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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9v1i | ||||||
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タイトル | Cryo- EM structure of ribosomal large subunit (LSU) from Entamoeba histolytica at 2.8 angstrom resolution | ||||||
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![]() | RIBOSOME / LSU / Entamoeba histolytica / 53S | ||||||
機能・相同性 | ![]() protein-RNA complex assembly / maturation of LSU-rRNA / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / ribosome biogenesis / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation ...protein-RNA complex assembly / maturation of LSU-rRNA / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / ribosome biogenesis / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / endoplasmic reticulum / RNA binding / zinc ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
![]() | Sharma, S. / Mishra, S. / Gourinath, S. / Kaushal, P.S. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of ribosome from pathogenic protozoa Entamoeba histolytica reveals unique features of its architecture. 著者: Shivani Sharma / Shalini Mishra / Samudrala Gourinath / Prem S Kaushal / ![]() 要旨: Entamoeba histolytica, an anaerobic protozoan parasite, is the causative agent of amoebiasis, bloody diarrhea, and liver abscesses in humans. Amoebiasis is more predominant in tropical areas with ...Entamoeba histolytica, an anaerobic protozoan parasite, is the causative agent of amoebiasis, bloody diarrhea, and liver abscesses in humans. Amoebiasis is more predominant in tropical areas with poor sanitation conditions, and it remains the fourth leading cause of death due to a protozoan infection. E. histolytica life cycle spans between an infective 'cyst stage' and an active disease-causing 'trophozoite stage'. We have isolated ribosomes from the trophozoite stage of E. histolytica. Here, we report single particle cryo-EM structures of the 53S ribosome large subunit (LSU), and 75S associated ribosomes, with P-tRNA, A/P and P/E tRNAs, and with paromomycin antibiotic, at 2.8 Å to 3.4 Å resolution. The E. histolytica possesses a reduced ribosome with a conserved core, and the periphery evolved with species-specific unique features. The most notable features are the presence of the rRNA triple helix near the peptide exit tunnel, the expansion segment H88ES102 near the exit site on LSU, and unique insertions in r-proteins. Furthermore, the 75S ribosome paromomycin complex structure provides the atomic details of its interactions. These structures provide insights into the evolutionary adaptation of the E. histolytica translational machinery and may be explored further for amoebicidal therapeutic intervention. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3.6 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.9 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 213 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 363.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 64694MC ![]() 9v1jC ![]() 9v1kC ![]() 9v21C ![]() 9v26C ![]() 9v27C ![]() 9v28C ![]() 9v29C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 3種, 3分子 lAlBlC
#1: RNA鎖 | 分子量: 1130459.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: 25S rRNA 由来: (天然) ![]() 参照: GenBank: BDEQ01000001 |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 49892.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: GenBank: 415339 |
#3: RNA鎖 | 分子量: 37450.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: GenBank: 61658858 |
-Large ribosomal subunit protein ... , 3種, 3分子 lDlWlc
#4: タンパク質 | 分子量: 27850.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: O15574 |
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#23: タンパク質 | 分子量: 15877.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: C4LW40 |
#29: タンパク質 | 分子量: 17042.818 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: Q9BI06 |
+60S ribosomal protein ... , 31種, 31分子 lElFlGlHlIlJlKlMlNlOlPlRlSlTlVlXlZlalbldlelflglhljlklllmlnlplq
-Ribosomal protein ... , 5種, 5分子 lLlQlUlYlo
#12: タンパク質 | 分子量: 23831.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: C4LTA0 |
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#17: タンパク質 | 分子量: 23951.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: C4M7U2 |
#21: タンパク質 | 分子量: 22978.787 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: C4LWJ4 |
#25: タンパク質 | 分子量: 13694.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: C4LV64 |
#41: タンパク質 | 分子量: 6282.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: C4LTA2 |
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 lilr
#35: タンパク質 | 分子量: 13925.793 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() |
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#44: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1124.378 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() |
-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Entamoeba histolytica Ribosome Large Subunit / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() 細胞内の位置: cytoplasm / Organelle: ribosome |
緩衝液 | pH: 7.4 詳細: 20nM HEPES-sodium salt buffer pH 7.4, 100mM Potassium acetate, 10mM Magnesium acetate, 10mm Ammonium acetate, 3mM DTT |
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 290 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(補正後): 75000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1800 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 1.34 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 実像数: 3470 |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: dev_svn / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 763731 | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 378061 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 67.76 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: phenix.real_space_refinement | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 70.09 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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