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- EMDB-11238: Respiratory complex I from Thermus thermophilus, NAD+ dataset, mi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11238
タイトルRespiratory complex I from Thermus thermophilus, NAD+ dataset, minor stateNADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型)
マップデータPostprocessed map, NAD dataset, minor state
試料
  • 複合体: Respiratory complex I from Thermus thermophilusNADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型)
    • タンパク質・ペプチド: x 15種
  • リガンド: x 2種
キーワードRespiratory chain (電子伝達系) / complex I (NADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型)) / NADH:ubiquinone oxidoreductase / electron transfer (電子移動反応) / proton translocation / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / respiratory chain complex I / molybdopterin cofactor binding / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / iron-sulfur cluster assembly / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / ferric iron binding ...トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / respiratory chain complex I / molybdopterin cofactor binding / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / iron-sulfur cluster assembly / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / ferric iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
NADH-quinone oxidoreductase, subunit15 / NADH-quinone oxidoreductase, subunit 15 superfamily / NADH-quinone oxidoreductase chain 15 / Frataxin/CyaY superfamily / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain ...NADH-quinone oxidoreductase, subunit15 / NADH-quinone oxidoreductase, subunit 15 superfamily / NADH-quinone oxidoreductase chain 15 / Frataxin/CyaY superfamily / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / NADH dehydrogenase, subunit C / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / NADH-plastoquinone oxidoreductase, chain 5 subgroup / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / NADH-quinone oxidoreductase, chain M/4 / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/K / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 6 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminal / NADH-quinone oxidoreductase, chain 5-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminus / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/Mnh complex subunit C1-like / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 4L / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 3 superfamily / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 2. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADHデヒドロゲナーゼ / NuoE domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / Proton-conducting membrane transporter / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NADH-quinone oxidoreductase subunit 7 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 6 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 5 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 4 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 2 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 1 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 9 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 10 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 11 ...NADH-quinone oxidoreductase subunit 7 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 6 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 5 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 4 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 2 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 1 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 9 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 10 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 11 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 12 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 13 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 14 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 15 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 8
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.5 Å
データ登録者Kaszuba K / Tambalo M
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105674180 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Key role of quinone in the mechanism of respiratory complex I.
著者: Javier Gutiérrez-Fernández / Karol Kaszuba / Gurdeep S Minhas / Rozbeh Baradaran / Margherita Tambalo / David T Gallagher / Leonid A Sazanov /
要旨: Complex I is the first and the largest enzyme of respiratory chains in bacteria and mitochondria. The mechanism which couples spatially separated transfer of electrons to proton translocation in ...Complex I is the first and the largest enzyme of respiratory chains in bacteria and mitochondria. The mechanism which couples spatially separated transfer of electrons to proton translocation in complex I is not known. Here we report five crystal structures of T. thermophilus enzyme in complex with NADH or quinone-like compounds. We also determined cryo-EM structures of major and minor native states of the complex, differing in the position of the peripheral arm. Crystal structures show that binding of quinone-like compounds (but not of NADH) leads to a related global conformational change, accompanied by local re-arrangements propagating from the quinone site to the nearest proton channel. Normal mode and molecular dynamics analyses indicate that these are likely to represent the first steps in the proton translocation mechanism. Our results suggest that quinone binding and chemistry play a key role in the coupling mechanism of complex I.
履歴
登録2020年6月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月2日-
マップ公開2020年9月2日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.147
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.147
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6zjy
  • 表面レベル: 0.147
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11238.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11238.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Postprocessed map, NAD dataset, minor state
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.72 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.147 / ムービー #1: 0.147
最小 - 最大-0.22301836 - 0.7051331
平均 (標準偏差)-0.0000042436586 (±0.013477593)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 880.64 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.721.721.72
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z880.640880.640880.640
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-0.2230.705-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Respiratory complex I from Thermus thermophilus

全体名称: Respiratory complex I from Thermus thermophilusNADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型)
要素
  • 複合体: Respiratory complex I from Thermus thermophilusNADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型)
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit 1NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit 2NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit 3NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit 4NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit 5NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit 6NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit 9NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit 15NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit 7NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit 10NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit 11NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit 12NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit 13NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit 14NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit 8NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER鉄・硫黄クラスター
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

