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万見
- PDB-9nbb: Augmin/V junction(closed) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9nbb
タイトルAugmin/V junction(closed)
要素(AUGMIN subunit ...) x 6
キーワードPLANT PROTEIN / Augmin complex
機能・相同性
機能・相同性情報


megagametogenesis / microgametogenesis / cytokinesis by cell plate formation / phragmoplast microtubule organization / HAUS complex / phragmoplast / microtubule minus-end binding / microtubule organizing center organization / microtubule nucleation / spindle assembly ...megagametogenesis / microgametogenesis / cytokinesis by cell plate formation / phragmoplast microtubule organization / HAUS complex / phragmoplast / microtubule minus-end binding / microtubule organizing center organization / microtubule nucleation / spindle assembly / spindle microtubule / microtubule cytoskeleton organization / spindle / mitotic cell cycle / microtubule / cell division / nucleus
類似検索 - 分子機能
QWRF family / Plant AUGMIN subunit 7 / QWRF family / Plant nuclear matrix protein 1 (NMP1) / AUGMIN subunit 5, plant / HAUS augmin-like complex subunit 6 / HAUS augmin-like complex subunit 6, N-terminal / HAUS augmin-like complex subunit 2 / HAUS augmin-like complex subunit 7-like / HAUS augmin-like complex subunit 6 N-terminus ...QWRF family / Plant AUGMIN subunit 7 / QWRF family / Plant nuclear matrix protein 1 (NMP1) / AUGMIN subunit 5, plant / HAUS augmin-like complex subunit 6 / HAUS augmin-like complex subunit 6, N-terminal / HAUS augmin-like complex subunit 2 / HAUS augmin-like complex subunit 7-like / HAUS augmin-like complex subunit 6 N-terminus / HAUS augmin-like complex subunit 2 / HAUS augmin-like complex subunit 5 / HAUS augmin-like complex subunit 5 / HAUS augmin-like complex subunit 3 / HAUS augmin-like complex subunit 3, N-terminal / HAUS augmin-like complex subunit 3
類似検索 - ドメイン・相同性
AUGMIN subunit 2 / AUGMIN subunit 3 / AUGMIN subunit 7 / AUGMIN subunit 6 / AUGMIN subunit 5 / AUGMIN subunit 8
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.9 Å
データ登録者Ashaduzzaman, M. / Al-Bassam, J. / Taheri, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)5R01 GM110283 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structures of the Plant Augmin reveal its intertwined coiled-coil assembly, antiparallel dimerization and NEDD1 binding mechanisms.
著者: Md Ashaduzzaman / Aryan Taheri / Yuh-Ru Julie Lee / Yuqi Tang / Fei Guo / Stephen D Fried / Bo Liu / Jawdat Al-Bassam /
要旨: Microtubule (MT) branch nucleation is fundamental for building parallel MT networks in eukaryotic cells. In plants and metazoans, MT branch nucleation requires Augmin and NEDD1 proteins which bind ...Microtubule (MT) branch nucleation is fundamental for building parallel MT networks in eukaryotic cells. In plants and metazoans, MT branch nucleation requires Augmin and NEDD1 proteins which bind along MTs and then recruit and activate the gamma-tubulin ring complex (γ-TuRC). Augmin is a fork-shaped assembly composed of eight coiled-coil subunits, while NEDD1 is a WD40 β-propellor protein that bridges across MTs, Augmin, and γ-TuRC during MT branch nucleation. Here, we reconstitute hetero-tetrameric and hetero-octameric Arabidopsis thaliana Augmin assemblies, resolve their subunit interactions using crosslinking mass spectrometry and determine 3.7 to 7.3-Å cryo-EM structures for the V-junction and extended regions of Augmin. These structures allowed us to generate a complete de novo plant Augmin model that reveals the long-range multi coiled-coil interfaces that stabilize its 40-nm hetero-octameric fork-shaped organization. We discovered the dual calponin homology (CH) domain forming its MT binding site at the end of its V-junction undertake open and closed conformations. We determined a 12-Å dimeric Augmin cryo-EM structure revealing Augmin undergoes anti-parallel dimerization through two conserved surfaces along Augmin's extended region. We reconstituted the NEDD1 WD40 β-propellor with Augmin revealing it directly binds on top its V-junction and enhances Augmin dimerization. Our studies suggest that cooperativity between the Augmin dual CH domains and NEDD1 WD40 binding site may regulate Augmin V-junction dual binding to MT lattices. This unique V-shaped dual binding and organization anchors Augmins along MTs generating a platform to recruit γ-TuRC and activate branched MT nucleation.
履歴
登録2025年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: AUGMIN subunit 2
C: AUGMIN subunit 3
E: AUGMIN subunit 5
F: AUGMIN subunit 6
G: AUGMIN subunit 7
H: AUGMIN subunit 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)298,9166
ポリマ－298,9166
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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AUGMIN subunit ... , 6種, 6分子 BCEFGH

#1: タンパク質 AUGMIN subunit 2


分子量: 33057.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: AUG2, At2g32980, T21L14.8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O48767
#2: タンパク質 AUGMIN subunit 3


分子量: 69809.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: AUG3, At5g48520, MJE7.16 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q0WQE7
#3: タンパク質 AUGMIN subunit 5


分子量: 84325.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: AUG5, At5g38880, K15E6.9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9FMB4
#4: タンパク質 AUGMIN subunit 6


分子量: 43303.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: AUG6, At5g40740, MNF13.29 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q94BP7
#5: タンパク質 AUGMIN subunit 7


分子量: 37046.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: AUG7, At5g17620, K10A8.100 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q0WTP1
#6: タンパク質 AUGMIN subunit 8 / QWRF motif-containing protein 8 / ROP1 enhancer 2


分子量: 31372.709 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: AUG8, QWRF8, REN2, At4g30710, T10C21.60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9SUH5

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: AUGMIN/V junction(close) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2PHENIX1.21_5207モデル精密化
3SerialEM画像取得
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 5.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18243 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 349.61 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002612131
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.636316384
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03991851
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00552136
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.69521631

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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