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- PDB-9qpq: The structure of the COPI leaf bound to GOLPH3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qpq
タイトルThe structure of the COPI leaf bound to GOLPH3
要素
  • (Coatomer subunit ...) x 6
  • ADP-ribosylation factor 1
  • Golgi phosphoprotein 3
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / COPI coated vesicles / GOLPH3 / Golgi transport / vesicular transport
機能・相同性
機能・相同性情報


asymmetric Golgi ribbon formation / protein targeting to Golgi apparatus / cargo adaptor activity / cerebellar Purkinje cell layer maturation / protein localization to axon / protein localization to cell leading edge / Golgi vesicle budding / COPI-coated vesicle / pancreatic juice secretion / Golgi cisterna ...asymmetric Golgi ribbon formation / protein targeting to Golgi apparatus / cargo adaptor activity / cerebellar Purkinje cell layer maturation / protein localization to axon / protein localization to cell leading edge / Golgi vesicle budding / COPI-coated vesicle / pancreatic juice secretion / Golgi cisterna / cellular response to rapamycin / mitotic cleavage furrow ingression / trans-Golgi Network Vesicle Budding / COPI-mediated anterograde transport / COPI vesicle coat / glycoprotein biosynthetic process / protein retention in Golgi apparatus / Glycosphingolipid transport / Golgi vesicle transport / regulation of receptor internalization / Intra-Golgi traffic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Golgi ribbon formation / organelle transport along microtubule / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / establishment of Golgi localization / cell adhesion molecule production / leukocyte tethering or rolling / intra-Golgi vesicle-mediated transport / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Golgi to plasma membrane protein transport / dendritic spine organization / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / regulation of mitochondrion organization / long-term synaptic depression / lamellipodium assembly / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Golgi cisterna membrane / Lysosome Vesicle Biogenesis / pigmentation / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / Golgi organization / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / cell leading edge / protein secretion / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of TOR signaling / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / COPI-mediated anterograde transport / vesicle-mediated transport / Neutrophil degranulation / MHC class II antigen presentation / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / sarcomere / adult locomotory behavior / small monomeric GTPase / positive regulation of protein secretion / intracellular protein transport / trans-Golgi network / establishment of localization in cell / hormone activity / cellular response to virus / mitochondrial intermembrane space / cell migration / protein transport / growth cone / gene expression / neuron projection / endosome / postsynaptic density / Golgi membrane / protein domain specific binding / axon / focal adhesion / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / mRNA binding / negative regulation of apoptotic process / GTP binding / structural molecule activity / enzyme binding / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Golgi phosphoprotein 3-like / Golgi phosphoprotein 3-like domain superfamily / Golgi phosphoprotein 3 (GPP34) / Coatomer beta subunit, C-terminal / Coatomer beta subunit (COPB1) / Coatomer beta subunit, appendage platform domain / Coatomer beta C-terminal region / Coatomer beta subunit appendage platform / Coatomer, gamma subunit, appendage, Ig-like subdomain / Coatomer gamma subunit ...Golgi phosphoprotein 3-like / Golgi phosphoprotein 3-like domain superfamily / Golgi phosphoprotein 3 (GPP34) / Coatomer beta subunit, C-terminal / Coatomer beta subunit (COPB1) / Coatomer beta subunit, appendage platform domain / Coatomer beta C-terminal region / Coatomer beta subunit appendage platform / Coatomer, gamma subunit, appendage, Ig-like subdomain / Coatomer gamma subunit / Coatomer subunit gamma, C-terminal / Coatomer, gamma subunit, appendage domain superfamily / Coatomer subunit zeta / Coatomer gamma subunit appendage platform subdomain / Coatomer subunit gamma-1 C-terminal appendage platform / Coatomer delta subunit / Coatomer, alpha subunit, C-terminal / Coatomer subunit alpha / : / Coatomer (COPI) alpha subunit C-terminus / Coatomer beta' subunit (COPB2) / Coatomer, WD associated region / : / : / COPA/B second beta-propeller / COPA/B TPR domain / Cytochrome cd1-nitrite reductase-like, haem d1 domain superfamily / ADP-ribosylation factor 1-5 / Clathrin adaptor complex, small chain / Clathrin adaptor complexes small chain signature. / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family / Clathrin adaptor complex small chain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / Longin-like domain superfamily / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / TBP domain superfamily / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / WD domain, G-beta repeat / Armadillo-type fold / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Coatomer subunit beta' / Coatomer subunit zeta-1 / ADP-ribosylation factor 1 / Coatomer subunit delta / Coatomer subunit alpha / Golgi phosphoprotein 3 / Coatomer subunit beta / Coatomer subunit gamma-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.5 Å
データ登録者Taylor, R.J. / Tagiltsev, G. / Ciazynska, K.A. / Briggs, J.A.G.
資金援助 ドイツ, 英国, European Union, 5件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105178783 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/16 英国
Wellcome Trust227915/Z/23/Z 英国
European Molecular Biology Organization (EMBO)ALTF-383-2022European Union
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: The mechanistic basis of cargo selection during Golgi maturation.
著者: Rebecca J Taylor / Nikita Zubkov / Katarzyna A Ciazynska / Jonathan G G Kaufman / Grigory Tagiltsev / David J Owen / John A G Briggs / Sean Munro /
要旨: The multiple cisternae of the Golgi apparatus contain resident membrane proteins crucial for lipid and protein glycosylation. How Golgi residents remain in their designated compartments despite a ...The multiple cisternae of the Golgi apparatus contain resident membrane proteins crucial for lipid and protein glycosylation. How Golgi residents remain in their designated compartments despite a constant flow of secretory cargo is incompletely understood. Here, we determine the structure of the COPI vesicle coat containing GOLPH3, an adaptor protein that binds the cytosolic tails of many Golgi residents. Analysis of this structure, together with structure-guided mutagenesis and functional assays, reveals how GOLPH3 uses coincidence detection of COPI and lipids to engage Golgi residents preferentially at late cisternae. Our findings rationalize the logic of cisternal maturation and explain how COPI can engage different types of substrates in different Golgi cisternae to retrieve some proteins back to the ER while retaining others within the Golgi apparatus.
履歴
登録2025年3月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Golgi phosphoprotein 3
B: Golgi phosphoprotein 3
D: Coatomer subunit alpha
E: Coatomer subunit alpha
F: Coatomer subunit beta'
G: Coatomer subunit beta'
H: Coatomer subunit beta
I: Coatomer subunit beta
J: Coatomer subunit beta
K: Coatomer subunit beta
L: Coatomer subunit delta
M: Coatomer subunit gamma-1
N: Coatomer subunit gamma-1
O: Coatomer subunit gamma-1
P: Coatomer subunit zeta-1
R: ADP-ribosylation factor 1
S: ADP-ribosylation factor 1
T: ADP-ribosylation factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,411,43418
ポリマ－1,411,43418
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 2種, 5分子 ABRST