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超分子 #1: Respiratory complex I from Thermus thermophilus

超分子名称: Respiratory complex I from Thermus thermophilus / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#15
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
株: HB8
分子量理論値: 530 KDa

+
分子 #1: NADH-quinone oxidoreductase subunit 1

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
分子量理論値: 48.693715 KDa
配列文字列: MTGPILSGLD PRFERTLYAH VGKEGSWTLD YYLRHGGYET AKRVLKEKTP DEVIEEVKRS GLRGRGGAGF PTGLKWSFMP KDDGKQHYL ICNADESEPG SFKDRYILED VPHLLIEGMI LAGYAIRATV GYIYVRGEYR RAADRLEQAI KEARARGYLG K NLFGTDFS ...文字列:
MTGPILSGLD PRFERTLYAH VGKEGSWTLD YYLRHGGYET AKRVLKEKTP DEVIEEVKRS GLRGRGGAGF PTGLKWSFMP KDDGKQHYL ICNADESEPG SFKDRYILED VPHLLIEGMI LAGYAIRATV GYIYVRGEYR RAADRLEQAI KEARARGYLG K NLFGTDFS FDLHVHRGAG AYICGEETAL MNSLEGLRAN PRLKPPFPAQ SGLWGKPTTI NNVETLASVV PIMERGADWF AQ MGTEQSK GMKLYQISGP VKRPGVYELP MGTTFRELIY EWAGGPLEPI QAIIPGGSST PPLPFTEEVL DTPMSYEHLQ AKG SMLGTG GVILIPERVS MVDAMWNLTR FYAHESCGKC TPCREGVAGF MVNLFAKIGT GQGEEKDVEN LEALLPLIEG RSFC PLADA AVWPVKGSLR HFKDQYLALA REKRPVPRPS LWR

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit 1

+
分子 #2: NADH-quinone oxidoreductase subunit 2

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
分子量理論値: 20.309162 KDa
配列文字列:
MGFFDDKQDF LEETFAKYPP EGRRAAIMPL LRRVQQEEGW IRPERIEEIA RLVGTTPTEV MGVASFYSYY QFVPTGKYHL QVCATLSCK LAGAEELWDY LTETLGIGPG EVTPDGLFSV QKVECLGSCH TAPVIQVNDE PYVECVTRAR LEALLAGLRA G KRLEEIEL PGKCGHHVHE VEV

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit 2

+
分子 #3: NADH-quinone oxidoreductase subunit 3

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
分子量理論値: 86.656203 KDa
配列文字列: MVRVKVNDRI VEVPPGTSVM DAVFHAGYDV PLFCSEKHLS PIGACRMCLV RIGLPKKGPD GKPLLNEKGE PEIQWQPKLA ASCVTAVAD GMVVDTLSDV VREAQAGMVE FTLLNHPLDC PTCDKGGACE LQDRTVEYGL YEKYYQKGPL ELPVYTRFEF T RRHVDKHH ...文字列:
MVRVKVNDRI VEVPPGTSVM DAVFHAGYDV PLFCSEKHLS PIGACRMCLV RIGLPKKGPD GKPLLNEKGE PEIQWQPKLA ASCVTAVAD GMVVDTLSDV VREAQAGMVE FTLLNHPLDC PTCDKGGACE LQDRTVEYGL YEKYYQKGPL ELPVYTRFEF T RRHVDKHH PLSPFVILDR ERCIHCKRCV RYFEEVPGDE VLDFIERGVH TFIGTMDFGL PSGFSGNITD ICPVGALLDL TA RFRARNW EMEETPTTCA LCPVGCGITA DTRSGELLRI RAREVPEVNE IWICDAGRFG HEWADQNRLK TPLVRKEGRL VEA TWEEAF LALKEGLKEA RGEEVGLYLA HDATLEEGLL ASELAKALKT PHLDFQGRTA APASLFPPAS LEDLLQADFA LVLG DPTEE APILHLRLSE FVRDLKPPHR YNHGTPFADL QIKERMPRRT DKMALFAPYR APLMKWAAIH EVHRPGEERE ILLAL LGDK EGSEMVAKAK EAWEKAKNPV LILGAGVLQD TVAAERARLL AERKGAKVLA MTPAANARGL EAMGVLPGAK GASWDE PGA LYAYYGFVPP EEALKGKRFV VMHLSHLHPL AERYAHVVLP APTFYEKRGH LVNLEGRVLP LSPAPIENGE AEGALQV LA LLAEALGVRP PFRLHLEAQK ALKARKVPEA MGRLSFRLKE LRPKERKGAF YLRPTMWKAH QAVGKAQEAA RAELWAHP E TARAEALPEG AQVAVETPFG RVEARVVHRE DVPKGHLYLS ALGPAAGLRV EGRVLVPAGG EA

