+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3zut | ||||||
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Title | The structure of OST1 (D160A) kinase | ||||||
Components | Serine/threonine-protein kinase SRK2E | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / KINASE REGULATION / PLANT ABIOTIC STRESS / SIGNALING | ||||||
Function / homology | Function and homology information cellular response to absence of light / regulation of anion channel activity / regulation of stomatal opening / unsaturated fatty acid biosynthetic process / triglyceride biosynthetic process / cellular response to carbon dioxide / positive regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / sucrose metabolic process / regulation of stomatal closure / stomatal movement ...cellular response to absence of light / regulation of anion channel activity / regulation of stomatal opening / unsaturated fatty acid biosynthetic process / triglyceride biosynthetic process / cellular response to carbon dioxide / positive regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / sucrose metabolic process / regulation of stomatal closure / stomatal movement / leaf development / regulation of stomatal movement / calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / response to water deprivation / response to abscisic acid / abscisic acid-activated signaling pathway / regulation of reactive oxygen species metabolic process / response to osmotic stress / response to salt stress / kinase activity / protein phosphatase binding / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / defense response to bacterium / protein serine kinase activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Arabidopsis thaliana (thale cress) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5 Å | ||||||
Authors | Yunta, C. / Martinez-Ripoll, M. / Albert, A. | ||||||
Citation | Journal: J. Mol. Biol. / Year: 2011 Title: The structure of Arabidopsis thaliana OST1 provides insights into the kinase regulation mechanism in response to osmotic stress. Authors: Yunta, C. / Martinez-Ripoll, M. / Zhu, J.K. / Albert, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3zut.cif.gz | 242.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3zut.ent.gz | 195.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3zut.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zu/3zut ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zu/3zut | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3zuuC 3hyhS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS oper: (Code: given Matrix: (0.6152, 0.3246, 0.7184), Vector: |
-Components
#1: Protein | Mass: 41052.492 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: D160A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Arabidopsis thaliana (thale cress) / Gene: SRK2E, OST1, SNRK2.6, At4g33950, F17I5.140 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): Rosetta References: UniProt: Q940H6, non-specific serine/threonine protein kinase #2: Water | ChemComp-HOH / | Compound details | ENGINEERED | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.54 Å3/Da / Density % sol: 52 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Details: 0.1 M HEPES PH 6.5, 12% PEG10000 AND 12% ETHYLENE GLYCOL. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-1 / Wavelength: 0.934 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: May 6, 2011 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.934 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→41.74 Å / Num. obs: 29227 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 13.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.64 Å / Redundancy: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 99.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3HYH Resolution: 2.5→41.74 Å / SU ML: 0.8 / σ(F): 0 / Phase error: 24.92 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.95 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.43 Å2 / ksol: 0.325 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→41.74 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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