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基本情報
| 登録情報 | データベース: SASBDB / ID: SASDAR3 |
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試料 | PsrP functional binding region
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| 機能・相同性 | 機能・相同性情報Gram-positive-bacterium-type cell wall / single-species biofilm formation / symbiont-mediated perturbation of host defense response / cell adhesion / cell surface / DNA binding / extracellular region 類似検索 - 分子機能 |
| 生物種 | ![]() |
引用 | ジャーナル: Open Biol / 年: 2014タイトル: The basic keratin 10-binding domain of the virulence-associated pneumococcal serine-rich protein PsrP adopts a novel MSCRAMM fold. 著者: Tim Schulte / Jonas Löfling / Cecilia Mikaelsson / Alexey Kikhney / Karina Hentrich / Aurora Diamante / Christine Ebel / Staffan Normark / Dmitri Svergun / Birgitta Henriques-Normark / Adnane Achour / ![]() 要旨: Streptococcus pneumoniae is a major human pathogen, and a leading cause of disease and death worldwide. Pneumococcal invasive disease is triggered by initial asymptomatic colonization of the human ...Streptococcus pneumoniae is a major human pathogen, and a leading cause of disease and death worldwide. Pneumococcal invasive disease is triggered by initial asymptomatic colonization of the human upper respiratory tract. The pneumococcal serine-rich repeat protein (PsrP) is a lung-specific virulence factor whose functional binding region (BR) binds to keratin-10 (KRT10) and promotes pneumococcal biofilm formation through self-oligomerization. We present the crystal structure of the KRT10-binding domain of PsrP (BR187-385) determined to 2.0 Å resolution. BR187-385 adopts a novel variant of the DEv-IgG fold, typical for microbial surface components recognizing adhesive matrix molecules adhesins, despite very low sequence identity. An extended β-sheet on one side of the compressed, two-sided barrel presents a basic groove that possibly binds to the acidic helical rod domain of KRT10. Our study also demonstrates the importance of the other side of the barrel, formed by extensive well-ordered loops and stabilized by short β-strands, for interaction with KRT10. |
登録者 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
-モデル
| モデル #180 | ![]() タイプ: mix / ソフトウェア: EOM (1.3) / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.582169 Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細) |
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| モデル #181 | ![]() タイプ: mix / ソフトウェア: EOM (1.3) / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.582169 Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細) |
| モデル #182 | ![]() タイプ: mix / ソフトウェア: EOM (1.3) / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.582169 Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細) |
| モデル #183 | ![]() タイプ: mix / ソフトウェア: EOM (1.3) / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.582169 Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細) |
| モデル #184 | ![]() タイプ: mix / ソフトウェア: EOM (1.3) / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.582169 Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細) |
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試料
試料 | 名称: PsrP functional binding region / 試料濃度: 1.10-8.70 |
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| バッファ | 名称: sodium citrate / 濃度: 20.00 mM / pH: 5.5 / コメント: buffer for BR(187-385) / 組成: NaCl 250.000 mM, glycerol 2.500 % |
| 要素 #37 | 名称: PsrP BR(187-385) / タイプ: protein 記述: Functional binding region (187-385) of the pneumococcal serine-rich repeat protein 分子量: 22.12 / 分子数: 1 / 由来: Streptococcus pneumoniae / 参照: UniProt: A0A0H2URK1 配列: HHHHHHSGNT IVNGAPAINA SLNIAKSETK VYTGEGVDSV YRVPIYYKLK VTNDGSKLTF TYTVTYVNPK TNDLGNISSM RPGYSIYNSG TSTQTMLTLG SDLGKPSGVK NYITDKNGRQ VLSYNTSTMT TQGSGYTWGN GAQMNGFFAK KGYGLTSSWT VPITGTDTSF ...配列: HHHHHHSGNT IVNGAPAINA SLNIAKSETK VYTGEGVDSV YRVPIYYKLK VTNDGSKLTF TYTVTYVNPK TNDLGNISSM RPGYSIYNSG TSTQTMLTLG SDLGKPSGVK NYITDKNGRQ VLSYNTSTMT TQGSGYTWGN GAQMNGFFAK KGYGLTSSWT VPITGTDTSF TFTPYAARTD RIGINYFNGG GKVVESSTTS QSLSQ |
-実験情報
| ビーム | 設備名称: DORIS III X33 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 形状: 0.6 / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.15 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.7 mm | ||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 検出器 | 名称: Pilatus 1M-W / Pixsize x: 0.172 mm | ||||||||||||||||||
| スキャン |
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| 距離分布関数 P(R) |
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| 結果 |
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万見について




引用
登録者
SASDAR3











DORIS III X33 