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit 3

+
分子 #4: NADH-quinone oxidoreductase subunit 4

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
分子量理論値: 46.428027 KDa
配列文字列: MREEFLEEIP LDAPPEEAKE LRTEVMTLNV GPQHPSTHGV LRLMVTLSGE EVLEVVPHIG YLHTGFEKTM EHRTYLQNIT YTPRMDYLH SFAHDLAYAL AVEKLLGAVV PPRAETIRVI LNELSRLASH LVFLGTGLLD LGALTPFFYA FRERETILDL F EWVTGQRF ...文字列:
MREEFLEEIP LDAPPEEAKE LRTEVMTLNV GPQHPSTHGV LRLMVTLSGE EVLEVVPHIG YLHTGFEKTM EHRTYLQNIT YTPRMDYLH SFAHDLAYAL AVEKLLGAVV PPRAETIRVI LNELSRLASH LVFLGTGLLD LGALTPFFYA FRERETILDL F EWVTGQRF HHNYIRIGGV KEDLPEEFVP ELKKLLEVLP HRIDEYEALF AESPIFYERA RGVGVIPPEV AIDLGLTGGS LR ASGVNYD VRKAYPYSGY ETYTFDVPLG ERGDVFDRML VRIREMRESV KIIKQALERL EPGPVRDPNP QITPPPRHLL ETS MEAVIY HFKHYTEGFH PPKGEVYVPT ESARGELGYY IVSDGGSMPY RVKVRAPSFV NLQSLPYACK GEQVPDMVAI IASL DPVMG DVDR

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit 4

+
分子 #5: NADH-quinone oxidoreductase subunit 5

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
分子量理論値: 23.893254 KDa
配列文字列: MRLERVLEEA RAKGYPIEDN GLGNLWVVLP RERFKEEMAH YKAMGFNFLA DIVGLDYLTY PDPRPERFAV VYELVSLPGW KDGDGSRFF VRVYVPEEDP RLPTVTDLWG SANFLEREVY DLFGIVFEGH PDLRKILTPE DLEGHPLRKD YPLGETPTLF R EGRYIIPA ...文字列:
MRLERVLEEA RAKGYPIEDN GLGNLWVVLP RERFKEEMAH YKAMGFNFLA DIVGLDYLTY PDPRPERFAV VYELVSLPGW KDGDGSRFF VRVYVPEEDP RLPTVTDLWG SANFLEREVY DLFGIVFEGH PDLRKILTPE DLEGHPLRKD YPLGETPTLF R EGRYIIPA EFRAALTGKD PGLTFYKGGS RKGYRSLWAD LKKAREVKG

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit 5

+
分子 #6: NADH-quinone oxidoreductase subunit 6

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
分子量理論値: 20.262564 KDa
配列文字列:
MALKDLFERD VQELEREGIL FTTLEKLVAW GRSNSLWPAT FGLACCAIEM MASTDARNDL ARFGSEVFRA SPRQADVMIV AGRLSKKMA PVMRRVWEQM PDPKWVISMG ACASSGGMFN NYAIVQNVDS VVPVDVYVPG CPPRPEALIY AVMQLQKKVR G QAYNERGE RLPPVAAWKR TRG

