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万見
- PDB-9qfd: Cryo-EM structure of the fully cofilin-1-decorated actin filament... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qfd
タイトルCryo-EM structure of the fully cofilin-1-decorated actin filament (cofilactin)
要素
  • Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
  • Cofilin-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / actin / cofilin / filament / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to ether / cofilin-actin rod / positive regulation of protein localization to cell leading edge / positive regulation of establishment of cell polarity regulating cell shape / negative regulation of unidimensional cell growth / positive regulation of barbed-end actin filament capping / neural fold formation / negative regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of postsynaptic density organization / actin filament fragmentation ...cellular response to ether / cofilin-actin rod / positive regulation of protein localization to cell leading edge / positive regulation of establishment of cell polarity regulating cell shape / negative regulation of unidimensional cell growth / positive regulation of barbed-end actin filament capping / neural fold formation / negative regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of postsynaptic density organization / actin filament fragmentation / positive regulation of actin filament depolymerization / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of embryonic development / negative regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of synaptic plasticity / negative regulation of actin filament depolymerization / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / npBAF complex / nBAF complex / brahma complex / actin filament severing / regulation of transepithelial transport / Formation of annular gap junctions / morphogenesis of a polarized epithelium / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / GBAF complex / Gap junction degradation / Folding of actin by CCT/TriC / regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of G0 to G1 transition / protein localization to adherens junction / establishment of spindle localization / Cell-extracellular matrix interactions / host-mediated activation of viral process / actin filament depolymerization / dense body / postsynaptic actin cytoskeleton / Tat protein binding / cell projection organization / negative regulation of cell adhesion / negative regulation of cell motility / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of cell size / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / cellular response to interleukin-6 / regulation of cell morphogenesis / Adherens junctions interactions / RHOF GTPase cycle / negative regulation of dendritic spine maintenance / adherens junction assembly / apical protein localization / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / neural crest cell migration / Interaction between L1 and Ankyrins / tight junction / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / positive regulation of cell motility / positive regulation of T cell differentiation / apical junction complex / cortical actin cytoskeleton / phosphatidylinositol bisphosphate binding / regulation of norepinephrine uptake / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / positive regulation of double-strand break repair / transporter regulator activity / maintenance of blood-brain barrier / establishment of cell polarity / nitric-oxide synthase binding / positive regulation of dendritic spine development / cortical cytoskeleton / NuA4 histone acetyltransferase complex / establishment or maintenance of cell polarity / positive regulation of stem cell population maintenance / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Recycling pathway of L1 / brush border / mitotic cytokinesis / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / lamellipodium membrane / positive regulation of proteolysis / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / kinesin binding / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / cellular response to interleukin-1 / negative regulation of cell differentiation / positive regulation of focal adhesion assembly / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / regulation of synaptic vesicle endocytosis / response to amino acid / positive regulation of myoblast differentiation / RHO GTPases activate IQGAPs / postsynaptic density, intracellular component
類似検索 - 分子機能
ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Cofilin-1 / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Oosterheert, W. / Boiero Sanders, M. / Hofnagel, O. / Bieling, P. / Raunser, S.
資金援助 ドイツ, European Union, 4件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
German Research Foundation (DFG)BI 1998/2-1 ドイツ
European Research Council (ERC)856118European Union
引用ジャーナル: Cell / 年: 2025
タイトル: Choreography of rapid actin filament disassembly by coronin, cofilin, and AIP1.
著者: Wout Oosterheert / Micaela Boiero Sanders / Oliver Hofnagel / Peter Bieling / Stefan Raunser /
要旨: Rapid remodeling of actin filament (F-actin) networks is essential for the movement and morphogenesis of eukaryotic cells. The conserved actin-binding proteins coronin, cofilin, and actin-interacting ...Rapid remodeling of actin filament (F-actin) networks is essential for the movement and morphogenesis of eukaryotic cells. The conserved actin-binding proteins coronin, cofilin, and actin-interacting protein 1 (AIP1) act in synergy to promote rapid F-actin network disassembly, but the underlying mechanisms have remained elusive. Here, using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we uncover the concerted molecular actions of coronin, cofilin, and AIP1 that lead to actin filament aging and severing. We find that the cooperative binding of coronin allosterically promotes inorganic phosphate release from F-actin and induces filament undertwisting, thereby priming the filament for cofilin binding. Cofilin then displaces coronin from the filament via a strand-restricted cooperative binding mechanism. The resulting cofilactin serves as a high-affinity platform for AIP1, which induces severing by acting as a clamp that disrupts inter-subunit filament contacts. In this "molecular squeezing" mechanism, AIP1 and not cofilin is responsible for filament severing. Our work redefines the role of key disassembly factors in actin dynamics.
履歴
登録2025年3月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
B: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
C: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
D: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
E: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
F: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
G: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
H: Cofilin-1
I: Cofilin-1
J: Cofilin-1
K: Cofilin-1
L: Cofilin-1
M: Cofilin-1
N: Cofilin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)424,31528
ポリマ－421,15514
非ポリマー3,16114
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed


分子量: 41632.422 Da / 分子数: 7 / 変異: C272A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: actin filament / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTB / 細胞株 (発現宿主): BTI-Tnao38 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P60709
#2: タンパク質
Cofilin-1 / 18 kDa phosphoprotein / p18 / Cofilin / non-muscle isoform


分子量: 18532.531 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Cofilin / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFL1, CFL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P23528
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細
1Beta-actin filament fully decorated by Cofilin-1.COMPLEX#1-#20RECOMBINANT
2Actin filamentCOMPLEX#11RECOMBINANTAssembled as a double stranded helix of beta-actin subunits.
3Cofilin-1COMPLEX#21RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
22
33
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
32Homo sapiens (ヒト)9606
43Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞
21Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111BTI-Tnao38
32Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111BTI-Tnao38
43Escherichia coli (大腸菌)562BL21(DE3)
緩衝液pH: 7.1
詳細: 1xKMEH (10 mM HEPES pH 7.1, 100 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM EGTA, 0.5 mM TCEP, 0.02% Tween20).
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMHEPES1
2100 mMpotassium chlorideKCl1
32 mMmagnesium chlorideMgCl21
41 mMEGTA1
50.5 mMTCEP1
60.02 % (v/v)Tween201
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 286 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 0.01 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 65.8 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 14055
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 15 eV
球面収差補正装置: The used Titan Krios G2 microscope contains an in-column Cs corrector.

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.4粒子像選択Filament tracer
2EPU画像取得
4cryoSPARC4.4CTF補正Patch CTF
7Coot0.9.8.1モデルフィッティング
8UCSF ChimeraX1.8モデルフィッティング
10cryoSPARC4.4初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.4最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.4分類
13cryoSPARC4.4３次元再構成Helical Refinement
14PHENIX1.21rc1_5015モデル精密化
CTF補正詳細: Patch CTF / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -162.4 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.4 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 10071093
3次元再構成解像度: 2.61 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 798636 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: Phenix real space refinement.
原子モデル構築PDB-ID: 6VAO

6vao


Accession code: 6VAO / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 83.46 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00229421
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.45339795
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04184466
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00285047
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.20214046

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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