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- SASDAS4: I27-PimA (I27-PimA Fusion protein) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDAS4
試料I27-PimA
  • I27-PimA Fusion protein (protein), I27-PimA
引用ジャーナル: J Biol Chem / : 2013
タイトル: Conformational plasticity of the essential membrane-associated mannosyltransferase PimA from mycobacteria.
著者: David Giganti / Jorge Alegre-Cebollada / Saioa Urresti / David Albesa-Jové / Ane Rodrigo-Unzueta / Natalia Comino / Michael Kachala / Sonia López-Fernández / Dmitri I Svergun / Julio M ...著者: David Giganti / Jorge Alegre-Cebollada / Saioa Urresti / David Albesa-Jové / Ane Rodrigo-Unzueta / Natalia Comino / Michael Kachala / Sonia López-Fernández / Dmitri I Svergun / Julio M Fernández / Marcelo E Guerin /
要旨: Phosphatidyl-myo-inositol mannosyltransferase A (PimA) is an essential glycosyltransferase (GT) that initiates the biosynthetic pathway of phosphatidyl-myo-inositol mannosides, lipomannan, and ...Phosphatidyl-myo-inositol mannosyltransferase A (PimA) is an essential glycosyltransferase (GT) that initiates the biosynthetic pathway of phosphatidyl-myo-inositol mannosides, lipomannan, and lipoarabinomannan, which are key glycolipids/lipoglycans of the mycobacterial cell envelope. PimA belongs to a large family of peripheral membrane-associated GTs for which the understanding of the molecular mechanism and conformational changes that govern substrate/membrane recognition and catalysis remains a major challenge. Here we used single molecule force spectroscopy techniques to study the mechanical and conformational properties of PimA. In our studies, we engineered a polyprotein containing PimA flanked by four copies of the well characterized I27 protein, which provides an unambiguous mechanical fingerprint. We found that PimA exhibits weak mechanical stability albeit displaying β-sheet topology expected to unfold at much higher forces. Notably, PimA unfolds following heterogeneous multiple step mechanical unfolding pathways at low force akin to molten globule states. Interestingly, the ab initio low resolution envelopes obtained from small angle x-ray scattering of the unliganded PimA and the PimA·GDP complexed forms clearly demonstrate that not only the "open" and "closed" conformations of the GT-B enzyme are largely present in solution, but in addition, PimA experiences remarkable flexibility that undoubtedly corresponds to the N-terminal "Rossmann fold" domain, which has been proved to participate in protein-membrane interactions. Based on these results and on our previous experimental data, we propose a model wherein the conformational transitions are important for the mannosyltransferase to interact with the donor and acceptor substrates/membrane.
登録者
  • Michael Kachala (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #249
タイプ: dummy / ソフトウェア: MONSA (1.44) / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 1.008016
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #248
タイプ: dummy / ソフトウェア: MONZA (1.44) / ダミー原子の半径: 1.90 A / 対称性: P1 / カイ2乗値: 1.653796
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: I27-PimA / 試料濃度: 1.40-2.50
バッファ名称: Tris-HCl / 濃度: 50.00 mM / pH: 7.5 / 組成: 150 mM NaCl
要素 #147名称: I27-PimA / タイプ: protein / 記述: I27-PimA Fusion protein / 分子量: 48.4 / 分子数: 1

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実験情報

ビーム設備名称: PETRA III P12 / 地域: Hamburg / : Germany / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.12 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 3.1 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: PimA / 測定日: 2014年5月17日 / 保管温度: 10 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 50 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0671 6.0241
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.5a / ポイント数: 446 /
MinMax
Q0.1833 2.619
P(R) point43 488
R0 10.69
結果
カーブのタイプ: single_conc / Standard: BSA /
実験値Porod
分子量45 kDa-
体積-86 nm3

P(R)Guinier
前方散乱 I043.63 43.44
慣性半径, Rg -3.08 nm

MinMax
D-10.7
Guinier point24 111

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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