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- SASDET5: Old Yellow Enzyme of Leishmania braziliensis (LbOYE) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDET5
試料Old Yellow Enzyme of Leishmania braziliensis
  • Old Yellow Enzyme of Leishmania braziliensis (protein), LbOYE, Leishmania braziliensis
生物種Leishmania braziliensis (ブラジルリーシュマニア)
引用ジャーナル: Arch Biochem Biophys / : 2019
タイトル: Structural studies of Old Yellow Enzyme of Leishmania braziliensis in solution.
著者: Laudimir Leonardo Walbert Veloso-Silva / Paulo Roberto Dores-Silva / Dayane Eliara Bertolino-Reis / Louis Fellipe Moreno-Oliveira / Silvia Helena Libardi / Júlio César Borges /
要旨: First described in yeast in 1932 by Christian & Warburg, the Old Yellow Enzyme (OYE) (EC 1.6.99.1) has aroused the interest of the scientific community regarding its high ability to catalyze ...First described in yeast in 1932 by Christian & Warburg, the Old Yellow Enzyme (OYE) (EC 1.6.99.1) has aroused the interest of the scientific community regarding its high ability to catalyze stereoselective reactions of α/β-unsaturated carbonyl compounds with important industrial applications. In addition, the OYE family of proteins has been found in different organisms, such as plants, bacteria and protozoa, but not in mammals, which makes it an excellent candidate for a functional and molecular study aimed at more effective therapies with fewer undesirable side effects. Several OYE orthologues have been characterized; however, the real physiological role for most members of this family of proteins remains a mystery. In this paper, we present the structural studies of the OYE of Leishmania braziliensis. The findings are discussed in comparison with OYE of Trypanosoma cruzi, revealing some biophysical differences. The main differences are related to their chemical and thermal stabilities and behavior in solution. In addition, the L. braziliensis OYE shape is more elongated than that of the T. cruzi orthologue. Despite this, the active sites of these enzymes do not appear to have major differences, since their interactions with the substrate menadione occur with an affinity of the same order of magnitude, revealing that the binding sites in both proteins are essentially similar.
登録者
  • Júlio Borges (Instituto de Química de São Carlos, São Carlos - SP - Brasil)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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モデル

モデル #2480
タイプ: dummy / ダミー原子の半径: 2.40 A / カイ2乗値: 6.159
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試料

試料名称: Old Yellow Enzyme of Leishmania braziliensis / 試料濃度: 3 mg/ml
バッファ名称: 25 mM Tris-HCl 100 mM NaCl and 1 mM β-mercaptoethanol
pH: 8
要素 #1325名称: LbOYE / タイプ: protein / 記述: Old Yellow Enzyme of Leishmania braziliensis / 分子量: 41.859 / 分子数: 1 / 由来: Leishmania braziliensis
配列: GSEFDYTMPT ASNSIDALLK PLVIGQLSMP NRFVMAPLTR CRADDEHVPT PAMVRHYADR ASMGLIITEA TQIEKGYSTF CHEGGIYGKE QVDGWRKVTD AVHEKGGLIF CQIHNGGRAT VPSNVDEGVR IVAPSAVAIT DHECPGAFAR NGEKQPYPVP HEMTAEDIAL ...配列:
GSEFDYTMPT ASNSIDALLK PLVIGQLSMP NRFVMAPLTR CRADDEHVPT PAMVRHYADR ASMGLIITEA TQIEKGYSTF CHEGGIYGKE QVDGWRKVTD AVHEKGGLIF CQIHNGGRAT VPSNVDEGVR IVAPSAVAIT DHECPGAFAR NGEKQPYPVP HEMTAEDIAL YVKLYATAAC NAMAAGFDGV EVHGANGYLI DEFLKSSSNQ RTDEYGGSIE NRCRFLFEVL DAVIKAIGRE RVGLRISPLN SFNSQSDENP EALTRYICSQ LNSRNISFLD VMRGDFFSQA CGADKWAREA YEGVLFTGMG FEIEEAAETV ASGAADAVVF GTKALANPDL VARAIAGAAL NTPDPATFYS TSEAGYNDYP SMVSSCPSAA APSCTKETP

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実験情報

ビーム設備名称: Brazilian Synchrotron Light Laboratory SAXS1 Beamline
地域: Campinas / : Brazil / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.148 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 1 mm
検出器名称: Pilatus 300K / タイプ: 20Hz
スキャン
タイトル: Old Yellow Enzyme of Leishmania braziliensis / 測定日: 2015年5月26日 / 保管温度: 4 °C / セル温度: 25 °C / 照射時間: 360 sec. / フレーム数: 1 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0234 0.3181
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 234 /
MinMax
Q0.02344 0.3181
P(R) point1 234
R0 108
結果
カーブのタイプ: single_conc
実験値StandardStandard errorPorod
分子量40 kDa48.6 kDa4 40 kDa
体積---73 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I00.3768 0.037 0.381 0.0007
慣性半径, Rg 2.69 nm0.2 2.71 nm-

MinMaxError
D-9.5 1
Guinier point1 16 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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