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- PDB-9psk: In situ MicroED structure of IL-33 activated human eosinophil maj... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9psk
タイトルIn situ MicroED structure of IL-33 activated human eosinophil major basic protein-1
要素Bone marrow proteoglycan
キーワードIMMUNE SYSTEM / Effector / Nanocrystal / In-situ / Intracellular
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular matrix structural constituent conferring compression resistance / defense response to nematode / negative regulation of macrophage cytokine production / negative regulation of interleukin-10 production / positive regulation of interleukin-4 production / transport vesicle / heparin binding / carbohydrate binding / extracellular matrix / ficolin-1-rich granule lumen ...extracellular matrix structural constituent conferring compression resistance / defense response to nematode / negative regulation of macrophage cytokine production / negative regulation of interleukin-10 production / positive regulation of interleukin-4 production / transport vesicle / heparin binding / carbohydrate binding / extracellular matrix / ficolin-1-rich granule lumen / defense response to bacterium / immune response / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Eosinophil major basic protein / Eosinophil major basic protein, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Bone marrow proteoglycan
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.18 Å
データ登録者Yang, J.E. / Bingman, C.A. / Mitchell, J. / Mosher, D. / Wright, E.R.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM114561 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24 GM139168 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)P01 HL088594 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0023013 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0018409 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: In situ MicroED structure of the human eosinophil major basic protein-1
著者: Yang, J.E. / Bingman, C.A. / Mitchell, J. / Mosher, D. / Wright, E.R.
履歴
登録2025年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bone marrow proteoglycan
B: Bone marrow proteoglycan
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6273
ポリマ－27,5922
非ポリマー351
水543
1
A: Bone marrow proteoglycan


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7961
ポリマ－13,7961
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Bone marrow proteoglycan
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8312
ポリマ－13,7961
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.700, 59.460, 60.270
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.737, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Bone marrow proteoglycan / BMPG / Proteoglycan 2


分子量: 13795.873 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRG2, MBP / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P13727
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細Authors state that the chloride ion B301 modeled could be bromide ion.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: CELL / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: In situ MicroED structure of IL-33 activated human eosinophil major basic protein-1
タイプ: CELL
詳細: Mature human eosinophil cells were collected and purified from human donor blood. This was followed by eosinophil resting and deposition on EM grids. The cells were then activated by IL-33 ...詳細: Mature human eosinophil cells were collected and purified from human donor blood. This was followed by eosinophil resting and deposition on EM grids. The cells were then activated by IL-33 for 1 hour prior to grid plunge-freezing. Cryo-FIB milling of individual eosinophil cells was then performed to expose unperturbed cytosolic secretory granules, inside which nanocrystals of the major basic protein-1 were located. MicroED data were collected on these crystals for in situ structure determination.
Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: cytoplasm / 器官: blood / Organelle: secretory granules / 組織: eosinophile
緩衝液pH: 7.4
詳細: Harvested eosinophiles resting in 1640 RPMI medium (Sigma-Aldrich) supplemented with 0.1% human serum albumin (HSA) (Sigma-Aldrich)
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: The preparing vacuum in the chamber was 0.001 Pa and the operating pressure was 1 Pa.
グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 310 K

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データ収集

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 0 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0 nm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 0.1 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI CETA (4k x 4k) / Num. of diffraction images: 40
詳細: 40 images per dataset and 17 datasets were merged and scaled for the structure determination.
EM回折 シェル解像度: 3.18→31.69 Å / フーリエ空間範囲: 97.2 % / 多重度: 8.3 / 構造因子数: 7190 / 位相残差: 50.27 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 97.2 % / 再高解像度: 3.18 Å / 測定した強度の数: 61440 / 構造因子数: 7190
位相誤差の除外基準: No phase error rejection criteria applied
Rmerge: 54
反射解像度: 3.18→31.69 Å / Num. obs: 7190 / % possible obs: 97.2 % / Biso Wilson estimate: 69.41 Å2 / CC1/2: 0.879 / Rmerge(I) obs: 0.547 / Rrim(I) all: 0.581 / Net I/σ(I): 3.63 / Num. measured all: 61440
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)% possible obs (%)Rmerge(I) obsNum. measured obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allNet I/σ(I) obs
3.18-3.6492.11.2311644822450.421.3191.95
3.64-4.5999.90.6582295325000.7540.6973.65
4.59-31.6999.70.4142203924450.8890.4385.16

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACTデータ抽出
PHENIX位相決定
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
6Coot0.9.8.92モデルフィッティング
8PHENIX1.21.1-5286-000分子置換
12PHENIX1.21.1-5286-000３次元再構成
19PHENIX1.21.1_5286モデル精密化
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 91.737 ° / ∠γ: 90 ° / A: 31.7 Å / B: 59.46 Å / C: 60.27 Å / 空間群名: P1211 / 空間群番号: 3
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.18 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築B value: 58.71 / プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / 詳細: Iterative refinement and manual modeling
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Chain-ID: A / Chain residue range: 107-222

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-IDPdb chain residue rangeSource nameタイプ
11h8u

1h8u

A1h8u1107-222PDBexperimental model
2AF-P13727-F1-model_v42AlphaFoldin silico model
精密化解像度: 3.18→31.69 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 37.8547
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3396 373 10.01 %
Rwork0.2607 3353 -
obs0.269 3726 97.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 58.71 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_bond_d0.00231951
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_angle_d0.45252639
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_chiral_restr0.0391253
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_plane_restr0.0056336
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_dihedral_angle_d11.4978683
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.18-3.640.44741250.35641034ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY93.09
3.64-4.590.35491250.27241159ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY99.92
4.59-31.690.27131230.21491160ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY99.23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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