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- PDB-9s9k: S. islandicus CdvB (semi open) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9s9k
タイトルS. islandicus CdvB (semi open)
要素Cell division protein CdvB, Vps2 like protein
キーワードCELL CYCLE / cell division / archaea
機能・相同性: / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / cell division / Cell division protein CdvB, Vps2 like protein
機能・相同性情報
生物種Saccharolobus islandicus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Salzer, R. / Lowe, J.
資金援助 英国, ドイツ, 6件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105184326 英国
Wellcome Trust227876/Z/23/Z 英国
Wellcome Trust203276/Z/16/Z 英国
Volkswagen Foundation94933 ドイツ
Wellcome Trust222460/Z/21/Z) 英国
UK Research and Innovation (UKRI)MC_UP_1201/27 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2026
タイトル: Molecular structure of the ESCRT-III-based archaeal CdvAB cell division machinery.
著者: Tina Drobnič / Ralf Salzer / Tim Nierhaus / Margaret Ke Xin Jiang / Dom Bellini / Astrid Steindorf / Sonja-Verena Albers / Buzz Baum / Jan Löwe /
要旨: Most prokaryotes divide using filaments of the tubulin-like FtsZ protein, while some archaea employ instead ESCRT-III-like proteins and their filaments for cell division and cytokinesis. The ...Most prokaryotes divide using filaments of the tubulin-like FtsZ protein, while some archaea employ instead ESCRT-III-like proteins and their filaments for cell division and cytokinesis. The alternative archaeal system comprises Cdv proteins and is thought to bear some resemblance to ESCRT-III-based membrane remodeling in other domains of life, including eukaryotes, especially during abscission. Here, we present biochemical, crystallographic, and cryo-EM studies of the Cdv machinery. CdvA, an early non-ESCRT component, adopts a PRC-domain/coiled-coil fold and polymerizes into long double-stranded helical filaments, mainly via hydrophobic interfaces. Monomeric CdvB adopts the canonical ESCRT-III fold in both a closed and a distinct "semiopen" conformation. Soluble CdvB2 filaments are composed of subunits in the closed state, appearing to transition to the open, active state only when polymerized on membranes. Short N-terminal amphipathic helices in all CdvB paralogues, B, B1, and B2, mediate membrane binding and are required for liposome recruitment in vitro. We provide a molecular overview of archaeal ESCRT-III-based cytokinesis machinery, the definitive demonstration that CdvB proteins are bona fide ESCRT-III homologues, and reveal the molecular basis for membrane engagement. Thus, we illuminate conserved principles of ESCRT-mediated membrane remodeling and extend them to an anciently diverged archaeal lineage.
履歴
登録2025年8月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02026年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein CdvB, Vps2 like protein
B: Cell division protein CdvB, Vps2 like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9442
ポリマ－43,9442
非ポリマー00
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area40 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area24970 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)54.716, 73.343, 97.679
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cell division protein CdvB, Vps2 like protein


分子量: 21972.072 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: C-terminal truncation (deleted residues 206-259). Mutations: I69M, I125M
由来: (組換発現) Saccharolobus islandicus (古細菌) / 遺伝子: SiRe_1174 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: F0NEW1
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.84 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 5% (v/v) 2-propanol, 1M ammonium sulphate or 0.2 M ammonium sulphate, 15% (w/v) PEG 4000, pH 3.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→48.84 Å / Num. obs: 58536 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.114 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 1.452 / Num. measured all: 22841 / Num. unique obs: 3376 / CC1/2: 0.572 / Rpim(I) all: 0.658 / Rrim(I) all: 1.717 / Net I/σ(I) obs: 1.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2919: ???)精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACTデータ抽出
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→47.737 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.32 / 位相誤差: 28.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2773 1993 5.2 %
Rwork0.223 --
obs0.2258 38330 99.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→47.737 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2770 0 0 83 2853
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032791
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.543756
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7841788
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033456
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002482
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.2550.3061170.3192584X-RAY DIFFRACTION100
2.255-2.3160.33451490.30412609X-RAY DIFFRACTION100
2.316-2.38420.37691370.29242649X-RAY DIFFRACTION99
2.3842-2.46110.40211410.29332571X-RAY DIFFRACTION100
2.4611-2.54910.32221380.27022589X-RAY DIFFRACTION99
2.5491-2.65110.25221650.2522589X-RAY DIFFRACTION100
2.6511-2.77180.26141380.23842633X-RAY DIFFRACTION100
2.7718-2.91790.28721530.22262565X-RAY DIFFRACTION100
2.9179-3.10070.31191470.22832613X-RAY DIFFRACTION100
3.1007-3.340.29491570.22052594X-RAY DIFFRACTION100
3.34-3.6760.28541590.20782595X-RAY DIFFRACTION100
3.676-4.20770.2641460.19132591X-RAY DIFFRACTION99
4.2077-5.30010.23041270.18312570X-RAY DIFFRACTION99
5.3001-47.7370.241190.22632585X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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