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit 6

+
分子 #7: NADH-quinone oxidoreductase subunit 9

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit 9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
分子量理論値: 20.106309 KDa
配列文字列:
MTLKALAQSL GITLKYLFSK PVTVPYPDAP VALKPRFHGR HVLTRHPNGL EKCIGCSLCA AACPAYAIYV EPAENDPENP VSAGERYAK VYEINMLRCI FCGLCEEACP TGAIVLGYDF EMADYEYSDL VYGKEDMLVD VVGTKPQRRE AKRTGKPVKV G YVVPYVRP ELEGFKAPTE GGKR

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit 9

+
分子 #8: NADH-quinone oxidoreductase subunit 15

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit 15 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
分子量理論値: 14.812074 KDa
配列文字列:
MSASSERELY EAWVELLSWM REYAQAKGVR FEKEADFPDF IYRMERPYDL PTTIMTASLS DGLGEPFLLA DVSPRHAKLK RIGLRLPRA HIHLHAHYEP GKGLVTGKIP LTKERFFALA DRAREALAFA

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit 15

+
分子 #9: NADH-quinone oxidoreductase subunit 7

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
分子量理論値: 13.154656 KDa
配列文字列:
MAPIQEYVGT LIYVGVALFI GVAALLVGAL LGPKKPGRAK LMPYESGNDP AGEVKRFPVH FYVVAMLFIL FDVEVAFLWP YAVSAGGLG LYGFLGVLAF TLLLFVGFLY EWWKGVMRWH

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit 7

+
分子 #10: NADH-quinone oxidoreductase subunit 10

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit 10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
分子量理論値: 18.56333 KDa
配列文字列:
MSLLEGLALF LLLLSGVLVV TLRNAIHAAL ALILNFLVLA GVYVALDARF LGFIQVIVYA GAIVVLFLFV IMLLFAAQGE IGFDPLVRS RPLAALLALG VAGILAAGLW GLDLAFTQDL KGGLPQALGP LLYGDWLFVL LAVGFLLMAA TVVAVALVEP G KASRAKEA EKREEVAR

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit 10

+
分子 #11: NADH-quinone oxidoreductase subunit 11

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit 11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
分子量理論値: 10.002788 KDa
配列文字列:
MSYLLTSALL FALGVYGVLT RRTAILVFLS IELMLNAANL SLVGFARAYG LDGQVAALMV IAVAAAEVAV GLGLIVAIFR HRESTAVDD LSELRG

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit 11

+
分子 #12: NADH-quinone oxidoreductase subunit 12

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit 12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
分子量理論値: 65.18993 KDa
配列文字列: MALLGTILLP LLGFALLGLF GKRMREPLPG VLASGLVLAS FLLGAGLLLS GGARFQAEWL PGIPFSLLLD NLSGFMLLIV TGVGFLIHV YAIGYMGGDP GYSRFFAYFN LFIAMMLTLV LADSYPVMFI GWEGVGLASF LLIGFWYKNP QYADSARKAF I VNRIGDLG ...文字列:
MALLGTILLP LLGFALLGLF GKRMREPLPG VLASGLVLAS FLLGAGLLLS GGARFQAEWL PGIPFSLLLD NLSGFMLLIV TGVGFLIHV YAIGYMGGDP GYSRFFAYFN LFIAMMLTLV LADSYPVMFI GWEGVGLASF LLIGFWYKNP QYADSARKAF I VNRIGDLG FMLGMAILWA LYGTLSISEL KEAMEGPLKN PDLLALAGLL LFLGAVGKSA QIPLMVWLPD AMAGPTPVSA LI HAATMVT AGVYLIARSS FLYSVLPDVS YAIAVVGLLT AAYGALSAFG QTDIKKIVAY STISQLGYMF LAAGVGAYWV ALF HVFTHA FFKALLFLAS GSVIHALGGE QDVRKMGGLW KHLPQTRWHA LIGALALGGL PLLSGFWSKD AILAATLTYP FGGV GFYVG ALLVAVLTAM YAMRWFVLVF LGEERGHHHP HEAPPVMLWP NHLLALGSVL AGYLALPHPL PNVLEPFLKP ALAEV EAHH LSLGAEWGLI ALSAAVALLG LWAGFVFFQR KVFPAWYLAF EAASREAFYV DRAYNALIVN PLKALAEALF YGDRGL LSG YFGLGGAARS LGQGLARLQT GYLRVYALLF VLGALLLLGV MRW

