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万見
- SASDB35: Staphylococcus aureus thiaminase II (Thiaminase type II enzyme, S... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDB35
試料Staphylococcus aureus thiaminase II
  • Thiaminase type II enzyme (protein), SaTenA, Staphylococcus aureus
機能・相同性aminopyrimidine aminohydrolase / Thiaminase II / thiaminase activity / Thiaminase-2/PQQC / TENA/THI-4/PQQC family / thiamine diphosphate biosynthetic process / Haem oxygenase-like, multi-helical / thiamine biosynthetic process / Aminopyrimidine aminohydrolase
機能・相同性情報
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2013
タイトル: Staphylococcus aureus thiaminase II: oligomerization warrants proteolytic protection against serine proteases.
著者: Afshan Begum / Julia Drebes / Alexey Kikhney / Ingrid B Müller / Markus Perbandt / Dmitri Svergun / Carsten Wrenger / Christian Betzel /
要旨: Staphylococcus aureus TenA (SaTenA) is a thiaminase type II enzyme that catalyzes the deamination of aminopyrimidine, as well as the cleavage of thiamine into 4-amino-5-hydroxymethyl-2- ...Staphylococcus aureus TenA (SaTenA) is a thiaminase type II enzyme that catalyzes the deamination of aminopyrimidine, as well as the cleavage of thiamine into 4-amino-5-hydroxymethyl-2-methylpyrimidine (HMP) and 5-(2-hydroxyethyl)-4-methylthiazole (THZ), within thiamine (vitamin B1) metabolism. Further, by analogy with studies of Bacillus subtilis TenA, SaTenA may act as a regulator controlling the secretion of extracellular proteases such as the subtilisin type of enzymes in bacteria. Thiamine biosynthesis has been identified as a potential drug target of the multi-resistant pathogen S. aureus and therefore all enzymes involved in the S. aureus thiamine pathway are presently being investigated in detail. Here, the structure of SaTenA, determined by molecular replacement and refined at 2.7 Å resolution to an R factor of 21.6% with one homotetramer in the asymmetric unit in the orthorhombic space group P212121, is presented. The tetrameric state of wild-type (WT) SaTenA was postulated to be the functional biological unit and was confirmed by small-angle X-ray scattering (SAXS) experiments in solution. To obtain insights into structural and functional features of the oligomeric SaTenA, comparative kinetic investigations as well as experiments analyzing the structural stability of the WT SaTenA tetramer versus a monomeric SaTenA mutant were performed.
登録者
  • Al Kikhney (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #549
タイプ: atomic / ソフトウェア: (2.8.2) / 対称性: P222 / カイ2乗値: 1.218816
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Staphylococcus aureus thiaminase II / 試料濃度: 1.20-7.20
バッファ名称: 100 mM Tris-HCl / pH: 7.5
要素 #353名称: SaTenA / タイプ: protein / 記述: Thiaminase type II enzyme / 分子量: 26.84 / 分子数: 4 / 由来: Staphylococcus aureus / 参照: UniProt: Q6GEY1
配列: MEFSQKLYQA AKPIINDIYE DDFIQKMLLG NIQADALRHY LQADAAYLKE FTNLYALLIP KMNSMNDVKF LVEQIEFMVE GEVLAHDILA QIVGESYEEI IKTKVWPPSG DHYIKHMYFQ AHSRENAIYT IAAMAPCPYI YAELAKRSQS DHKLNREKDT AKWFDFYSTE ...配列:
MEFSQKLYQA AKPIINDIYE DDFIQKMLLG NIQADALRHY LQADAAYLKE FTNLYALLIP KMNSMNDVKF LVEQIEFMVE GEVLAHDILA QIVGESYEEI IKTKVWPPSG DHYIKHMYFQ AHSRENAIYT IAAMAPCPYI YAELAKRSQS DHKLNREKDT AKWFDFYSTE MDDIINVFES LMNKLAESMS DKELEQVKQV FLESCIHERR FFNMAMTLEQ WEFGGKVND

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実験情報

ビーム設備名称: DORIS III EMBL X33 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 形状: 0.6 / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.15 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.7 mm
検出器名称: Pilatus 1M-W / Pixsize x: 0.172 mm
スキャン
タイトル: SaTenA / 測定日: 2011年5月11日 / セル温度: 5 °C / 照射時間: 15 sec. / フレーム数: 8 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.171 6.0241
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 809 /
MinMax
Q0.171034 2.38372
P(R) point1 809
R0 11
結果
カーブのタイプ: extrapolated
実験値Experimental errorPorodPorod error
分子量105 kDa20 105 kDa20
体積--168 nm3-

P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I083.43 84.12 -
慣性半径, Rg 3.33 nm3.35 nm0.2

MinMaxError
D-11 1
Guinier point1 80 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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