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- SASDEF5: Phosphoketolase (L. lactis) with 1 mM thiaminpyrophosphate and 2%... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDEF5
試料Phosphoketolase (L. lactis) with 1 mM thiaminpyrophosphate and 2% v/v glycerol at pH 7.0
  • Probable phosphoketolase (protein), Lactococcus lactis subsp. lactis (strain IL1403)
機能・相同性
機能・相同性情報


付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; アルデヒド基の付加脱離 / aldehyde-lyase activity / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Probable phosphoketolase / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, C-terminal / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, N-terminal / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, thiamine diphosphate binding site / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, conserved site / D-xylulose 5-phosphate/D-fructose 6-phosphate phosphoketolase / XFP C-terminal domain / XFP N-terminal domain / Phosphoketolase signature 1. ...Probable phosphoketolase / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, C-terminal / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, N-terminal / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, thiamine diphosphate binding site / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, conserved site / D-xylulose 5-phosphate/D-fructose 6-phosphate phosphoketolase / XFP C-terminal domain / XFP N-terminal domain / Phosphoketolase signature 1. / Phosphoketolase signature 2. / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Thiamin diphosphate-binding fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable phosphoketolase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis subsp. lactis (strain IL1403) (乳酸菌)
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of a xylulose 5-phosphate phosphoketolase. Insights into the substrate specificity for xylulose 5-phosphate.
著者: A J Scheidig / D Horvath / S E Szedlacsek /
要旨: Phosphoketolases (PK) are TPP-dependent enzymes which play essential roles in carbohydrate metabolism of numerous bacteria. Depending on the substrate specificity PKs can be subdivided into xylulose ...Phosphoketolases (PK) are TPP-dependent enzymes which play essential roles in carbohydrate metabolism of numerous bacteria. Depending on the substrate specificity PKs can be subdivided into xylulose 5-phosphate (X5P) specific PKs (XPKs) and PKs which accept both X5P and fructose 6-phosphate (F6P) (XFPKs). Despite their key metabolic importance, so far only the crystal structures of two XFPKs have been reported. There are no reported structures for any XPKs and for any complexes between PK and substrate. One of the major unknowns concerning PKs mechanism of action is related to the structural determinants of PKs substrate specificity for X5P or F6P. We report here the crystal structure of XPK from Lactococcus lactis (XPK-Ll) at 2.1 Å resolution. Using small angle X-ray scattering (SAXS) we proved that XPK-Ll is a dimer in solution. Towards better understanding of PKs substrate specificity, we performed flexible docking of TPP-X5P and TPP-F6P on crystal structures of XPK-Ll, two XFPKs and transketolase (TK). Calculated structure-based binding energies consistently support XPK-Ll preference for X5P. Analysis of structural models thus obtained show that substrates adopt moderately different conformation in PKs active sites following distinct networks of polar interactions. Based on the here reported structure of XPK-Ll we propose the most probable amino acid residues involved in the catalytic steps of reaction mechanism. Altogether our results suggest that PKs substrate preference for X5P or F6P is the outcome of a fine balance between specific binding network and dissimilar catalytic residues depending on the enzyme (XPK or XFPK) - substrate (X5P or F6P) couples.
登録者
  • Axel Scheidig (Kiel University)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #2447
タイプ: atomic / 対称性: P2
コメント: PDB-ID 6GUA is a tetramer of dimers; the dimer is supposed to be the biological assembly in solution
カイ2乗値: 3.244
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #2448
タイプ: atomic / 対称性: P1 / カイ2乗値: 1.90
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Phosphoketolase (L. lactis) with 1 mM thiaminpyrophosphate and 2% v/v glycerol at pH 7.0
試料濃度: 8 mg/ml
バッファ名称: 20mM potassium phosphate 150mM NaCl 0.007 %(w/v) β-octyl glucoside 1mM DTT 1mM MgCl 1mM thiaminpyrophosphate 2 %(v/v) glycerol
pH: 7 / コメント: SEC11 buffer
要素 #1316タイプ: protein / 記述: Probable phosphoketolase / 分子量: 95.727 / 分子数: 2 / 由来: Lactococcus lactis subsp. lactis (strain IL1403) / 参照: UniProt: Q9CFH4
配列: MSHHHHHHSM DIEFVDLEGS MTEYNSEAYL KKLDKWWRAA TYLGAGMIFL KENPLFSVTG TPIKAENLKA NPIGHWGTVS GQTFLYAHAN RLINKYDQKM FYMGGPGHGG QAMVVPSYLD GSYTEAYPEI TQDLEGMSRL FKRFSFPGGI GSHMTAQTPG SLHEGGELGY ...配列:
MSHHHHHHSM DIEFVDLEGS MTEYNSEAYL KKLDKWWRAA TYLGAGMIFL KENPLFSVTG TPIKAENLKA NPIGHWGTVS GQTFLYAHAN RLINKYDQKM FYMGGPGHGG QAMVVPSYLD GSYTEAYPEI TQDLEGMSRL FKRFSFPGGI GSHMTAQTPG SLHEGGELGY VLSHATGAIL DQPEQIAFAV VGDGEAETGP LMTSWHSIKF INPKNDGAIL PILDLNGFKI SNPTLFARTS DVDIRKFFEG LGYSPRYIEN DDIHDYMAYH KLAAEVFDKA IEDIHQIQKD AREDNRYQNG EIPAWPIVIA RLPKGWGGPR YNDWSGPKFD GKGMPIEHSF RAHQVPLPLS SKNMGTLPEF VKWMTSYQPE TLFNADGSLK EELRDFAPKG EMRMASNPVT NGGVDSSNLV LPDWQEFANP ISENNRGKLL PDTNDNMDMN VLSKYFAEIV KLNPTRFRLF GPDETMSNRF WEMFKVTNRQ WMQVIKNPND EFISPEGRII DSQLSEHQAE GWLEGYTLTG RTGAFASYES FLRVVDSMLT QHFKWIRQAA DQKWRHDYPS LNVISTSTVF QQDHNGYTHQ DPGMLTHLAE KKSDFIRQYL PADGNTLLAV FDRAFQDRSK INHIVASKQP RQQWFTKEEA EKLATDGIAT IDWASTAKDG EAVDLVFASA GAEPTIETLA ALHLVNEVFP QAKFRYVNVV ELGRLQKKKG ALNQERELSD EEFEKYFGPS GTPVIFGFHG YEDLIESIFY QRGHDGLIVH GYREDGDITT TYDMRVYSEL DRFHQAIDAM QVLYVNRKVN QGLAKAFIDR MKRTLVKHFE VTRNEGVDIP DFTEWVWSDL KK

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実験情報

ビーム設備名称: PETRA III EMBL P12 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン / 波長: 0.124 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 3 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: Phosphoketolase (L. lactis) with 1 mM thiaminpyrophosphate and 2% v/v glycerol at pH 7.0
測定日: 2017年9月7日 / 保管温度: 20 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 0.045 sec. / フレーム数: 29 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0249 5.064
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 800 /
MinMax
Q0.115997 2.32094
P(R) point1 800
R0 10.15
結果
カーブのタイプ: single_conc
実験値StandardPorod
分子量164 kDa146 kDa148 kDa
体積--237 nm3

P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I021180 21282 14.3
慣性半径, Rg 3.387 nm3.44 nm0.55

MinMax
D-10.15
Guinier point34 128

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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