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- PDB-9vfv: Glycogen phosphorylase tetramer from E. coli in complex with AMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9vfv
タイトルGlycogen phosphorylase tetramer from E. coli in complex with AMP
要素Alpha-1,4 glucan phosphorylase
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / glycogen metabolism / cryo-EM / gut bacteria
機能・相同性ADENOSINE MONOPHOSPHATE / :
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli BL21 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Takai, M. / Fukuda, Y. / Inoue, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2026
タイトル: Structural and mechanistic diversity of glycogen phosphorylases from gut bacteria.
著者: Keigo Shobu / Mayu Takai / Hiroki Tanino / Yohta Fukuda / Tsuyoshi Inoue /
要旨: Glycogen phosphorylase (GP) plays a central role in glycogen metabolism. While the structure and regulation of mammalian GPs have been extensively studied, the corresponding mechanisms in gut ...Glycogen phosphorylase (GP) plays a central role in glycogen metabolism. While the structure and regulation of mammalian GPs have been extensively studied, the corresponding mechanisms in gut bacterial GPs remain poorly understood. Here, we investigate GPs from (GP), (GP), and (GP), which represent three phylogenetic clades of GPs, using enzymatic assays, cryo-electron microscopy (cryo-EM), and X-ray crystallography. We find that GP forms a unique pentamer that undergoes adenosine monophosphate (AMP)-dependent assembly into a dimer-of-pentamer, which inhibits activity by restricting substrate access to the catalytic site. GP exists in equilibrium among monomers, dimers, and tetramers, with AMP promoting tetramer dissociation and enhancing catalytic efficiency. In contrast, GP remains predominantly monomeric and is unresponsive to AMP. These findings uncover structural and regulatory diversity among gut bacterial GPs. Notably, the oligomeric states of GPs modulate substrate accessibility and enzyme activation, suggesting a distinct mode of allosteric regulation beyond the canonical T-to-R transition model. Because bacterial GPs contribute to the generation of glucose, their regulation may influence the composition of gut-derived metabolites that affect host glucose homeostasis and insulin sensitivity. Our study provides mechanistic insight into the structural and functional diversity of gut bacterial GPs and lays a foundation for future exploration of microbiome-mediated metabolic interactions.
履歴
登録2025年6月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02026年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-1,4 glucan phosphorylase
B: Alpha-1,4 glucan phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,8004
ポリマ－191,1052
非ポリマー6942
水00
1
A: Alpha-1,4 glucan phosphorylase
B: Alpha-1,4 glucan phosphorylase
ヘテロ分子

A: Alpha-1,4 glucan phosphorylase
B: Alpha-1,4 glucan phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)383,5998
ポリマ－382,2114
非ポリマー1,3894
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation1

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要素

#1: タンパク質 Alpha-1,4 glucan phosphorylase


分子量: 95552.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
遺伝子: ECBD_0314 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A140N6M9, glycogen phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: AMP*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: glycogen phosphorylase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1100 mMSodium chlorideNaCl1
220 mMTris1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: 3 microliters droplet, 20 seconds delay before blotting, 3 seconds blot, 0 second delay before plunging.

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 200
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7656

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARCCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10cryoSPARC初期オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 134341 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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