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit 12

+
分子 #13: NADH-quinone oxidoreductase subunit 13

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit 13 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
分子量理論値: 49.247117 KDa
配列文字列: MVVLAVLLPV VFGALLLLGL PRALGVLGAG LSFLLNLYLF LTHPGGVAHA FQAPLLPGAG VYWAFGLDGL SALFFLTIAL TVFLGALVA RVEGRFLGLA LLMEGLLLGL FAARDLLVFY VFFEAALIPA LLMLYLYGGE GRTRALYTFV LFTLVGSLPM L AAVLGARL ...文字列:
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UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit 13

+
分子 #14: NADH-quinone oxidoreductase subunit 14

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit 14 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 14 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
分子量理論値: 44.463895 KDa
配列文字列: MTLAILAVFS VALTLLGFVL PPQGVKRATL LGLALALASL LLTWGKPFAF GPYAVDGVSQ VFTLLALLGA LWTVGLVRSG RFEFYLLVL YAALGMHLLA STRHLLLMLV ALEALSLPLY ALATWRRGQG LEAALKYFLL GALAAAFFLY GAALFYGATG S LVLGAPGE ...文字列:
MTLAILAVFS VALTLLGFVL PPQGVKRATL LGLALALASL LLTWGKPFAF GPYAVDGVSQ VFTLLALLGA LWTVGLVRSG RFEFYLLVL YAALGMHLLA STRHLLLMLV ALEALSLPLY ALATWRRGQG LEAALKYFLL GALAAAFFLY GAALFYGATG S LVLGAPGE GPLYALALGL LLVGLGFKAA LAPFHFWTPD VYQGSPTPVV LFMATSVKAA AFAALLRVAA PPEALALLVA LS VVVGNLA ALAQKEAKRL LAYSSIAHAG YMALALYTGN AQALGFYLLT YVLATGLAFA VLSQISPDRV PLEALRGLYR KDP LLGLAF LVAMLSLLGL PPLAGFWGKY LAFAEAARAG AWGVLVLALV TSAVSAYYYL GLGLAVFARP EETPFRPGPP WARA AVVAA GVLLLALGLL PGLVLPALAA GG

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit 14

+
分子 #15: NADH-quinone oxidoreductase subunit 8

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 15 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
分子量理論値: 41.034523 KDa
配列文字列: MTWSYPVDPY WMVALKALLV VVGLLTAFAF MTLIERRLLA RFQVRMGPNR VGPFGLLQPL ADAIKSIFKE DIVVAQADRF LFVLAPLIS VVFALLAFGL IPFGPPGSFF GYQPWVINLD LGILYLFAVS ELAVYGIFLS GWASGSKYSL LGSLRSSASL I SYELGLGL ...文字列:
MTWSYPVDPY WMVALKALLV VVGLLTAFAF MTLIERRLLA RFQVRMGPNR VGPFGLLQPL ADAIKSIFKE DIVVAQADRF LFVLAPLIS VVFALLAFGL IPFGPPGSFF GYQPWVINLD LGILYLFAVS ELAVYGIFLS GWASGSKYSL LGSLRSSASL I SYELGLGL ALLAPVLLVG SLNLNDIVNW QKEHGWLFLY AFPAFLVYLI ASMAEAARTP FDLPEAEQEL VGGYHTEYSS IK WALFQMA EYIHFITASA LIPTLFLGGW TMPVLEVPYL WMFLKIAFFL FFFIWIRATW FRLRYDQLLR FGWGFLFPLA LLW FLVTAL VVALDLPRTY LLYLSALSFL VLLGAVLYTP KPARKGGGA

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit 8

+
分子 #16: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 16 / コピー数: 7 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄 / 鉄・硫黄クラスター

+
分子 #17: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 17 / コピー数: 2 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度6.0 mg/mL
緩衝液pH: 6
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III
詳細with 5 mM NAD+

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-34 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 710 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 34.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 91000
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6y11

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 3次元分類クラス数: 2 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 29000
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6y11


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6zjy:
Respiratory complex I from Thermus thermophilus, NAD+ dataset, minor state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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