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万見
- SASDB79: Basic domain of human telomeric repeat-binding factor 2 (TRF2) in... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDB79
試料Basic domain of human telomeric repeat-binding factor 2 (TRF2) in complex with telomeric DNA duplex
  • Basic domain of telomeric repeat-binding factor 2 (protein), TRF2, Homo sapiens
  • telomere DNA duplex (DNA)
機能・相同性
機能・相同性情報


axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of beta-galactosidase activity / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / negative regulation of telomere capping / protection from non-homologous end joining at telomere ...axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of beta-galactosidase activity / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / negative regulation of telomere capping / protection from non-homologous end joining at telomere / negative regulation of t-circle formation / telomerase activity / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / double-stranded telomeric DNA binding / regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / positive regulation of telomere maintenance / nuclear telomere cap complex / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / anterograde axonal transport / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / regulation of telomere maintenance / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein localization to chromosome, telomeric region / telomeric DNA binding / negative regulation of cellular senescence / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere Extension By Telomerase / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / axon cytoplasm / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere maintenance / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / male germ cell nucleus / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / cellular senescence / in utero embryonic development / chromosome, telomeric region / nuclear body / cell cycle / negative regulation of gene expression / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / Telomeric repeat-binding factor 2 / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain ...Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / Telomeric repeat-binding factor 2 / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Homeobox-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomeric repeat-binding factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用日付: 2017 Sep 13
タイトル: Basic domain of telomere guardian TRF2 reduces D-loop unwinding whereas Rap1 restores it
著者: Nečasová I / Janoušková E / Klumpler T
登録者
  • Tomas Klumpler (CEITEC - Central European Institute of Technology, Masaryk University)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #1155
タイプ: dummy / ダミー原子の半径: 2.25 A / カイ2乗値: 1.061 / P-value: 0.955000
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Basic domain of human telomeric repeat-binding factor 2 (TRF2) in complex with telomeric DNA duplex
試料濃度: 2.9 mg/ml / Entity id: 569 / 570
バッファ名称: 20 mM Tris-HCl, 50 mM LiCl / pH: 7.5
要素 #569名称: TRF2 / タイプ: protein / 記述: Basic domain of telomeric repeat-binding factor 2 / 分子量: 4.587 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: Q15554
配列:
GPPGSMAGGG GSSDGSGRAA GRRASRSSGR ARRGRHEPGL GGPAERGAG
要素 #570タイプ: DNA / 記述: telomere DNA duplex / 分子量: 10.522 / 分子数: 1
配列:
GTTAGGGTTA GGGTTAGCAA TCCCAATCCC AATC

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実験情報

ビーム設備名称: CEITEC Rigaku BioSAXS-1000 / 地域: Brno / 国: Czech Republic / 線源: X-ray in house / 波長: 0.154 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 0.4791 mm
検出器名称: Pilatus 100K / Pixsize x: 172 mm
スキャン
タイトル: Basic domain of human telomeric repeat-binding fac
測定日: 2016年5月3日 / 保管温度: 4 °C / セル温度: 4 °C / 照射時間: 3600 sec. / フレーム数: 6 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0311 0.3004
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 184 /
MinMax
Q0.0368444 0.300399
P(R) point1 184
R0 59.46
結果
カーブのタイプ: single_conc
コメント: The two-phase bead model of the protein-DNA complex was generated using MONSA refinement from SAXS data measured from the complex (top data-model fit) in parallel with data measured ...コメント: The two-phase bead model of the protein-DNA complex was generated using MONSA refinement from SAXS data measured from the complex (top data-model fit) in parallel with data measured from the isolated telomeric DNA duplex (bottom data-model fit; refer to SASBDB entry SASDB89).
実験値Porod
分子量15.1 kDa-
体積-20.3 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I00.2278 0.001668 0.22 0.0018
慣性半径, Rg 1.776 nm0.017 1.711 nm0.058

MinMax
D-5.95
Guinier point5 32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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