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万見
- PDB-9s98: CdvB2 filament - high twist, class A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9s98
タイトルCdvB2 filament - high twist, class A
要素Cell division protein B2
キーワードCELL CYCLE / cell division / ESCRT-III / membrane remodelling / archaea
機能・相同性: / cell division / Cell division protein B2
機能・相同性情報
生物種Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.86 Å
データ登録者Drobnic, T. / Lowe, J.
資金援助 英国, ドイツ, 7件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105184326 英国
Wellcome Trust227876/Z/23/Z 英国
Wellcome Trust203276/Z/16/Z 英国
Volkswagen Foundation94933 ドイツ
Wellcome Trust222460/Z/21/Z 英国
UK Research and Innovation (UKRI)MC_UP_1201/27 英国
German Research Foundation (DFG)CIBSS - EXC-2189 - Project ID 390939984 ドイツ
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2026
タイトル: Molecular structure of the ESCRT-III-based archaeal CdvAB cell division machinery.
著者: Tina Drobnič / Ralf Salzer / Tim Nierhaus / Margaret Ke Xin Jiang / Dom Bellini / Astrid Steindorf / Sonja-Verena Albers / Buzz Baum / Jan Löwe /
要旨: Most prokaryotes divide using filaments of the tubulin-like FtsZ protein, while some archaea employ instead ESCRT-III-like proteins and their filaments for cell division and cytokinesis. The ...Most prokaryotes divide using filaments of the tubulin-like FtsZ protein, while some archaea employ instead ESCRT-III-like proteins and their filaments for cell division and cytokinesis. The alternative archaeal system comprises Cdv proteins and is thought to bear some resemblance to ESCRT-III-based membrane remodeling in other domains of life, including eukaryotes, especially during abscission. Here, we present biochemical, crystallographic, and cryo-EM studies of the Cdv machinery. CdvA, an early non-ESCRT component, adopts a PRC-domain/coiled-coil fold and polymerizes into long double-stranded helical filaments, mainly via hydrophobic interfaces. Monomeric CdvB adopts the canonical ESCRT-III fold in both a closed and a distinct "semiopen" conformation. Soluble CdvB2 filaments are composed of subunits in the closed state, appearing to transition to the open, active state only when polymerized on membranes. Short N-terminal amphipathic helices in all CdvB paralogues, B, B1, and B2, mediate membrane binding and are required for liposome recruitment in vitro. We provide a molecular overview of archaeal ESCRT-III-based cytokinesis machinery, the definitive demonstration that CdvB proteins are bona fide ESCRT-III homologues, and reveal the molecular basis for membrane engagement. Thus, we illuminate conserved principles of ESCRT-mediated membrane remodeling and extend them to an anciently diverged archaeal lineage.
履歴
登録2025年8月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02026年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月28日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月28日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月28日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月28日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月28日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月28日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein B2
B: Cell division protein B2
C: Cell division protein B2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,6473
ポリマ－74,6473
非ポリマー00
水00
1
A: Cell division protein B2
B: Cell division protein B2
C: Cell division protein B2
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)447,88518
ポリマ－447,88518
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5

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要素

#1: タンパク質 Cell division protein B2 / ESCRT-III homolog


分子量: 24882.492 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
株: MW001 / 遺伝子: cdvB2, Saci_1416 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C43(DE2) / 参照: UniProt: Q4J8Y4
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Filament of purified CdvB2 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
株: MW001
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: C43(DE3)
緩衝液pH: 6 / 詳細: 50 mM MES, 50 mM NaCl
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 35.86 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1crYOLO1.9.6粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7UCSF ChimeraX1.6.1モデルフィッティング
12RELION4３次元再構成
13PHENIX1.21.2_5419:モデル精密化
14Coot0.9.8.2モデル精密化
15ISOLDE1.6モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 176.242 ° / 軸方向距離/サブユニット: 18.8232 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.86 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 139884 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL
原子モデル構築詳細: ModelAngelo / Source name: Other / タイプ: other

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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