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万見
- SASDC55: Plasmodium falciparum p23A (CS domain protein, putative, Pfp23A) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDC55
試料Plasmodium falciparum p23A
  • CS domain protein, putative (protein), Pfp23A, Plasmodium falciparum (isolate 3D7)
機能・相同性NudC family / CS domain / CS domain / CS domain profile. / HSP20-like chaperone / unfolded protein binding / protein folding / cytoplasm / HSP90 co-chaperone p23
機能・相同性情報
生物種Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
引用ジャーナル: Int J Biol Macromol / 年: 2018
タイトル: Comparative studies of the low-resolution structure of two p23 co-chaperones for Hsp90 identified in Plasmodium falciparum genome.
著者: Noeli S M Silva / Thiago V Seraphim / Karine Minari / Leandro R S Barbosa / Júlio C Borges /
要旨: The p23 proteins are small acidic proteins that aid the functional cycle of the Hsp90 molecular chaperone. Such co-chaperone acts by temporarily inhibiting the ATPase activity of Hsp90 and exhibits ...The p23 proteins are small acidic proteins that aid the functional cycle of the Hsp90 molecular chaperone. Such co-chaperone acts by temporarily inhibiting the ATPase activity of Hsp90 and exhibits intrinsic chaperone activity, suggesting independent roles. A search for p23 in the Plasmodium falciparum genome led to the identification of two putative proteins showing 13% identity to each other and approximately 20% identity to human p23. To understand the presence of two p23 proteins in this organism, we generated recombinant p23 proteins (Pfp23A and Pfp23B) and investigated their structure and function. The proteins presented some similarities and dissimilarities in structural contents and showed different chemical and thermal stabilities, with Pfp23A being more stable than Pfp23B, suggesting that these proteins may present different functions in this organism. Both Pfp23 proteins behaved as elongated monomers in solution and were capable of preventing the thermal-induced aggregation of model client proteins with different efficiencies. Finally, the Pfp23 proteins inhibited the ATPase activity of recombinant P. falciparum Hsp90 (PfHsp90). These results validate the studied proteins as p23 proteins and co-chaperones of PfHsp90.
登録者
  • Júlio Borges (Instituto de Química de São Carlos, São Carlos - SP - Brasil)

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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モデル

モデル #1316
タイプ: dummy / ソフトウェア: (5.0) / ダミー原子の半径: 2.00 A / 対称性: P1 / コメント: Average of 10 models generated by DAMMIN / カイ2乗値: 0.685
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Plasmodium falciparum p23A / 試料濃度: 2.50-5.00
バッファ名称: 25 mM Tris-HCl, 100 mM NaCl, 2 mM EDTA, 1 mM B-mercaptoethanol
pH: 7.4
要素 #700名称: Pfp23A / タイプ: protein / 記述: CS domain protein, putative / 分子量: 18.65 / 分子数: 1 / 由来: Plasmodium falciparum (isolate 3D7) / 参照: UniProt: Q8I2N9
配列:
GSHMGEIYNK RHKYMNNGVL IYEWEQSIDE INIYIDMNSK LVNKNDLNIE IKSKRITIGL KNTKNFLEGE LFSIIDEDCS YWFIEDNNLH ILLTKVKKGE SWNSVFKGHK NLNPVDEDNT KKQILLERFQ QEYPNFDFSS ASFNGQVPDA RTFMGGLKY

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実験情報

ビーム設備名称: Brazilian Synchrotron Light Laboratory SAXS2 Beamline
地域: Campinas / 国: Brazil / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.1488 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 1 mm
検出器名称: MAR 165 CCD
スキャン
タイトル: Plasmodium falciparum p23A / 測定日: 2015年5月26日 / 保管温度: 4 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 180 sec. / フレーム数: 1 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.1838 3.1807
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 238 /
MinMax
Q0.01838 0.3181
P(R) point1 238
R0 85
結果
Experimental MW: 21 kDa / カーブのタイプ: merged
P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I00.01292 0.000139 0.012933 7.5E-5
慣性半径, Rg 2.55 nm0.03 2.47 nm0.09

MinMaxError
D-8.5 5
Guinier point1 29 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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