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- PDB-9qwz: Cryo-EM structure of the human UBR4/KCMF1/CALM1 complex (BP focus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qwz
タイトルCryo-EM structure of the human UBR4/KCMF1/CALM1 complex (BP focused refinement)
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1
  • E3 ubiquitin-protein ligase UBR4
キーワードLIGASE / Ubiquitin ligase / protein quality control
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of HRI-mediated signaling / synaptic signaling / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / protein K27-linked ubiquitination / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein branched polyubiquitination / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / endosome organization / cytoplasm protein quality control / protein K11-linked ubiquitination ...negative regulation of HRI-mediated signaling / synaptic signaling / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / protein K27-linked ubiquitination / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein branched polyubiquitination / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / endosome organization / cytoplasm protein quality control / protein K11-linked ubiquitination / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / protein K63-linked ubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / specific granule membrane / positive regulation of autophagy / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / late endosome / response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / calmodulin binding / lysosome / endosome / protein stabilization / synapse / centrosome / Neutrophil degranulation / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase UBR4, N-terminal / : / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 N-terminal / Drought induced 19 protein type, zinc-binding domain / Drought induced 19 protein (Di19), zinc-binding / : / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4-like domain / E3 ubiquitin ligase UBR4, C-terminal / E3 ubiquitin ligase UBR4-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 ...E3 ubiquitin-protein ligase UBR4, N-terminal / : / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 N-terminal / Drought induced 19 protein type, zinc-binding domain / Drought induced 19 protein (Di19), zinc-binding / : / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4-like domain / E3 ubiquitin ligase UBR4, C-terminal / E3 ubiquitin ligase UBR4-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 / UBR4 E3 catalytic module profile. / : / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2-type / Armadillo-type fold / WD40-repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 / E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Grabarczyk, D.B. / Clausen, T.
資金援助 オーストリア, European Union, 2件
組織認可番号国
Austrian Research Promotion Agency852936 オーストリア
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission847548European Union
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Architecture of the UBR4 complex, a giant E4 ligase central to eukaryotic protein quality control.
著者: Daniel B Grabarczyk / Julian F Ehrmann / Paul Murphy / Woo Seok Yang / Robert Kurzbauer / Lillie E Bell / Luiza Deszcz / Jana Neuhold / Alexander Schleiffer / Alexandra Shulkina / Juyeon Lee ...著者: Daniel B Grabarczyk / Julian F Ehrmann / Paul Murphy / Woo Seok Yang / Robert Kurzbauer / Lillie E Bell / Luiza Deszcz / Jana Neuhold / Alexander Schleiffer / Alexandra Shulkina / Juyeon Lee / Jin Seok Shin / Anton Meinhart / Gijs A Versteeg / Eszter Zavodszky / Hyun Kyu Song / Ramanujan S Hegde / Tim Clausen /
要旨: Eukaryotic cells have evolved sophisticated quality control mechanisms to eliminate aggregation-prone proteins that compromise cellular health. Central to this defense is the ubiquitin-proteasome ...Eukaryotic cells have evolved sophisticated quality control mechanisms to eliminate aggregation-prone proteins that compromise cellular health. Central to this defense is the ubiquitin-proteasome system, where UBR4 acts as an essential E4 ubiquitin ligase, amplifying degradation marks on defective proteins. Cryo-electron microscopy analysis of UBR4 in complex with its cofactors KCMF1 and CALM1 reveals a massive 1.3-megadalton ring structure, featuring a central substrate-binding arena and flexibly attached catalytic units. Our structure shows how UBR4 binds substrate and extends lysine-48-specific ubiquitin chains. Efficient substrate targeting depends on both preubiquitination and specific N-degrons, with KCMF1 acting as a key substrate filter. The architecture of the E4 megacomplex is conserved across eukaryotes, but species-specific adaptations allow UBR4 to perform its precisely tuned quality control function in diverse cellular environments.
履歴
登録2025年4月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.22025年9月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author / em_admin
Item: _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1
B: E3 ubiquitin-protein ligase UBR4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)619,0372
ポリマ－619,0372
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1 / FGF-induced in gastric cancer / Potassium channel modulatory factor / PCMF / ZZ-type zinc finger- ...FGF-induced in gastric cancer / Potassium channel modulatory factor / PCMF / ZZ-type zinc finger-containing protein 1


分子量: 43192.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCMF1, FIGC, ZZZ1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9P0J7, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 / 600 kDa retinoblastoma protein-associated factor / p600 / N-recognin-4 / Retinoblastoma-associated ...600 kDa retinoblastoma protein-associated factor / p600 / N-recognin-4 / Retinoblastoma-associated factor of 600 kDa / RBAF600


分子量: 575844.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBR4, KIAA0462, KIAA1307, RBAF600 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q5T4S7, RING-type E3 ubiquitin transferase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human UBR4/KCMF1/CALM1 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 325440 / 詳細: symmetry expanded / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 4.8 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0047092
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.529862
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.4531410
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0411383
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031410

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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