[日本語] English
万見
- PDB-9o12: Kv2.1 in an intermediate conformation with 2 voltage sensors down... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9o12
タイトルKv2.1 in an intermediate conformation with 2 voltage sensors down and an open pore
要素Potassium voltage-gated channel subfamily B member 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / voltage-gated potassium channel
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of action potential / positive regulation of long-term synaptic depression / regulation of motor neuron apoptotic process / clustering of voltage-gated potassium channels / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / potassium ion export across plasma membrane / cholinergic synapse / proximal dendrite ...regulation of action potential / positive regulation of long-term synaptic depression / regulation of motor neuron apoptotic process / clustering of voltage-gated potassium channels / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / potassium ion export across plasma membrane / cholinergic synapse / proximal dendrite / delayed rectifier potassium channel activity / Voltage gated Potassium channels / outward rectifier potassium channel activity / vesicle docking involved in exocytosis / glutamate receptor signaling pathway / neuronal cell body membrane / postsynaptic specialization membrane / response to L-glutamate / action potential / positive regulation of protein targeting to membrane / response to axon injury / lateral plasma membrane / cellular response to nutrient levels / negative regulation of insulin secretion / voltage-gated potassium channel complex / dendrite membrane / potassium ion transmembrane transport / cellular response to calcium ion / SNARE binding / protein localization to plasma membrane / cellular response to glucose stimulus / sarcolemma / protein homooligomerization / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / glucose homeostasis / perikaryon / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / axon / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, Kv2.1 / Potassium channel, voltage dependent, Kv2 / Kv2 voltage-gated K+ channel / Potassium channel, voltage dependent, Kv / Potassium channel tetramerisation-type BTB domain / BTB/POZ domain / Voltage-gated potassium channel / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / Voltage-dependent channel domain superfamily ...Potassium channel, voltage dependent, Kv2.1 / Potassium channel, voltage dependent, Kv2 / Kv2 voltage-gated K+ channel / Potassium channel, voltage dependent, Kv / Potassium channel tetramerisation-type BTB domain / BTB/POZ domain / Voltage-gated potassium channel / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / Voltage-dependent channel domain superfamily / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium voltage-gated channel subfamily B member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Mandala, V.S. / MacKinnon, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Electric field-induced pore constriction in the human K2.1 channel.
著者: Venkata Shiva Mandala / Roderick MacKinnon /
要旨: Gating in voltage-dependent ion channels is regulated by the transmembrane voltage. This form of regulation is enabled by voltage-sensing domains (VSDs) that respond to transmembrane voltage ...Gating in voltage-dependent ion channels is regulated by the transmembrane voltage. This form of regulation is enabled by voltage-sensing domains (VSDs) that respond to transmembrane voltage differences by changing their conformation and exerting force on the pore to open or close it. Here, we use cryogenic electron microscopy to study the neuronal K2.1 channel in lipid vesicles with and without a voltage difference across the membrane. Hyperpolarizing voltage differences displace the positively charged S4 helix in the voltage sensor by one helical turn (~5 Å). When this displacement occurs, the S4 helix changes its contact with the pore at two different interfaces. When these changes are observed in fewer than four voltage sensors, the pore remains open, but when they are observed in all four voltage sensors, the pore constricts. The constriction occurs because the S4 helix, as it displaces inward, squeezes the right-handed helical bundle of pore-lining S6 helices. A similar conformational change occurs upon hyperpolarization of the EAG1 channel but with two helical turns displaced instead of one. Therefore, while K2.1 and EAG1 are from distinct architectural classes of voltage-dependent ion channels, called domain-swapped and non-domain-swapped, the way the voltage sensors gate their pores is very similar.
履歴
登録2025年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年5月28日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily B member 1
B: Potassium voltage-gated channel subfamily B member 1
C: Potassium voltage-gated channel subfamily B member 1
D: Potassium voltage-gated channel subfamily B member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)384,0074
ポリマ－384,0074
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質
Potassium voltage-gated channel subfamily B member 1 / Delayed rectifier potassium channel 1 / DRK1 / h-DRK1 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv2.1


分子量: 96001.711 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNB1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14721
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: human Kv2.1 / タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 13810 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 4.3 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0038548
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.44711572
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.0763140
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0361364
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031408

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る