#1: タンパク質 Golgi phosphoprotein 3 / Coat protein GPP34 / Mitochondrial DNA absence factor / MIDAS


分子量: 33859.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GOLPH3, GPP34 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H4A6
#8: タンパク質 ADP-ribosylation factor 1


分子量: 20721.742 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84077, small monomeric GTPase

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Coatomer subunit ... , 6種, 13分子 DEFGHIJKLMNOP

#2: タンパク質 Coatomer subunit alpha / Alpha-coat protein / Alpha-COP


分子量: 138617.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Copa / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): High Five / 参照: UniProt: Q8CIE6
#3: タンパク質 Coatomer subunit beta' / Beta'-coat protein / Beta'-COP / p102


分子量: 102566.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Copb2 / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O55029
#4: タンパク質
Coatomer subunit beta / Beta-coat protein / Beta-COP


分子量: 107197.961 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Copb1, Copb / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9JIF7
#5: タンパク質 Coatomer subunit delta / Archain / Delta-coat protein / Delta-COP


分子量: 57304.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Arcn1, Copd / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q5XJY5
#6: タンパク質 Coatomer subunit gamma-1 / Gamma-1-coat protein / Gamma-1-COP


分子量: 97622.703 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Copg1, Copg / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9QZE5
#7: タンパク質 Coatomer subunit zeta-1 / Zeta-1-coat protein / Zeta-1 COP


分子量: 20218.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Copz1, Copz / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P61924

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Reconstitution of COPI-coated vesicles containing the cargo adaptor protein GOLPH3COMPLEXall0RECOMBINANT
2Mus musculus COPI coatomer complex, recombinantly expressed in insect cells and purifiedCOMPLEX#2-#71RECOMBINANT
3Homo sapiens GOLPH3, recombinantly expressed in E. coli and purifiedCOMPLEX#11RECOMBINANT
4Homo sapiens Arf1, recombinantly expressed in E. coli and purifiedCOMPLEX#81RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
21NO
33
44
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Mus musculus (ハツカネズミ)10090
32Mus musculus (ハツカネズミ)10090
43Homo sapiens (ヒト)9606
54Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
32Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
43Escherichia coli (大腸菌)562
54Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.2
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMHEPESHEPES1
2125 mMPotassium acetateKAc1
32.5 mMMagnesium chlorideMgCl21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Budded and budding COPI vesicles were reconstituted by mixing liposomes with purified COPI coat protein, Arf1, GTPgammaS, and GOLPH3.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/2
急速凍結装置: LEICA EM CPC / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 53000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 3.114 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 125 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1subTOMv1.1.5volume selectionhttps://github.com/DustinMorado/subTOM
4NOVACTFCTF補正
7UCSF ChimeraX1.9モデルフィッティング
10RELIONv3.0最終オイラー角割当
12RELIONv3.0３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 7.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 108432 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selection詳細: A total of 4866 COPI vesicles and buds were manually picked from 206 tomograms in UCSF Chimera. The center of each coated vesicle or bud was picked and radii were assigned using a custom- ...詳細: A total of 4866 COPI vesicles and buds were manually picked from 206 tomograms in UCSF Chimera. The center of each coated vesicle or bud was picked and radii were assigned using a custom-written plugin (https://www.biochem.mpg.de/7940000/Pick-Particle). Initial coordinates for subsequent particle search were seeded with an even spacing of 10.9 nm (8 pixels in tomograms binned 8 times) perpendicular to the sphere surface, and with random in-plane rotation, yielding a total of 193104 particles (C3).
Num. of tomograms: 206 / Num. of volumes extracted: 193104 / Reference model: EMDB-2985
原子モデル構築B value: 200 / プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model

IDAccession codeChain residue rangeInitial refinement model-ID詳細
1Q8CIE61-8241
2O550291-8382
3Q9JIF71-71031-499; 536-710
4Q5XJ751-24741-177; 224-247
5Q9QZE51-5825
6P619246-1506
7P8407715-1817
8Q9H4A610-290810-25; 55-298

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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