+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-2026 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of the proteasome subunit Rpn1 | |||||||||
マップデータ | Map of the proteasome subunit Rpn1 from S. cerevisiae | |||||||||
試料 |
| |||||||||
キーワード | proteasome / rpn1 / 19S subunit | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 25.0 Å | |||||||||
データ登録者 | He J / Kulkarni K / daFonseca P / Krutauz D / Glickman M / Barford D / Morris E | |||||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2012 タイトル: The structure of the 26S proteasome subunit Rpn2 reveals its PC repeat domain as a closed toroid of two concentric α-helical rings. 著者: Jun He / Kiran Kulkarni / Paula C A da Fonseca / Dasha Krutauz / Michael H Glickman / David Barford / Edward P Morris / 要旨: The 26S proteasome proteolyses ubiquitylated proteins and is assembled from a 20S proteolytic core and two 19S regulatory particles (19S-RP). The 19S-RP scaffolding subunits Rpn1 and Rpn2 function to ...The 26S proteasome proteolyses ubiquitylated proteins and is assembled from a 20S proteolytic core and two 19S regulatory particles (19S-RP). The 19S-RP scaffolding subunits Rpn1 and Rpn2 function to engage ubiquitin receptors. Rpn1 and Rpn2 are characterized by eleven tandem copies of a 35-40 amino acid repeat motif termed the proteasome/cyclosome (PC) repeat. Here, we reveal that the eleven PC repeats of Rpn2 form a closed toroidal structure incorporating two concentric rings of α helices encircling two axial α helices. A rod-like N-terminal domain consisting of 17 stacked α helices and a globular C-terminal domain emerge from one face of the toroid. Rpn13, an ubiquitin receptor, binds to the C-terminal 20 residues of Rpn2. Rpn1 adopts a similar conformation to Rpn2 but differs in the orientation of its rod-like N-terminal domain. These findings have implications for understanding how 19S-RPs recognize, unfold, and deliver ubiquitylated substrates to the 20S core. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_2026.map.gz | 1.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-2026-v30.xml emd-2026.xml | 7.9 KB 7.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd-2026.png | 115.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-2026 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-2026 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_2026_validation.pdf.gz | 179.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_2026_full_validation.pdf.gz | 178.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_2026_validation.xml.gz | 5.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-2026 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-2026 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_2026.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Map of the proteasome subunit Rpn1 from S. cerevisiae | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.173 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Rpn1
全体 | 名称: Rpn1 |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1000: Rpn1
超分子 | 名称: Rpn1 / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1 |
---|---|
分子量 | 理論値: 109.492 KDa |
-分子 #1: Rpn1
分子 | 名称: Rpn1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Rpn1 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast |
分子量 | 理論値: 109.492 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.1 mg/mL |
---|---|
染色 | タイプ: NEGATIVE / 詳細: 2% uranyl acetate |
グリッド | 詳細: Carbon film on quantifoil |
凍結 | 凍結剤: NONE / 装置: OTHER |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
---|---|
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k) 実像数: 71 / 平均電子線量: 100 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 0.9 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 80000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC |
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic |
---|