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- SASDEQ7: Filamin A Ig-like domains 3-5 (FLNa3-5) (Filamin A Ig-like domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDEQ7
試料Filamin A Ig-like domains 3-5 (FLNa3-5)
  • Filamin A Ig-like domains 3-5 (protein), FLNa3-5, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / actin crosslink formation / tubulin deacetylation ...regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / actin crosslink formation / tubulin deacetylation / blood coagulation, intrinsic pathway / protein localization to bicellular tight junction / OAS antiviral response / positive regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of neuron migration / Cell-extracellular matrix interactions / early endosome to late endosome transport / Fc-gamma receptor I complex binding / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / apical dendrite / cell-cell junction organization / positive regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of platelet activation / protein localization to cell surface / wound healing, spreading of cells / podosome / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / receptor clustering / positive regulation of axon regeneration / cortical cytoskeleton / SMAD binding / RHO GTPases activate PAKs / actin filament bundle / brush border / semaphorin-plexin signaling pathway / cilium assembly / blood vessel remodeling / mitotic spindle assembly / epithelial to mesenchymal transition / potassium channel regulator activity / axonal growth cone / heart morphogenesis / release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / protein sequestering activity / regulation of cell migration / dendritic shaft / protein kinase C binding / protein localization to plasma membrane / actin filament / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / trans-Golgi network / mRNA transcription by RNA polymerase II / G protein-coupled receptor binding / establishment of protein localization / synapse organization / negative regulation of protein catabolic process / cerebral cortex development / small GTPase binding / Z disc / kinase binding / platelet aggregation / positive regulation of protein import into nucleus / actin filament binding / cell-cell junction / Platelet degranulation / actin cytoskeleton / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / GTPase binding / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / perikaryon / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / postsynapse / protein stabilization / cadherin binding / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain ...Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Non-syndromic Mitral Valve Dysplasia Mutation Changes the Force Resilience and Interaction of Human Filamin A.
著者: Tatu J K Haataja / Rafael C Bernardi / Simon Lecointe / Romain Capoulade / Jean Merot / Ulla Pentikäinen /
要旨: Filamin A (FLNa), expressed in endocardial endothelia during fetal valve morphogenesis, is key in cardiac development. Missense mutations in FLNa cause non-syndromic mitral valve dysplasia (FLNA-MVD). ...Filamin A (FLNa), expressed in endocardial endothelia during fetal valve morphogenesis, is key in cardiac development. Missense mutations in FLNa cause non-syndromic mitral valve dysplasia (FLNA-MVD). Here, we aimed to reveal the currently unknown underlying molecular mechanism behind FLNA-MVD caused by the FLNa P637Q mutation. The solved crystal structure of the FLNa3-5 P637Q revealed that this mutation causes only minor structural changes close to mutation site. These changes were observed to significantly affect FLNa's ability to transmit cellular force and to interact with its binding partner. The performed steered molecular dynamics simulations showed that significantly lower forces are needed to split domains 4 and 5 in FLNA-MVD than with wild-type FLNa. The P637Q mutation was also observed to interfere with FLNa's interactions with the protein tyrosine phosphatase PTPN12. Our results provide a crucial step toward understanding the molecular bases behind FLNA-MVD, which is critical for the development of drug-based therapeutics.
登録者
  • Tatu Haataja (University of Jyväskylä, Jyväskylän, Finland)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #2606
タイプ: atomic / カイ2乗値: 1.001
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試料

試料名称: Filamin A Ig-like domains 3-5 (FLNa3-5) / 試料濃度: 1.00-4.00
バッファ名称: 20 mM Tris, 100 mM NaCl, 1 mM DTT / pH: 8
要素 #851名称: FLNa3-5 / タイプ: protein / 記述: Filamin A Ig-like domains 3-5 / 分子量: 30.76 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P21333
配列: CNPSACRAVG RGLQPKGVRV KETADFKVYT KGAGSGELKV TVKGPKGEER VKQKDLGDGV YGFEYYPMVP GTYIVTITWG GQNIGRSPFE VKVGTECGNQ KVRAWGPGLE GGVVGKSADF VVEAIGDDVG TLGFSVEGPS QAKIECDDKG DGSCDVRYWP QEAGEYAVHV ...配列:
CNPSACRAVG RGLQPKGVRV KETADFKVYT KGAGSGELKV TVKGPKGEER VKQKDLGDGV YGFEYYPMVP GTYIVTITWG GQNIGRSPFE VKVGTECGNQ KVRAWGPGLE GGVVGKSADF VVEAIGDDVG TLGFSVEGPS QAKIECDDKG DGSCDVRYWP QEAGEYAVHV LCNSEDIRLS PFMADIRDAP QDFHPDRVKA RGPGLEKTGV AVNKPAEFTV DAKHGGKAPL RVQVQDNEGC PVEALVKDNG NGTYSCSYVP RKPVKHTAMV SWGGVSIPNS PFRVNVGAG

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実験情報

ビーム設備名称: ESRF BM29 / 地域: Grenoble / 国: France / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.1 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.9 mm
検出器名称: Pilatus 1M / タイプ: Dectris / Pixsize x: 172 mm
スキャン
タイトル: Filamin A Ig-like domains 3-5 (FLNa3-5) / 測定日: 2017年2月10日 / セル温度: 20 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 10 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.06 4.937
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 366 /
MinMax
Q0.07648 3.513
P(R) point4 369
R0 7.34
結果
カーブのタイプ: merged
コメント: SAXS data describing the Filamin A Ig-like domains 3-5 in solution. The experiment was done to enable comparison with the corresponding P637Q mutated fragment (SASDEP7).
実験値Porod
分子量24.7 kDa-
体積-39 nm3

P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I025.64 25.64 0.1
慣性半径, Rg 2.2 nm2.19 nm0.1

MinMaxError
D-7.34 0.5
Guinier point8 114 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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