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_23048_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_23048_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human Factor V

全体名称: human Factor V
要素
  • 複合体: human Factor V
    • タンパク質・ペプチド: Coagulation factor V凝固・線溶系

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超分子 #1: human Factor V

超分子名称: human Factor V / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Coagulation factor V

分子名称: Coagulation factor V / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human (ヒト)
分子量理論値: 248.973234 KDa
配列文字列: AQLRQFYVAA QGISWSYRPE PTNSSLNLSV TSFKKIVYRE YEPYFKKEKP QSTISGLLGP TLYAEVGDII KVHFKNKADK PLSIHPQGI RYSKLSEGAS YLDHTFPAEK MDDAVAPGRE YTYEWSISED SGPTHDDPPC LTHIYYSHEN LIEDFNSGLI G PLLICKKG ...文字列:
AQLRQFYVAA QGISWSYRPE PTNSSLNLSV TSFKKIVYRE YEPYFKKEKP QSTISGLLGP TLYAEVGDII KVHFKNKADK PLSIHPQGI RYSKLSEGAS YLDHTFPAEK MDDAVAPGRE YTYEWSISED SGPTHDDPPC LTHIYYSHEN LIEDFNSGLI G PLLICKKG TLTEGGTQKT FDKQIVLLFA VFDESKSWSQ SSSLMYTVNG YVNGTMPDIT VCAHDHISWH LLGMSSGPEL FS IHFNGQV LEQNHHKVSA ITLVSATSTT ANMTVGPEGK WIISSLTPKH LQAGMQAYID IKNCPKKTRN LKKITREQRR HMK RWEYFI AAEEVIWDYA PVIPANMDKK YRSQHLDNFS NQIGKHYKKV MYTQYEDESF TKHTVNPNMK EDGILGPIIR AQVR DTLKI VFKNMASRPY SIYPHGVTFS PYEDEVNSSF TSGRNNTMIR AVQPGETYTY KWNILEFDEP TENDAQCLTR PYYSD VDIM RDIASGLIGL LLICKSRSLD RRGIQRAADI EQQAVFAVFD ENKSWYLEDN INKFCENPDE VKRDDPKFYE SNIMST ING YVPESITTLG FCFDDTVQWH FCSVGTQNEI LTIHFTGHSF IYGKRHEDTL TLFPMRGESV TVTMDNVGTW MLTSMNS SP RSKKLRLKFR DVKCIPDDDE DSYEIFEPPE STVMATRKMH DRLEPEDEES DADYDYQNRL AAALGIRSFR NSSLNQEE E EFNLTALALE NGTEFVSSNT DIIVGSNYSS PSNISKFTVN NLAEPQKAPS HQQATTAGSP LRHLIGKNSV LNSSTAEHS SPYSEDPIED PLQPDVTGIR LLSLGAGEFK SQEHAKHKGP KVERDQAAKH RFSWMKLLAH KVGRHLSQDT GSPSGMRPWE DLPSQDTGS PSRMRPWKDP PSDLLLLKQS NSSKILVGRW HLASEKGSYE IIQDTDEDTA VNNWLISPQN ASRAWGESTP L ANKPGKQS GHPKFPRVRH KSLQVRQDGG KSRLKKSQFL IKTRKKKKEK HTHHAPLSPR TFHPLRSEAY NTFSERRLKH SL VLHKSNE TSLPTDLNQT LPSMDFGWIA SLPDHNQNSS NDTGQASCPP GLYQTVPPEE HYQTFPIQDP DQMHSTSDPS HRS SSPELS EMLEYDRSHK SFPTDISQMS PSSEHEVWQT VISPDLSQVT LSPELSQTNL SPDLSHTTLS PELIQRNLSP ALGQ MPISP DLSHTTLSPD LSHTTLSLDL SQTNLSPELS QTNLSPALGQ MPLSPDLSHT TLSLDFSQTN LSPELSHMTL SPELS QTNL SPALGQMPIS PDLSHTTLSL DFSQTNLSPE LSQTNLSPAL GQMPLSPDPS HTTLSLDLSQ TNLSPELSQT NLSPDL SEM PLFADLSQIP LTPDLDQMTL SPDLGETDLS PNFGQMSLSP DLSQVTLSPD ISDTTLLPDL SQISPPPDLD QIFYPSE SS QSLLLQEFNE SFPYPDLGQM PSPSSPTLND TFLSKEFNPL VIVGLSKDGT DYIEIIPKEE VQSSEDDYAE IDYVPYDD P YKTDVRTNIN SSRDPDNIAA WYLRSNNGNR RNYYIAAEEI SWDYSEFVQR ETDIEDSDDI PEDTTYKKVV FRKYLDSTF TKRDPRGEYE EHLGILGPII RAEVDDVIQV RFKNLASRPY SLHAHGLSYE KSSEGKTYED DSPEWFKEDN AVQPNSSYTY VWHATERSG PESPGSACRA WAYYSAVNPE KDIHSGLIGP LLICQKGILH KDSNMPMDMR EFVLLFMTFD EKKSWYYEKK S RSSWRLTS SEMKKSHEFH AINGMIYSLP GLKMYEQEWV RLHLLNIGGS QDIHVVHFHG QTLLENGNKQ HQLGVWPLLP GS FKTLEMK ASKPGWWLLN TEVGENQRAG MQTPFLIMDR DCRMPMGLST GIISDSQIKA SEFLGYWEPR LARLNNGGSY NAW SVEKLA AEFASKPWIQ VDMQKEVIIT GIQTQGAKHY LKSCYTTEFY VAYSSNQINW QIFKGNSTRN VMYFNGNSDA STIK ENQFD PPIVARYIRI SPTRAYNRPT LRLELQGCEV NGCSTPLGME NGKIENKQIT ASSFKKSWWG DYWEPFRARL NAQGR VNAW QAKANNNKQW LEIDLLKIKK ITAIITQGCK SLSSEMYVKS YTIHYSEQGV EWKPYRLKSS MVDKIFEGNT NTKGHV KNF FNPPIISRFI RVIPKTWNQS IALRLELFGC DIY

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 1.65 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 299182

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-7kve:
Cryo-EM structure of human Factor V at 3.3 Angstrom resolution

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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