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- PDB-9utc: The VFT domains of human sweet taste receptor TAS1R2 and TAS1R3 i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9utc
タイトルThe VFT domains of human sweet taste receptor TAS1R2 and TAS1R3 in the sucralose-bound state
要素
  • Taste receptor type 1 member 2,Taste receptor type 1 member 2,Engineered red fluorescent protein mScarlet3
  • Taste receptor type 1 member 3,mNeonGreen
キーワードSIGNALING PROTEIN / GPCR / Taste receptor / Tas1R2 / Tas1R3 / Sucralose
機能・相同性
機能・相同性情報


sweet taste receptor complex / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of sweet taste / sweet taste receptor activity / taste receptor activity / sensory perception of umami taste / sensory perception of sweet taste / Class C/3 (Metabotropic glutamate/pheromone receptors) / positive regulation of cytokinesis / bioluminescence / G protein-coupled receptor activity ...sweet taste receptor complex / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of sweet taste / sweet taste receptor activity / taste receptor activity / sensory perception of umami taste / sensory perception of sweet taste / Class C/3 (Metabotropic glutamate/pheromone receptors) / positive regulation of cytokinesis / bioluminescence / G protein-coupled receptor activity / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / G alpha (i) signalling events / receptor complex / G protein-coupled receptor signaling pathway / Golgi apparatus / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 3, extracellular calcium-sensing receptor-related / G-protein coupled receptors family 3 signature 2. / GPCR, family 3, nine cysteines domain / GPCR, family 3, nine cysteines domain superfamily / Nine Cysteines Domain of family 3 GPCR / GPCR, family 3, conserved site / GPCR, family 3 / G-protein coupled receptors family 3 profile. / GPCR family 3, C-terminal / 7 transmembrane sweet-taste receptor of 3 GCPR ...GPCR, family 3, extracellular calcium-sensing receptor-related / G-protein coupled receptors family 3 signature 2. / GPCR, family 3, nine cysteines domain / GPCR, family 3, nine cysteines domain superfamily / Nine Cysteines Domain of family 3 GPCR / GPCR, family 3, conserved site / GPCR, family 3 / G-protein coupled receptors family 3 profile. / GPCR family 3, C-terminal / 7 transmembrane sweet-taste receptor of 3 GCPR / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
sucralose / mNeonGreen / Taste receptor type 1 member 3 / Taste receptor type 1 member 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Discosoma sp. (イソギンチャク)
Branchiostoma lanceolatum (無脊椎動物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.33 Å
データ登録者Shi, Z.J. / Xu, W.X. / Yue, X.L. / Wu, L.J. / Hua, T. / Liu, Z.J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Structural and functional characterization of human sweet taste receptor.
著者: Zongjun Shi / Weixiu Xu / Lijie Wu / Xiaolei Yue / Shenhui Liu / Wei Ding / Jinyi Zhang / Bing Meng / Lianghao Zhao / Xiaoyan Liu / Junlin Liu / Zhi-Jie Liu / Tian Hua /
要旨: Sweet taste perception influences dietary choices and metabolic health. The human sweet taste receptor, a class C G protein-coupled receptor (GPCR) heterodimer composed of TAS1R2-TAS1R3, senses a ...Sweet taste perception influences dietary choices and metabolic health. The human sweet taste receptor, a class C G protein-coupled receptor (GPCR) heterodimer composed of TAS1R2-TAS1R3, senses a wide range of sweet compounds - including natural sugars, artificial sweeteners and sweet proteins - impacting metabolic regulation beyond taste. However, the lack of three-dimensional structures hinders our understanding of its precise working mechanism. Here, we present cryo-EM structures of the full-length human sweet taste receptor in apo- and sucralose-bound states. These structures reveal a distinct asymmetric heterodimer architecture, with sucralose binding exclusively to the Venus flytrap domain of TAS1R2. Combining mutagenesis and molecular dynamics simulations, this work delineates the sweeteners recognition modes in TAS1R2. Structural comparisons further uncover the conformational changes upon ligand binding and unique activation mechanism. These findings illuminate the signal transduction mechanisms of chemosensory receptors in class C GPCRs and provide molecular basis for new-generation sweetener design.
履歴
登録2025年5月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Taste receptor type 1 member 2,Taste receptor type 1 member 2,Engineered red fluorescent protein mScarlet3
B: Taste receptor type 1 member 3,mNeonGreen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)247,4953
ポリマ－247,0982
非ポリマー3981
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Taste receptor type 1 member 2,Taste receptor type 1 member 2,Engineered red fluorescent protein mScarlet3 / G-protein coupled receptor 71 / Sweet taste receptor T1R2


分子量: 122191.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Engineered red fluorescent protein mScarlet3: PMID: 27869816 and PDB ID: 7ZCT
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Discosoma sp. (イソギンチャク)
遺伝子: TAS1R2, GPR71, T1R2, TR2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8TE23
#2: タンパク質 Taste receptor type 1 member 3,mNeonGreen / Sweet taste receptor T1R3


分子量: 124906.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Branchiostoma lanceolatum (無脊椎動物)
遺伝子: TAS1R3, T1R3, TR3, blFP-Y3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7RTX0, UniProt: A0A1S4NYF2
#3: 多糖 4-chloro-4-deoxy-alpha-D-galactopyranose-(1-2)-1,6-dichloro-1,6-dideoxy-beta-D-fructofuranose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 397.634 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: sucralose
記述子タイププログラム
[][b-D-Fruf1chloro6chloro]{[(2+1)][a-D-Galp4chloro]{}}LINUCSPDB-CARE
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: heterodimer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 84470 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.33 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0048344
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.63311349
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.9251111
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0411257
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061467

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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