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- PDB-9q9o: TRIM21 PRYSPRY bound to compound 36 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9q9o
タイトルTRIM21 PRYSPRY bound to compound 36
要素E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
キーワードLIGASE / TRIM21 / E3 ligase / PROTAC / PRYSPRY
機能・相同性
機能・相同性情報


suppression of viral release by host / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of protein deubiquitination / negative regulation of viral transcription / regulation of type I interferon production / protein K6-linked ubiquitination / STING mediated induction of host immune responses / cellular response to chemical stress / stress granule disassembly / : ...suppression of viral release by host / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of protein deubiquitination / negative regulation of viral transcription / regulation of type I interferon production / protein K6-linked ubiquitination / STING mediated induction of host immune responses / cellular response to chemical stress / stress granule disassembly / : / pyroptotic inflammatory response / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / response to type II interferon / positive regulation of protein binding / : / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of cell cycle / positive regulation of autophagy / antiviral innate immune response / autophagosome / negative regulation of innate immune response / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / P-body / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / Interferon gamma signaling / protein polyubiquitination / cytoplasmic stress granule / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / regulation of gene expression / cytoplasmic vesicle / transcription coactivator activity / positive regulation of viral entry into host cell / protein ubiquitination / ribonucleoprotein complex / innate immune response / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRIM21, PRY/SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / : / Modified RING finger domain / U-box domain / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / B-box zinc finger / Butyrophylin-like, SPRY domain ...TRIM21, PRY/SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / : / Modified RING finger domain / U-box domain / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / B-box zinc finger / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
: / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.462 Å
データ登録者Luptak, J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Development of TRIM21 PROTAC molecules
著者: Luptak, J. / James, L.C.
履歴
登録2025年2月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
D: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,1558
ポリマ－90,0734
非ポリマー2,0834
水00
1
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0392
ポリマ－22,5181
非ポリマー5211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0392
ポリマ－22,5181
非ポリマー5211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0392
ポリマ－22,5181
非ポリマー5211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0392
ポリマ－22,5181
非ポリマー5211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.685, 74.380, 90.109
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.103, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21 / 52 kDa Ro protein / 52 kDa ribonucleoprotein autoantigen Ro/SS-A / RING finger protein 81 / Ro(SS-A) ...52 kDa Ro protein / 52 kDa ribonucleoprotein autoantigen Ro/SS-A / RING finger protein 81 / Ro(SS-A) / Sjoegren syndrome type A antigen / SS-A / Tripartite motif-containing protein 21


分子量: 22518.230 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N terminally 6xHis tagged PRYSPRY domain (287-475) of TRIM21
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM21, RNF81, RO52, SSA1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P19474, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物
ChemComp-A1I4Z / 4-[[[4-imidazol-1-yl-3-[1-[(4-methoxyphenyl)methyl]-3-methyl-pyrazol-4-yl]phenyl]methylamino]methyl]-~{N}-methyl-benzamide


分子量: 520.625 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H32N6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.62 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 4000, 5% iso-Propanol, 0.1 M Na Citrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.99 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→50.427 Å / Num. obs: 24473 / % possible obs: 83.6 % / 冗長度: 3.1 % / CC1/2: 0.978 / Net I/σ(I): 3
反射 シェル解像度: 2.46→2.56 Å / Num. unique obs: 1326 / CC1/2: 0.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.462→50.427 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.842 / SU B: 29.249 / SU ML: 0.561 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.5 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.368 1243 5.084 %
Rwork0.3017 23207 -
all0.305 --
obs-24450 83.496 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 34.201 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.923 Å2-0 Å2-0.364 Å2
2--6.421 Å20 Å2
3----3.496 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.462→50.427 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5908 0 156 0 6064
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0136292
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0155520
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6931.6438572
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2271.57612724
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.0525728
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.00421.882340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.77215916
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4731532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2740
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr_other0.0140.24
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.027168
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021576
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.21108
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1960.24876
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.22791
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.080.22880
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1840.2107
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0250.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2530.221
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2560.263
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0853.5182924
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.0843.5172923
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.0975.2673648
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.0965.2673649
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.843.7363368
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.843.7363369
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8465.4784924
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.8465.4784925
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it10.04965.0824350
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other10.04965.07924351
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.462-2.5260.389470.48787X-RAY DIFFRACTION38.2744
2.526-2.5950.449490.471942X-RAY DIFFRACTION46.8115
2.595-2.670.5430.4441039X-RAY DIFFRACTION53.3531
2.67-2.7520.578630.4311197X-RAY DIFFRACTION63.6364
2.752-2.8420.46750.4391369X-RAY DIFFRACTION76.4831
2.842-2.9420.4571080.4431626X-RAY DIFFRACTION93.7297
2.942-3.0530.4191190.4051665X-RAY DIFFRACTION98.5635
3.053-3.1770.453880.381628X-RAY DIFFRACTION99.019
3.177-3.3180.415800.3541538X-RAY DIFFRACTION98.4185
3.318-3.480.394740.3051495X-RAY DIFFRACTION99.1783
3.48-3.6680.358750.2661431X-RAY DIFFRACTION99.2749
3.668-3.890.304760.2461346X-RAY DIFFRACTION99.2324
3.89-4.1580.353790.2331261X-RAY DIFFRACTION99.1858
4.158-4.490.251530.2091193X-RAY DIFFRACTION99.5208
4.49-4.9180.264490.1981102X-RAY DIFFRACTION99.6537
4.918-5.4960.291590.216997X-RAY DIFFRACTION99.7167
5.496-6.3420.263360.242899X-RAY DIFFRACTION99.7866
6.342-7.7580.294210.217766X-RAY DIFFRACTION99.7465
7.758-10.9310.241350.187584X-RAY DIFFRACTION99.8387

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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