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- SASDC86: Extracellular domain of human B-lymphocyte cell receptor CD22 in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDC86
試料Extracellular domain of human B-lymphocyte cell receptor CD22 in complex with alpha 2,6 sialyllactose
  • CD22 extracellular domain (protein), CD22, Homo sapiens
  • alpha(2,6)-Sialyllactose (other)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of B cell proliferation / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / IgM binding / negative regulation of immunoglobulin production / negative regulation of calcium-mediated signaling / sialic acid binding / CD22 mediated BCR regulation / CD4 receptor binding / neuronal cell body membrane / B cell activation ...regulation of B cell proliferation / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / IgM binding / negative regulation of immunoglobulin production / negative regulation of calcium-mediated signaling / sialic acid binding / CD22 mediated BCR regulation / CD4 receptor binding / neuronal cell body membrane / B cell activation / regulation of endocytosis / regulation of immune response / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / recycling endosome / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / carbohydrate binding / protein phosphatase binding / early endosome / cell adhesion / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / cell surface / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain ...CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
B-cell receptor CD22
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2017
タイトル: Molecular basis of human CD22 function and therapeutic targeting.
著者: June Ereño-Orbea / Taylor Sicard / Hong Cui / Mohammad T Mazhab-Jafari / Samir Benlekbir / Alba Guarné / John L Rubinstein / Jean-Philippe Julien /
要旨: CD22 maintains a baseline level of B-cell inhibition to keep humoral immunity in check. As a B-cell-restricted antigen, CD22 is targeted in therapies against dysregulated B cells that cause ...CD22 maintains a baseline level of B-cell inhibition to keep humoral immunity in check. As a B-cell-restricted antigen, CD22 is targeted in therapies against dysregulated B cells that cause autoimmune diseases and blood cancers. Here we report the crystal structure of human CD22 at 2.1 Å resolution, which reveals that specificity for α2-6 sialic acid ligands is dictated by a pre-formed β-hairpin as a unique mode of recognition across sialic acid-binding immunoglobulin-type lectins. The CD22 ectodomain adopts an extended conformation that facilitates concomitant CD22 nanocluster formation on B cells and binding to trans ligands to avert autoimmunity in mammals. We structurally delineate the CD22 site targeted by the therapeutic antibody epratuzumab at 3.1 Å resolution and determine a critical role for CD22 N-linked glycosylation in antibody engagement. Our studies provide molecular insights into mechanisms governing B-cell inhibition and valuable clues for the design of immune modulators in B-cell dysfunction.The B-cell-specific co-receptor CD22 is a therapeutic target for depleting dysregulated B cells. Here the authors structurally characterize the ectodomain of CD22 and present its crystal structure with the bound therapeutic antibody epratuzumab, which gives insights into the mechanism of inhibition of B-cell activation.
登録者
  • June Ereno Orbea (the hospital for sick children)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #1447
タイプ: dummy / ダミー原子の半径: 4.00 A / カイ2乗値: 0.166
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試料

試料名称: Extracellular domain of human B-lymphocyte cell receptor CD22 in complex with alpha 2,6 sialyllactose
試料濃度: 5.00-5.00 / Entity id: 744 / 759
バッファ名称: 20 mM Tris 150 mM NaCl / pH: 9
要素 #744名称: CD22 / タイプ: protein / 記述: CD22 extracellular domain / 分子量: 90 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P20273
配列: MSLWLLEGVP MRQAAVTSTS LTIKSVFTRS ELKFSPQWSH HGKIVTCQLQ DADGKFLSND TVQLNVKHTP KLEIKVTPSD AIVREGDSVT MTCEVSSSNP EYTTVSWLKD GTSLKKQNTF TLNLREVTKD QSGKYCCQVS NDVGPGRSEE VFLQVQYAPE PSTVQILHSP ...配列:
MSLWLLEGVP MRQAAVTSTS LTIKSVFTRS ELKFSPQWSH HGKIVTCQLQ DADGKFLSND TVQLNVKHTP KLEIKVTPSD AIVREGDSVT MTCEVSSSNP EYTTVSWLKD GTSLKKQNTF TLNLREVTKD QSGKYCCQVS NDVGPGRSEE VFLQVQYAPE PSTVQILHSP AVEGSQVEFL CMSLANPLPT NYTWYHNGKE MQGRTEEKVH IPKILPWHAG TYSCVAENIL GTGQRGPGAE LDVQYPPKKV TTVIQNPMPI REGDTVTLSC NYNSSNPSVT RYEWKPHGAW EEPSLGVLKI QNVGWDNTTI ACAACNSWCS WASPVALNVQ YAPRDVRVRK IKPLSEIHSG NSVSLQCDFS SSHPKEVQFF WEKNGRLLGK ESQLNFDSIS PEDAGSYSCW VNNSIGQTAS KAWTLEVLYA PRRLRVSMSP GDQVMEGKSA TLTCESDANP PVSHYTWFDW NNQSLPYHSQ KLRLEPVKVQ HSGAYWCQGT NSVGKGRSPL STLTVYYSPE TIGRRVAVGL GSCLAILILA ICGLKLQRRW KRTQSQQGLQ ENSSGQSFFV RNKKVRRAPL SEGPHSLGCY NPMMEDGISY TTLRFPEMNI PRTGDAESSE MQRPPPDCDD TVTYSALHKR QVGDYENVIP DFPEDEGIHY SELIQFGVGE RPQAQENVDY VILKHHHHHH H
要素 #759タイプ: other / 記述: alpha(2,6)-Sialyllactose / 分子量: 0.634

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実験情報

ビーム設備名称: Advanced Photon Source (APS) 12ID-B SAXS/WAXS / 地域: Argonne, IL / : USA / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.08856 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 3.6 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: Extracellular domain of human B-lymphocyte cell receptor CD22 in complex with alpha 2,6 sialyllactose
測定日: 2016年4月21日 / セル温度: 22 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 30 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0024 0.516
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 159 /
MinMax
Q0.006698 0.2
P(R) point1 159
R0 298
結果
Experimental MW: 90 kDa / カーブのタイプ: single_conc
P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I00.3072 0.306715 -
慣性半径, Rg 8.479 nm8.096 nm0.85

MinMax
D-29.8
Guinier point50 68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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